Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Мазмұны
Кіріспе
Нитрит редуктазасы нитриттің азаюын катализациялайтын ферменттердің бірнеше класының кез келгенін білдіреді. NIR-дің екі түрі бар. Мультигемдік фермент NO2-ді әр түрлі өнімдерге дейін азайтады. Мыс бар ферменттер азот оксидін өндіру үшін бір электронды алмасуды жүзеге асырады.
Nitrite reductase refers to any of several classes of enzymes that catalyze the reduction of nitrite. There are two classes of NIR's. A multi haem enzyme reduces NO2− to a variety of products. Copper containing enzymes carry out a single electron transfer to produce nitric oxide.
Темір негізіндегі
Темірге негізделген ферменттердің бірнеше түрі бар. Цитохром cd1 немесе Pseudomonas цитохром оксидазасында екі полипептидтік тізбекті екі c және екі d типті геймдер бар. Бұл редуктазаның әртүрлі түрлері азот оксиді немесе азот оксиді түзілуін катализациялайды. Цитохром c нитрит редуктазасы (ccNIR) - әр белсенді сайтта нитритті аммиакқа айналдыратын мультигемалық фермент. Белсенді белдіктегі темір ферменттің ақуыздарына ковалентті түрде байланған протопорфирин IX сақинасына байланады.
There are several types of iron based enzymes. Cytochrome cd1, or Pseudomonas cytochrome oxidase contains two c and two d type hemes with two polypeptide chains. Different forms of this reductase catalyze the formation of nitric oxide or nitrous oxide. Cytochrome c nitrite reductase (ccNIR) is a multiheme enzyme that converts nitrite to ammonia on each active site. The active site iron is bound to a protoporphyrin IX ring that is covalently linked to the enzyme's proteins.
Ұсынылған тетігі
ccNIR ақуыз нитритті аммиакқа дейін азайту үшін алты электрон мен жеті сутегін пайдаланады. Ферменттің белсенді орнында +2 тотыққан күйдегі темір бар. Окистену деңгейі нитриттің +3 күйге қарағанда пи кері байланысының артуына байланысты нығайтылырақ байланысуға мүмкіндік береді. Бұл электронды әсер электронды тығыздықты азот пен оттегі арасындағы нитрит антибайланыс орбиталына көшіреді. LUMO-ның орналасуы N O байланысының беріктігін төмендетеді. Екінші электронды әсер - екі оттегі де жақын маңдағы амин қышқылдарына сутекті байланыста болады. Бұл қышқылдар көбінесе аргинин және гистидин болып табылады. Өзара әсерлесулер NO байланыстарын ұзартады және оттегі мен азоттың бөлінуін жеңілдетеді. Fe NO байланысы сызықтық және алты ортақ валентті электроны бар. Бұл Fe NO байланысы үшін тұрақты жағдай емес. Алайда, жеті иілген электронды конфигурация едәуір энергияны енгізбей одан әрі реакцияға түсу үшін тым тұрақты. Бұл кедергіге төтелік ретінде екі бір-бірінен кейін бір электронды жылдам азайту сегіз электронды кешенді құрайды. Электронды алмасу геометрияның сызықтықтан бүгілгенге ауысуынан бұрын болады. Азоттың екі протонациясы N O байланысының арақашықтығын арттырады. Нәтижесінде алынған аралық зат гидроксиламиндi құрайды. гидроксиламиннің одан әрі протондалуы NO байланысының бұзылуына әкеліп соғады, су пайда болады. Темірдің Fe ((II) -ден Fe ((III) -ге окистенуі, азоттың одан әрі протонациялануы аммиактың шығарылуына әкеледі.
The ccNIR protein uses six electrons and seven hydrogens to reduce nitrite to ammonia. The active site of the enzyme contains an iron in a +2 oxidation state. The oxidation level allows nitrite to bond more strongly than to the +3 state due to increased pi backbonding. This electronic effect transfers electron density into the nitrite antibonding orbital between nitrogen and oxygen. The occupation of the LUMO decreases the strength of the N O bond. A second electronic effect is the hydrogen bonding of both oxygens to nearby amino acids. These acids are often arginine and Histidine. The interactions lengthen the N O bonds and facilitate cleavage of an oxygen from nitrogen. The Fe NO bond is linear and has six shared valence electrons. This is not a stable state for an Fe NO bond. However, a bent seven electron configuration is too stable to undergo further reaction without considerable energy input. To compensate for this barrier, two rapid, consecutive, single electron reductions form an eight electron complex. The electron transfer occurs before a shift in geometry from a linear to bent geometry. Two protonations of the nitrogen lead to an increased N O bond distance. The resulting intermediate is a hydroxylamine. further protonation of the hydroxylamine leads to the breakage of the N O bond to form water. The oxidation of iron from Fe(II) to Fe(III), coupled with a further protonation of nitrogen leads to the release of ammonia.
Мыс негізіндегі
Бүгінгі күнге дейін мыс нитрит редуктазаларының бірнеше түрі табылды. Барлық CuNIR- ге ортақ нәрсе - ақуызда кем дегенде бір 1- типті мыс орталығы болуы. Бұл орталықтар байланысу құрылымы бойынша Азуринге ұқсас. Әр 1 типті Cu цистеиннен тиолат күкіртке, әр түрлі гистидин қалдықтарынан екі имидазол азотқа және осьтік метионин лигандының күкірт атомына қатты байланысады. Бұл бұрмаланған тетраэдрлі молекулалық геометрияға әкеледі.
To date, there have been several types of Copper Nitrite Reductases discovered. What is common to all CuNIR is the presence of at least one type 1 copper center in the protein. These centers are similar to Azurin in their bonding structure. Each type 1 Cu is strongly bonded to a thiolate sulfur from a cysteine, two imidazole nitrogens from different Histidine residues, and a sulfur atom of an axial Methionine ligand. This induces a distorted tetrahedral molecular geometry.
Ұсынылған тетігі
Мыс нитрит редуктазасының 2- типті мыс орталығы ферменттің белсенді орны болып табылады. Cu бір мономерден екі гистидиннің азоттарымен, ал басқа мономерден бір гистидинмен байланысады; Cys His 1 типті Cu-ға көпір. Бұл молекулаға бұрмаланған тетраэдрлі геометрия береді. Тынығу күйінде Cu нитритпен ығыстырылған су молекуласына да байланады. Нитрит суды ығыстыра отырып, Cu екі оттегімен де қос қышқылдастыра байланысады. Жақын жердегі аспарт қышқылының қалдықтары жаңадан пайда болған оттегі лигандтарының біріне сутекпен байланысады. Кірісетін электрон Cu-ны тотыққан күйінен (II) (I) күйіне дейін төмендетеді. Бұл өзгеріс нитрит байланысының ауысуын жеңілдетеді, сондықтан азот Cu-мен байланысады, ал бір оттегі сутек байланысының арқасында байланыстың ұзындығы ұзартылады. Гистидиннен немесе жақын маңдағы су молекуласынан екінші сутекті байланыс пайда болады және N O байланысының бөлінуіне әкеледі. СУ қазір азот оксиді мен суға байланысты бес координатты құрайды. Cu (II) күйге тотықталғанда және тынығу конфигурациясына оралғанда азот оксиді босатылады.
The type 2 copper center of a copper nitrite reductase is the active site of the enzyme. The Cu is bound by nitrogens of two Histidines from one monomer, and bound by one Histidine from another monomer; the Cys His bridge to the type 1 Cu. This gives the molecule a distorted tetrahedral geometry. In the resting state, the Cu is also binding a water molecule that is displaced by nitrite. As nitrite displaces water, Cu is bound by both oxygens in a bidentate fashion. A nearby Aspartic acid residue hydrogen bonds to one of the newly formed oxygen ligands. An incoming electron reduces the Cu from oxidation state (II) to (I). This change facilitates a shift in nitrite binding so that the nitrogen is bound to Cu, and one oxygen has an extended bond length due to hydrogen bonding. A second hydrogen bond forms from Histidine or a nearby water molecule and leads to the cleavage of the N O bond. The Cu is now five coordinate bonded to nitric oxide and water. Nitric oxide is released as Cu is oxidized to state (II) and returns to the resting configuration.
Ассимиляциялық
Ассимиляторлық нитрат редуктаза - нитратты нитритке қайтаруға қатысатын ассимиляциялық метаболизмнің ферменті. Нитрит редуктазаның әрекетімен нитрит бірден аммиакқа (бәлкім, гидроксиламин арқылы) азаяды. Ассимиляторлық деген термин ферменттік белсенділіктің өнімінің организмде қалуын білдіреді. Бұл жағдайда өнім - амония, ол ассимиляторлық нитрат редуктазаға тежегіш әсер етеді, осылайша организмнің амонияны өз талаптарына сәйкес өндіретінін қамтамасыз етеді.
Assimilatory nitrate reductase is an enzyme of the assimilative metabolism involved in reduction of nitrate to nitrite. The nitrite is immediately reduced to ammonia (probably via hydroxylamine) by the activity of nitrite reductase. The term assimilatory refers to the fact that the product of the enzymatic activity remains in the organism. In this case, the product is ammonia which has an inhibitive effect on assimilatory nitrate reductase, thus ensuring that the organism produces the ammonia according to its requirements.