Введение
Тонкие волокна
Фибриллы (от латинского fibra) – это структурные биологические материалы, встречающиеся почти во всех живых организмах. Их не следует путать с волокнами или нитями; фибриллы обычно имеют диаметр от 10 до 100 нанометров (в то время как волокна – это структуры микро- и миллиметрового масштаба, а нити имеют диаметр примерно 10–50 нанометров). Фибриллы редко встречаются поодиночке, чаще являясь частью более крупных иерархических структур, распространенных в биологических системах. Благодаря широкому распространению фибрилл в биологических системах, их изучение имеет большое значение для микробиологии, биомеханики и материаловедения.
Естественные процессы
В природе существует более 30 коллагенов, схожих по химическому составу, но различающихся по кристаллической структуре. Коллагены I и II являются наиболее распространенными. Они активно формируют фибриллы in vitro, при этом фибронектин, интеграли, связывающие фибронектин и коллаген, а также коллаген V необходимы для формирования коллагена I, а коллаген XI – для формирования коллагена II. Следовательно, клеточные механизмы играют ключевую роль в процессе самосборки белка.
Коллаген
Коллаген является основным структурным белком внеклеточного матрикса многих соединительных тканей животных. Как главный компонент соединительной ткани, он составляет наибольшую долю среди белков у млекопитающих, занимая от 25% до 35% всего белка в организме. Фибриллы коллагена упакованы в волнистую структуру. Диаграмма "напряжение-деформация" для коллагена, например, сухожилия, может быть разделена на несколько участков. Участок малых деформаций, так называемый "пальцевидный" участок, соответствует разворачиванию макроскопической волнистости в коллагеновых фибриллах, видимой в световом микроскопе. При больших деформациях, на "пятке" и "линейном" участках, дальнейшие структурные изменения не наблюдаются. Тропоколлаген – это молекулярная единица волокна, состоящая из трех левозакрученных полипептидных цепей (красной, зеленой и синей), скрученных вокруг друг друга, образуя правозакрученную тройную спираль.
Актин и миозин
Мышцы сокращаются и растягиваются посредством направляемого скольжения и захвата миозина, взаимодействующего с актиновыми филаментами. Актин состоит из двух полипептидных цепей, скрученных в спираль, а миозин имеет небольшую сердцевидную структуру, называемую перекрестным мостиком. Процессы присоединения и отсоединения перекрестных мостиков к актиновому филаменту обеспечивают относительное движение этих филаментов и, как следствие, всего мышцы.
Эластин и кератин
Эластин – это волокнистый белок, широко распространенный в различных мягких тканях, таких как кожа, кровеносные сосуды и ткань легких. Каждый мономер соединяется с другими, образуя трехмерную сеть, способную выдерживать деформацию более чем на 200% от своей первоначальной длины. Кератин – это структурный белок, который в основном содержится в волосах, ногтях, копытах, рогах и перьях. По сути, кератин формируется полипептидными цепями, которые скручиваются в α-спирали с образованием серных поперечных связей или объединяются в β-листы, связанные водородными связями. β-кератин, который прочнее α-конформации, более распространен у птиц и рептилий.
Резилин и пауковое шелко
Ресилин – эластомерный белок насекомых, состоящий как из α-спиралей, так и из β-листов. Это один из самых упругих белков в природе. Он обладает низкой жесткостью – около 0,6 МПа, но высоким процентом восстановления энергии – около 98%, и эффективно помогает летающим насекомым взмахивать крыльями или блохам прыгать. Фибриллы паучьего шелка состоят из жестких кристаллизованных β-листов, отвечающих за прочность, и аморфной матрицы, окружающей их и повышающей вязкость и способность к растяжению. Он обладает исключительно высокой прочностью на разрыв и пластичностью при относительно низкой плотности по сравнению с другими природными фибриллами. Его характеристики варьируются у разных видов пауков в зависимости от их потребностей.
Зрелая костная матрица
Для имитации зрелого костного матрикса можно использовать самособирающиеся фибриллы для выравнивания заданной минеральной матрицы. Это достигается с помощью самособирающейся молекулы с гидрофобным алкильным хвостом и гидрофильной олигопептидной головкой. Эти молекулы формируют мицеллярные структуры in situ и дисульфидные связи при низком pH, что приводит к образованию и кристаллизации полимерных нанофибрилл массой 200 кДа. Минеральная матрица в конечном итоге взаимодействует с синтетической фибриллой посредством фосфосеринового остатка, что приводит к нуклеации и росту минералов.