Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Кіріспе
Энзимдер түрі, Польшадағы астрономиялық зерттеу орталығы.
Enzyme type
the astronomical research centre in Poland
CAMK, сондай-ақ CaMK немесе CCaMK деп те жазылады, бұл Ca2+/кальмодулинге тәуелді протеинкиназа ферменттері класының аббревиатурасы. CAMK-лар жасуша ішіндегі кальций иондарының (Ca2+) және кальмодулиннің концентрациясының артуымен белсендіріледі. Белсенділенген кезде, ферменттер АТФ-дан фосфаттарды басқа белоктардағы анықталған серин немесе треонин қалдықтарына ауыстырады, сондықтан олар серин/треонинге спецификалық белок киназалары болып табылады. Белсенділенген CAMK транскрипция факторларының фосфорилирленуіне, демек, жауап беретін гендердің экспрессиясын реттеуге қатысады. CAMK сонымен қатар жасушаның өмірлік циклын (яғни, бағдарламаланған жасуша өлімін), жасушаның цитоскелеттік желісінің қайта құрылуын, сондай-ақ организмнің үйрену және есте сақтау механизмдерін реттеуге жұмыстейді. CAM-киназада жоғары концентрацияланған глицин цикл бар, онда донор АТФ молекуласынан гамма-фосфат ферментке оңай байланыса алады, содан кейін металл ионы мақсатты белокқа фосфаттың тегіс берілуін жеңілдету үшін пайдаланылады. Бұл фосфаттың берілуі киназаның мақсатын белсендіреді және фосфорилдеу циклын аяқтайды. 1-сурет кальций немесе кальмодулиннің болуы CAM-киназалардың (CAMK II) белсендірілуіне қалай мүмкіндік беретінін көрсетеді.
CAMK, also written as CaMK or CCaMK, is an abbreviation for the Ca2+/calmodulin dependent protein kinase class of enzymes. CAMKs are activated by increases in the concentration of intracellular calcium ions (Ca2+) and calmodulin. When activated, the enzymes transfer phosphates from ATP to defined serine or threonine residues in other proteins, so they are serine/threonine specific protein kinases. Activated CAMK is involved in the phosphorylation of transcription factors and therefore, in the regulation of expression of responding genes. CAMK also works to regulate the cell life cycle (i. e. programmed cell death), rearrangement of the cell's cytoskeletal network, and mechanisms involved in the learning and memory of an organism. The CAM Kinase contains a highly concentrated glycine loop where the gamma phosphate from the donor ATP molecule is easily able to bind to the enzyme which then utilizes the metal ion to facilitate a smooth phosphate transfer to the target protein. This phosphate transfer then activates the kinase's target and completes the phosphorylation cycle. Figure 1 shows how the presence of calcium or calmodulin allows for the activation of CAM kinases (CAMK II).
Құрылымы
Барлық киназалардың каталитикалық өзегінің жалпы құрылымы бар, оның ішінде АТФ байланысатын орын және үлкен субстрат байланысатын орын бар. Каталитикалық өзек әдетте β-жіпшелерден тұрады, ал субстрат байланысатын орын α-спиральдардан тұрады. Көптеген КАМ-киназалар әртүрлі домендерді қамтиды, соның ішінде: каталитикалық домен, реттеуші домен, ассоциациялық домен және кальций/кальмодулин байланысатын домен. 2-суретте көрсетілгендей, CAMK I каталитикалық, субстрат байланысатын доменнен және автоингибиторлық доменнен тұратын екі бөлікті құрылымға ие. 1-суретте көрсетілгендей. Бұл, CAMK 2A ақуызы кальций немесе кальмодулинмен алғашқы рет белсендірілгеннен кейін, ол өзін-өзі одан әрі белсендіре алады, сондықтан кальций немесе кальмодулин болмаған жағдайда да белсенділігін жоғалтпайды.
All kinases have a common structure of a catalytic core including an ATP binding site along with a larger substrate binding site. The catalytic core is typically composed of β strands with the substrate binding site composed of α helices. Most all CAM kinases includes a variety of domains, including: a catalytic domain, a regulatory domain, an association domain, and a calcium/calmodulin binding domain. CAMK I as shown in Figure 2, has a double lobed structure, consisting of a catalytic, substrate binding domain and an autoinhibitory domain. as seen in Figure 1. This means once the CAMK 2A protein is initially activated by calcium or calmodulin, it can, in turn, further activate itself, so it doesn't become inactive even when it is without calcium or calmodulin.