Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Мазмұны
Кіріспе
Ферменттер класы
Ацетальдегид түзетін фермент
Class of enzymes
the enzyme that forms acetaldehyde
Пируват декарбоксилазасы – пирув қышқылының ацетальдегидке декарбоксилденуін катализдейтін фермент. Ол 2-оксо қышқыл карбоксилаза, альфа-кетоқышқыл карбоксилаза және пирувик декарбоксилаза деп те аталады. Анаэробты жағдайда бұл фермент ашытқыда, әсіресе Saccharomyces туысында этанол өндіру үшін ашыту процесіне қатысады. Ол сондай-ақ кейбір балық түрлерінде (алтын балық және сазан сияқты) кездеседі, онда ол балықтарға оттегі жетіспегенде этанол ашытуды (сүт қышқылы ашытумен бірге) жүргізуге мүмкіндік береді. Пируват декарбоксилазасы пируватты ацетальдегид пен көмірқышқыл газына айналдыру арқылы осы процесті бастайды. Пируват декарбоксилазасы тиамин пирофосфаты (ТПФ) және магний кофакторларына тәуелді. Бұл фермент пируваттың ацетил-КоА-ға окистену декарбоксилдеуін катализдейтін, оксидоредуктаза деп аталатын пируват дегидрогеназасымен шатастырылмауы керек.
Pyruvate decarboxylase is an enzyme that catalyses the decarboxylation of pyruvic acid to acetaldehyde. It is also called 2 oxo acid carboxylase, alpha ketoacid carboxylase, and pyruvic decarboxylase. In anaerobic conditions, this enzyme participates in the fermentation process that occurs in yeast, especially of the genus Saccharomyces, to produce ethanol by fermentation. It is also present in some species of fish (including goldfish and carp) where it permits the fish to perform ethanol fermentation (along with lactic acid fermentation) when oxygen is scarce. Pyruvate decarboxylase starts this process by converting pyruvate into acetaldehyde and carbon dioxide. Pyruvate decarboxylase depends on cofactors thiamine pyrophosphate (TPP) and magnesium. This enzyme should not be mistaken for the unrelated enzyme pyruvate dehydrogenase, an oxidoreductase , that catalyzes the oxidative decarboxylation of pyruvate to acetyl CoA.
Құрылымы
Пируват декарбоксилазасы әрбір димердің мономерлері арасында екі белсенді орын бөлісетін димерлер димері түрінде кездеседі. Фермент бета-альфа-бета құрылымын қамтиды, нәтижесінде параллель бета-парақтар пайда болады. Әр димерде 563 қалдықтан тұратын суббұрыш бар; фермент мономерлер арасында күшті тартылысқа ие, бірақ димерлер бос тетрамер құру үшін әлсіз өзара әрекеттеседі. Липофильді қалдықтар Ile 476, Ile 480 және Pro 26 Glu 477 айналасындағы аймақтың полярсыздығына үлес қосады. ТПП коферментінен басқа, теріс зарядталған жалғыз қалдық – Asp 28, ол Glu 477-нің pKa-сын арттыруға да көмектеседі. Осылайша, ферменттің ортасы Glu 477-нің гамма-карбоксил тобының протондалуын шамамен pH 6 деңгейінде қамтамасыз етуі керек. Конформациялық өзгеріс 1,2 нуклеофильдік қосылуды қамтиды. Бұл реакция, тиокеталдың түзілуі, ферментті белсенді емес күйінен белсенді күйге түрлендіреді. Сайтты XC6H4CH=CHCOCOOH класындағы ингибиторлар/субстрат аналогтарымен, сондай-ақ цинамальдегидтер сияқты қосылыстардан декарбоксилдену өнімдері арқылы тежеуге болады. Ингибитор үшін басқа да нуклеофильдік орындарға Cys 152, Asp 28, His 114, His 115 және Gln 477 жатады.
Pyruvate decarboxylase occurs as a dimer of dimers with two active sites shared between the monomers of each dimer. The enzyme contains a beta alpha beta structure, yielding parallel beta sheets. It contains 563 residue subunits in each dimer; the enzyme has strong intermonomer attractions, but the dimers loosely interact to form a loose tetramer. The lipophilic residues Ile 476, Ile 480 and Pro 26 contribute to the nonpolarity of the area around Glu 477. The only other negatively charged residue apart from TPP coenzyme is the Asp 28, which also aids in increasing the pKa of Glu 477. Thus, the environment of the enzyme must allow for the protonation of the gamma carboxyl group of Glu 477 to be around pH 6. The conformational change involves a 1,2 nucleophilic addition. This reaction, the formation of a thioketal, transforms the enzyme from its inactive to active state. Inhibition of the site is done by a XC6H4CH=CHCOCOOH class of inhibitors/substrate analogues, as well as by the product of decarboxylation from such compounds as cinnamaldehydes. Other potential nucleophilic sites for the inhibitor include Cys 152, Asp 28, His 114, His 115, and Gln 477.
Ашытқы
Анеробикалық ашыту кезінде ашытқыда пируват декарбоксилаза тәуелсіз жұмыс істейді және 2 көміртекті фрагментті ацетальдегид және көмірқышқыл газы түрінде бөліп шығарады. Пируват декарбоксилазасы КО2 шығару механизмін құрайды, оны жасуша сыртқа шығарады. Бұл фермент сондай-ақ бәсекелес организмдерді жоюға арналған антибиотик ретінде қолданылатын этанолдың түзілуіне қатысады. Фермент альфа-кето қышқылдарының декарбоксилдеуіне көмектесу үшін қажет, себебі реакцияның аралық кезеңінде карбонил көміртегі атомында теріс заряд жинақталады; сондықтан фермент ТПП және альфа-кето қышқылының (пируват) қанағаттанарлық ортада кездесуіне жағдай жасайды.
In yeast, pyruvate decarboxylase acts independently during anaerobic fermentation and releases the 2 carbon fragment as acetaldehyde plus carbon dioxide. Pyruvate decarboxylase creates the means of CO2 elimination, which the cell dispels. The enzyme is also means to create ethanol, which is used as an antibiotic to eliminate competing organisms. The enzyme is necessary to help the decarboxylation of alpha keto acids because there is a build up of negative charge that occurs on the carbonyl carbon atom in the transition state; therefore, the enzyme provides the suitable environment for TPP and the alpha keto acid (pyruvate) to meet.