Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Мазмұны
Кіріспе
Муконат лактонизациялау ферменттері (муконат циклоизомераза I, цис, цис муконат лактонизациялау ферменті, цис, цис муконат циклоизомераза, 4 карбоксиметил 4 гидроксизокротонолактона лиаза (дециклдендіру), CatB, MCI, MLE, 2,5 дигидро 5 оксофуран 2 ацетат лиаза (дециклдендіру)) лигнинден алынған ароматикалық заттардың, катехол мен протокатечуаттың топырақтағы микробалардың β-адипат жолының бір бөлігі ретінде цитр қышқылы циклының аралықтары болып бөлінеді. Кейбір бактериялар түрлері хлороароматты қосылыстарды хлоромкуноат лактонизациялау ферменттерінің әсерінен дегалогенирлеуге қабілетті. МЛЭ бірнеше тізбектерден тұрады, олар реакцияға қолайлы бөліктерге ие, сондықтан тізбектердің конфигурациясы оның протондарды қабылдау қабілетіне әсер етеді. Бактериялық МЛЕ энолазалар суперотбасына жатады, олардың бірнеше құрылымы белгілі. МЛЭ екі ақуыздан және екі магний иондарынан тұратын сәйкестендіру құрылымына ие, сондай-ақ бактериялық немесе эукариоттық болуына байланысты әр түрлі сыныптарға жатады. МЛЕ реакциясы бета-элиминация процесінің кері түріне жатады, онда энолатты альфа-көміртек протондалады. МЛЭ-лер catB құрылымдық гендерінің жойылуынан пайда болатын мутацияларға ұшырауы мүмкін, бұл кейбір бактериялардың өсу қабілеті сияқты функцияларын жоғалтуына әкелуі мүмкін. МЛЭ- нің қосымша мутациялары оның құрылымы мен қызметін өзгертуге әкелуі мүмкін және конформацияның өзгеруіне әкелуі мүмкін, сондықтан ол субстратқа байлана алмайтын белсенді емес ферментке айналады.
Muconate lactonizing enzymes (, muconate cycloisomerase I, cis,cis muconate lactonizing enzyme, cis,cis muconate cycloisomerase, 4 carboxymethyl 4 hydroxyisocrotonolactone lyase (decyclizing), CatB, MCI, MLE, 2,5 dihydro 5 oxofuran 2 acetate lyase (decyclizing)) are involved in the breakdown of lignin derived aromatics, catechol and protocatechuate, to citric acid cycle intermediates as a part of the β ketoadipate pathway in soil microbes. Some bacterial species are also capable of dehalogenating chloroaromatic compounds by the action of chloromuconate lactonizing enzymes. MLEs consist of several strands which have variable reaction favorable parts therefore the configuration of the strands affect its ability to accept protons. The bacterial MLEs belong to the enolase superfamily, several structures from which are known. MLEs have an identifying structure made up of two proteins and two Magnesium ions as well as various classes depending on whether it is bacterial or eukaryotic. The reaction mechanism that MLEs undergo are the reverse of beta elimination in which the enolate alpha carbon is protonated. MLEs can undergo mutations caused by a deletion of catB structural genes which can cause some bacteria to lose its functions such as the ability to grow. Additional mutations to MLEs can cause its structure and function to alter and could cause the conformation to change therefore making it an inactive enzyme that is unable to bind its substrate.
Құрылымы
Муконат лактонизациялау ферменттерінің (МЛЭ) құрылымы жеті қабатты бета- пропеллерден тұрады, ол класының түріне байланысты әртүрлі модификацияларға ие. МЛЭ үш класы бар, олар бактериялық МЛЭ, бактериялық КМЛЭ және эукариоттық МЛЭ/КМЛЭ. Бактериялық MLE-лер TIM баррелімен құралған және Syn стереохимиясында орналастырылған, ал бактериялық CMLEs Anti стереохимиясында орналастырылған. Эукариоттық МЛЭ/СМЛЭ-ге келетін болсақ, олар Син стереохимиясында орналасады. Эукариотикалық МЛЭ/КМЛЭ ферменттер отбасының кез келген басқа ферменттер отбасымен бір-біріне ұқсамайды, бірақ бактериялық МЛЭ ферменттері Энолаза суперотбасымен ұқсас екені анықталды, ал бактериялық КМЛЭ ферменттері ІІ кластағы фумаразалармен ұқсас.
The structure of the Muconate lactonizing enzymes (MLEs) consists of a seven bladed beta propeller with various modifications based on the type of class that it belongs to. There are three classes of MLEs, them being the bacterial MLEs, bacterial CMLEs, and eukaryotic MLEs/CMLEs. The bacteria MLEs are made up of a TIM barrel and are arranged in the Syn stereochemistry, while the bacterial CMLEs are arranged in the Anti stereochemistry. When it comes to Eukaryotic MLEs/CMLEs, they are arranged in the Syn stereochemistry. Eukaryotic MLEs/CMLEs have not had a sequence similarity to any other families of enzymes, but the bacteria MLEs have been found to be similar to the Enolase superfamily, and the bacterial CMLEs are similar to the Class II fumarases.
Механизм және іс-қимыл
Муконат лактонизациялау ферменттерінің (МЛЭ) реакциялық механизмі манделейт рацемазаға (МР) қарағанда қарама-қарсы, бұл бета- еліктеудің теріс түрі. Сондықтан энолаттың альфа көміртегісі депротонды емес, протонды болады. Бірақ бұл протондық реакция термодинамикалық жағынан оң қадам. Сонымен қатар, МР-де сияқты, МЛЭ-де энолатты аралық заттардың пайда болуы әлі де орталық каталитикалық мәселе болып табылады, сондықтан жылдамдықты шектейтін қадам. Сонымен қатар, МЛЕ субстратты жалғау арқылы катализді жеңілдетеді, осылайша лактонды өндіру үшін карбоксилаттың нуклеофилділігін арттырады.
Muconate lactonizing enzymes (MLEs) have the opposite type of reaction mechanism compared to Mandelate racemase (MR), it being the reverse of beta elimination. Therefore, an alpha carbon of the enolate gets protonated instead of deprotonated. But this protonation is a thermodynamically favorable step in the reaction. Also, just as in MR, in MLEs the formation of the enolate intermediate still is the central catalytic problem therefore being the rate limiting step. Moreover, MLEs can facilitate catalysis by attaching the substrate and therefore increasing the nucleophilicity of the carboxylate in order to produce lactone.