Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Мазмұны
Кіріспе
Ұяшық метаболизміне қатысатын полиамин
Polyamine involved in cellular metabolism
Спермин – барлық эукариоттық жасушаларда кездесетін және ұяшық метаболизміне қатысатын полиамин. Спермин синтезінің алғысы – орнитин аминқышқылы. Ол кейбір бактериялар үшін де маңызды өсу факторы болып табылады. Физиологиялық pH деңгейінде поликатион ретінде кездеседі. Спермин нуклеин қышқылдарымен байланысты және олардың, әсіресе вирустардағы, спиральді құрылымын тұрақтандырады деп саналады. Ол ДНК-ны еркін радикалдардың зиянды әсерінен қорғау үшін жасуша ішіндегі еркін радикалдарды жояды. Спермин – сперманың ерекше иісіне жауапты химиялық зат. Антони ван Левенгук 1678 жылы адам спермасында спермин фосфатының кристалдарын алғаш рет сипаттаған. Спермин атауын алғаш рет 1888 жылы неміс химиктері Ладенбург пен Абель қолданды, ал сперминнің дұрыс құрылымы 1926 жылға дейін Англияда (Дадли, Розенхайм және Старлинг) және Германияда (Вреде және авторлар тобы) бірдей уақытта анықталған жоқ.
Spermine is a polyamine involved in cellular metabolism that is found in all eukaryotic cells. The precursor for synthesis of spermine is the amino acid ornithine. It is an essential growth factor in some bacteria as well. It is found as a polycation at physiological pH. Spermine is associated with nucleic acids and is thought to stabilize helical structure, particularly in viruses. It functions as an intracellular free radical scavenger to protect DNA from free radical attack. Spermine is the chemical primarily responsible for the characteristic odor of semen. Antonie van Leeuwenhoek first described crystals of spermine phosphate in human semen in 1678. The name spermin was first used by the German chemists Ladenburg and Abel in 1888, and the correct structure of spermine was not finally established until 1926, simultaneously in England (by Dudley, Rosenheim, and Starling) and Germany (by Wrede et al. ).
Деривативтер
Сперминнің туындысы N1, N12 бис(этил)спермин (BESm деп те аталады) 1980-жылдардың аяғында ұқсас полиамин аналогтарымен бірге қатерлі ісікке қарсы емдік мүмкіндіктері зерттелді.
A derivative of spermine, N1, N12 bis(ethyl)spermine (also known as BESm) was investigated in the late 1980s along with similar polyamine analogues for its potential as a cancer therapy.
Биосинтез
Жануарларда спермин биосинтезі PLP қатысуымен орнитин декарбоксилаза ферментінің орнитинді декарбоксилдауы арқылы басталады. Бұл декарбоксилдау нәтижесінде путрецин пайда болады. Содан кейін спермидин синтетаза ферменті декарбокси-S-аденозилметионинмен екі рет N-алкилдеуді жүзеге асырады. Аралық зат – спермидин. Өсімдіктер сперминге жету үшін қосымша жолдарды қолданады. Бір жол бойынша L-глутамин L-орнитиндің прекурсоры болып табылады, ал L-орнитинден спермин синтезі жануарлардағыдай бірдей жолмен жүреді. Өсімдіктердегі тағы бір жол L-аргининді декарбоксилдаудан басталып, агматин түзеді. Агматиндегі иминдік функционалдық топ агматин деминаза ферментімен гидролизденіп, аммиак бөлінеді және гуанидин тобы мочевинаға айналады. Соның нәтижесінде пайда болатын N-карбамоилпутрецинге гидролаз әсер етіп, мочевина тобын бөліп, путрецин қалдырады. Одан кейін путрецин спермин синтезін аяқтау үшін сол жолмен өтеді.
Spermine biosynthesis in animals starts with decarboxylation of ornithine by the enzyme Ornithine decarboxylase in the presence of PLP. This decarboxylation gives putrescine. Thereafter the enzyme spermidine synthase effects two N alkylation by decarboxy S adenosyl methionine. The intermediate is spermidine. Plants employ additional routes to spermine. In one pathway L glutamine is the precursor to L ornithine, after which the synthesis of spermine from L ornithine follows the same pathway as in animals. Another pathway in plants starts with decarboxylation of L arginine to produce agmatine. The imine functional group in agmatine then is hydrolysed by agmatine deiminase, releasing ammonia, converting the guanidine group into a urea. The resulting N carbamoylputrescine is acted on by a hydrolase to split off the urea group, leaving putrescine. After that the putrescine follows the same pathway to completing the synthesis of spermine.