Сравнивайте с английским: нажмите на абзац — оригинал откроется в окне. Кнопка EN под абзацем показывает его прямо в тексте.
Введение
Тип фермента астрономического исследовательского центра в Польше
Enzyme type
the astronomical research centre in Poland
CAMK, также записываемый как CaMK или CCaMK, – это аббревиатура для класса Ca2+/кальмодулин-зависимых протеинкиназ. CAMK активируются повышением концентрации внутриклеточных ионов кальция (Ca2+) и кальмодулина. В активированном состоянии эти ферменты переносят фосфаты из АТФ на определенные сериновые или треониновые остатки в других белках, таким образом являясь серин/треонин-специфичными протеинкиназами. Активированный CAMK участвует в фосфорилировании факторов транскрипции и, следовательно, в регуляции экспрессии генов-мишеней. CAMK также регулирует жизненный цикл клетки (то есть запрограммированную клеточную гибель), реорганизацию цитоскелетной сети клетки и механизмы, вовлеченные в обучение и память организма. CAM-киназа содержит участок с высокой концентрацией глицина, где гамма-фосфат из молекулы АТФ-донора легко связывается с ферментом, который затем использует ион металла для облегчения передачи фосфата к белку-мишени. Эта передача фосфата затем активирует мишень киназы и завершает цикл фосфорилирования. На рисунке 1 показано, как присутствие кальция или кальмодулина обеспечивает активацию CAM-киназ (CAMK II).
CAMK, also written as CaMK or CCaMK, is an abbreviation for the Ca2+/calmodulin dependent protein kinase class of enzymes. CAMKs are activated by increases in the concentration of intracellular calcium ions (Ca2+) and calmodulin. When activated, the enzymes transfer phosphates from ATP to defined serine or threonine residues in other proteins, so they are serine/threonine specific protein kinases. Activated CAMK is involved in the phosphorylation of transcription factors and therefore, in the regulation of expression of responding genes. CAMK also works to regulate the cell life cycle (i. e. programmed cell death), rearrangement of the cell's cytoskeletal network, and mechanisms involved in the learning and memory of an organism. The CAM Kinase contains a highly concentrated glycine loop where the gamma phosphate from the donor ATP molecule is easily able to bind to the enzyme which then utilizes the metal ion to facilitate a smooth phosphate transfer to the target protein. This phosphate transfer then activates the kinase's target and completes the phosphorylation cycle. Figure 1 shows how the presence of calcium or calmodulin allows for the activation of CAM kinases (CAMK II).
Структура
Все киназы имеют общую структуру каталитического ядра, включающую сайт связывания АТФ и более крупный сайт связывания субстрата. Каталитическое ядро обычно состоит из β-нитей, а сайт связывания субстрата – из α-спиралей. Большинство CAM-киназ включают в себя различные домены, такие как: каталитический домен, регуляторный домен, ассоциативный домен и домен связывания кальция/кальмодулина. CAMK I, как показано на рисунке 2, имеет структуру, состоящую из двух долей – каталитического и субстрат-связывающего доменов, а также автоингибирующего домена, как видно на рисунке 1. Это означает, что после первоначальной активации белка CAMK 2A кальцием или кальмодулином, он может дополнительно активировать себя, и, следовательно, не становится неактивным даже при отсутствии кальция или кальмодулина.
All kinases have a common structure of a catalytic core including an ATP binding site along with a larger substrate binding site. The catalytic core is typically composed of β strands with the substrate binding site composed of α helices. Most all CAM kinases includes a variety of domains, including: a catalytic domain, a regulatory domain, an association domain, and a calcium/calmodulin binding domain. CAMK I as shown in Figure 2, has a double lobed structure, consisting of a catalytic, substrate binding domain and an autoinhibitory domain. as seen in Figure 1. This means once the CAMK 2A protein is initially activated by calcium or calmodulin, it can, in turn, further activate itself, so it doesn't become inactive even when it is without calcium or calmodulin.