Ақуыз тасымалына қатысты жасуша құрылымдары және COPII кешені
COPII
Ақуыз тасымалындағы COPII кешені: эндоплазмалық ретикулумнан Гольджи аппаратына қарай тасымалдау, құрамы, және қатысы туралы мағлұмат. Биология, тасымалдау.
Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Мазмұны
Кіріспе
Белсенділерді тасымалдауға қатысатын жасуша құрылымы, 1996 жылы Женевада, Швейцарияда өткен Біріккен Ұлттар Ұйымының Климаттық өзгерістер жөніндегі конференциясы.
Cell structure involved in protein transport
the 1996 United Nations Climate Change Conference in Geneva, Switzerland
Жапқыш ақуыз кешені II, немесе COPII – эндоплазмалық тордан Гольги аппаратына немесе эндоплазмалық тор – Гольги аралық бөлімшесіне ақуыздарды тасымалдау үшін везикулалардың қалыптасуын жеңілдететін ақуыздар тобы. Бұл процесс COPI кешенімен байланысты кері тасымалдауға қарама-қарсы, алға тасымалдау деп аталады. COPII екі бөліктен құралады: біріншіден, Sar1, Sec23 және Sec24-тен ішкі қабат қалыптасады; содан кейін ішкі қабат Sec13 және Sec31-дің сыртқы тормен қоршалады.
The Coat Protein Complex II, or COPII, is a group of proteins that facilitate the formation of vesicles to transport proteins from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus or endoplasmic reticulum–Golgi intermediate compartment. This process is termed anterograde transport, in contrast to the retrograde transport associated with the COPI complex. COPII is assembled in two parts: first an inner layer of Sar1, Sec23, and Sec24 forms; then the inner coat is surrounded by an outer lattice of Sec13 and Sec31.
Функция
COPII қабықшасы эндоплазмалық ретикулумнан (ЭР) көпіршіктердің қалыптасуына жауапты. Бұл көпіршіктер жүк ақуыздарын Гольджи аппаратына (дрожжыларда) немесе эндоплазмалық ретикулум-Гольджи аралық бөліміне (ЭРГИК, сүтқоректілерде) тасымалдайды. Sec24 ақуыздары әртүрлі жүк ақуыздарын таниды және оларды жаңа пайда болатын көпіршіктерге жинақтайды.
The COPII coat is responsible for the formation of vesicles from the endoplasmic reticulum (ER). These vesicles transport cargo proteins to the Golgi apparatus (in yeast) or the endoplasmic reticulum Golgi intermediate compartment (ERGIC, in mammals). Sec24 proteins recognize various cargo proteins, packaging them into the budding vesicles.
Құрылымы
COPII қабықшасы ішкі қабаттан – Sar1, Sec23 және Sec24 икемді торынан – және Sec13 және Sec31-ден құралған сыртқы қабаттан тұрады. Sar1 басқа Ras отбасылық GTPазаларға ұқсас, оның негізі алты бета-жіпшеден тұрады, үш альфа-спиральмен және екі икемді "ауысу домендерімен" шеңберленген. Басқа Ras GTPазаларынан өзгеше, Sar1 N-терминалды спираль арқылы мембраналарға еніп (миристоилдеу немесе пренилдеу арқылы емес).
The COPII coat consists of an inner layer – a flexible meshwork of Sar1, Sec23, and Sec24 – and an outer layer made of Sec13 and Sec31. Sar1 resembles other Ras family GTPases, with a core of six beta strands flanked by three alpha helices, and two flexible "switch domains". Unlike other Ras GTPases, Sar1 inserts into membranes via an N terminal helix (rather than myristoylation or prenylation).
Реттеу
COPII құрастыруды бастауға Sec12-ді қозғайтын сигналдар әлі толық анықталған жоқ, бірақ қаптаманың қалыптасуын реттейтін кейбір факторлар белгілі. COPII түзілу жиілігі Sec16A және Tango1 ақуыздарымен реттеледі, бұл Sec12-ні белгілі бір жерде шоғырландырып, Sar1-ді тиімдірек белсендіруіне мүмкіндік береді. Мәдениетте өсірілген сүтқоректілер жасушаларында екі Sar1 генінің болуы артық көрінеді; алайда, жануарларда SAR1B ірі (1 микрометрден аса диаметрі бар) COPII қаптамалы көпіршіктердің қалыптасуы үшін қажет. Адамдарда белгілі бір SAR1B варианттарының екі данасын мұраға алу хиломикрон тоқтау ауруына алып келеді.
The signal(s) that triggers Sec12 to initiate COPII assembly remains unclear, though some regulators of coat formation are now known. The frequency of COPII formation is regulated in part by Sec16A and Tango1 proteins, likely by concentrating Sec12 in a given location, so it can more efficiently activate Sar1.). In cultured mammalian cells the two Sar1 genes appear redundant; however, in animals SAR1B is uniquely required for the formation of large (over 1 micrometer across) COPII coated vesicles. In humans, inheriting two copies of certain SAR1B variants results in Chylomicron retention disease,
Конформациялық өзгерістер
CopII үш нақты байланысу орынына ие, олардың әрқайсысы кешен түзе алады. Жанындағы суретте (Sed5) Sec22 t SNARE кешені байланысу үшін пайдаланылады. Бұл орын күштірек байланысады, демек, оған басымдық беріледі. (Embo)
CopII has three specific binding sites that can each be complexed. The adjacent picture (Sed5) uses the Sec22 t SNARE complex to bind. This site is more strongly bound, and therefore is more favored. (Embo)
Зерттеу
Мутациялар 39-позициядағы треонинді аспарагинге өзгерту тұрақты түрде ЖДБ-ға (GDP) байланған, басым теріс Sar1A-ны құрайды; гистидин 79-ды глицинге өзгерту конститутивті белсенді Sar1A-ны құрайды, соның салдарынан ГТФ (GTP) гидролизі айтарлықтай баяулайды.
Mutations the threonine at position 39 to asparagine generates a dominant negative Sar1A bound permanently to GDP; mutating histidine 79 to glycine generates a constitutively active Sar1A, with GTP hydrolysis slowed dramatically.