Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Мазмұны
Кіріспе
Аминоқышқыл
Amino acid
Глицин (символ Gly немесе G; /audio=En us Glycine. ogg///'/ɡ//l//aɪ//s//iː//n/) – бір сутек атомынан тұратын аминоқышқыл. Бұл ең қарапайым тұрақты аминоқышқыл (карбам қышқылы тұрақсыз). Газ фазасында ол NH2–CH2–COOH химиялық формуласы бар молекула болып табылады. Ерітіндіде немесе қатты күйде глицин звиттерион түрінде кездеседі. Глицин – протеиногендік аминоқышқылдардың бірі. Ол GG (GGU, GGC, GGA, GGG) әріптерімен басталатын барлық кодондармен кодталады. Глицин кішкентай R тобының тудырған "икемділігі" екіншілік ақуыз құрылымындағы альфа-спиральдардың қалыптасуына себеп болады. Глицин сондай-ақ тежегіш нейротрансмиттер болып табылады – оның жұлындық жүйкеде босатылуына кедергі келтіру (мысалы, Clostridium tetani инфекциясы кезінде) бұлшық еттің тежелмей жирылуынан туындаған спастикалық параличтің пайда болуына әкелуі мүмкін. Бұл – ахиралды протеиногендік аминоқышқылдың жалғыз түрі. Ол минималды жанама тізбегінің (тек бір сутек атомынан тұратын) арқасында гидрофильді немесе гидрофобты ортаға бейімделе алады.
Glycine (symbol Gly or G; /audio=En us Glycine. ogg///'/ɡ//l//aɪ//s//iː//n/) is an amino acid that has a single hydrogen atom as its side chain. It is the simplest stable amino acid (carbamic acid is unstable). In the gas phase, it is a molecule with the chemical formula NH2‐CH2‐COOH. In solution or in the solid, glycine exists as the zwitterion. Glycine is one of the proteinogenic amino acids. It is encoded by all the codons starting with GG (GGU, GGC, GGA, GGG). Glycine is integral to the formation of alpha helices in secondary protein structure due to the "flexibility" caused by such a small R group. Glycine is also an inhibitory neurotransmitter – interference with its release within the spinal cord (such as during a Clostridium tetani infection) can cause spastic paralysis due to uninhibited muscle contraction. It is the only achiral proteinogenic amino acid. It can fit into hydrophilic or hydrophobic environments, due to its minimal side chain of only one hydrogen atom.
Тарих және этимология
Глицин 1820 жылы француз химигі Анри Браконно желатинді күкірт қышқылымен қайнатып, гидролиздеген кезде ашқан. Ол бастапқыда оны "желатиннің қанты" деп атады, бірақ француз химигі Жан Батист Бусинго 1838 жылы оның құрамында азот бар екенін көрсетті. 1847 жылы американдық ғалым Эбен Нортон Хорсфорд, сол кезде неміс химигі Юстус фон Либигтің шәкірті, "гликокол" деген атауды ұсынды; алайда, швед химигі Берзелиус бір жылдан кейін одан әлдеқайда қарапайым қазіргі атауды ұсынды. Атау грек сөзі γλυκύς "тәтті дәмді" дегеннен шыққан (оның өзі глико және глюко префикстерімен, мысалы, гликопротеин және глюкоза сияқты байланысты). 1858 жылы француз химигі Огюст Кахор глициннің сірке қышқылының амині екенін анықтады.
Glycine was discovered in 1820 by French chemist Henri Braconnot when he hydrolyzed gelatin by boiling it with sulfuric acid. He originally called it "sugar of gelatin", but French chemist Jean Baptiste Boussingault showed in 1838 that it contained nitrogen. In 1847 American scientist Eben Norton Horsford, then a student of the German chemist Justus von Liebig, proposed the name "glycocoll"; however, the Swedish chemist Berzelius suggested the simpler current name a year later. The name comes from the Greek word γλυκύς "sweet tasting" (which is also related to the prefixes glyco and gluco , as in glycoprotein and glucose). In 1858, the French chemist Auguste Cahours determined that glycine was an amine of acetic acid.
Өндіріс
Глицин гидролизделген белоктан бөліп алуға болады, бірақ бұл әдіс өнеркәсіптік өндірісте қолданылмайды, себебі оны химиялық синтез арқылы ыңғайлырақ жасауға болады. Екі негізгі процесс – хлоруксус қышқылын аммиакпен аминациялау, нәтижесінде глицин мен аммоний хлориді түзіледі, және Стрекер аминқышқылы синтезі, ол АҚШ және Жапониядағы басты синтетикалық әдіс болып табылады. Осылай етіп жыл сайын шамамен 15 мың тонна өнім өндіріледі. Глицин сондай-ақ EDTA синтезіндегі қосалқы өнім ретінде, аммиактың түзілуінен туындаған қоспа ретінде де пайда болады.
Although glycine can be isolated from hydrolyzed protein, this route is not used for industrial production, as it can be manufactured more conveniently by chemical synthesis. The two main processes are amination of chloroacetic acid with ammonia, giving glycine and ammonium chloride, and the Strecker amino acid synthesis, which is the main synthetic method in the United States and Japan. About 15 thousand tonnes are produced annually in this way. Glycine is also cogenerated as an impurity in the synthesis of EDTA, arising from reactions of the ammonia coproduct.
Биосинтез
Глицин адам рационында қажетті емес, себебі ол организмде серин аминқышқылынан биосинтезделеді, ал серин 3-фосфоглицераттан түзіледі. Көптеген организмдерде бұл трансформацияны серин гидроксиметилтрансфераза ферменті пиридоксал фосфаты кофакторы арқылы катализдейді: омыртқалы жануарлардың бауырларында глицин синтезін глицин синтетаза (глицин бөлу ферменті деп те аталады) катализдейді. Бұл түрлену оңай қайтымды:
Glycine is not essential to the human diet, as it is biosynthesized in the body from the amino acid serine, which is in turn derived from 3 phosphoglycerate. In most organisms, the enzyme serine hydroxymethyltransferase catalyses this transformation via the cofactor pyridoxal phosphate:
In the liver of vertebrates, glycine synthesis is catalyzed by glycine synthase (also called glycine cleavage enzyme). This conversion is readily reversible:
Деградация
Глицин үш жолмен ыдырайды. Жануарлар мен өсімдіктердегі басым жол – жоғарыда айтылған глицин синтетаза жолының кері процесі болып табылады. Осы ретте, қатысты ферменттік жүйе әдетте глицин ыдырату жүйесі деп аталады.
Glycine is degraded via three pathways. The predominant pathway in animals and plants is the reverse of the glycine synthase pathway mentioned above. In this context, the enzyme system involved is usually called the glycine cleavage system:
Физиологиялық қызметі
Глициннің басты қызметі – белоктардың құрамына кіретін алғыр зат ретінде танылуы. Көптеген ақуыздарда глициннің мөлшері аз, бірақ коллаген осы ереженің ерекшелігі болып табылады, себебі оның құрамында шамамен 35% глицин бар. Бұл, коллагеннің спиральді құрылымын гидроксипролинмен бірлесіп, үнемі қайталап қалыптастыру қабілетімен байланысты. Генетикалық кодта глицин GG әрпімен басталатын барлық кодондар арқылы кодталады, яғни GGU, GGC, GGA және GGG.
The principal function of glycine is it acts as a precursor to proteins. Most proteins incorporate only small quantities of glycine, a notable exception being collagen, which contains about 35% glycine due to its periodically repeated role in the formation of collagen's helix structure in conjunction with hydroxyproline. In the genetic code, glycine is coded by all codons starting with GG, namely GGU, GGC, GGA and GGG.
Биосинтетикалық аралық ретінде
Жоғары эукариоттарда δ-аминолевулин қышқылы, порфириндердің негізгі алдындағы заты, ALA синтетаза ферменті арқылы глицин мен сукцинил-КоА-дан биосинтезделеді. Глицин барлық пуриндердің орталық C2N бөлігін құрайды. Глициннің уытты дозасы егеуқұйрықтарда 7930 мг/кг (ауыз жолымен) және көбінесе жоғары қозбудан өлімге алып келеді.
In higher eukaryotes, δ aminolevulinic acid, the key precursor to porphyrins, is biosynthesized from glycine and succinyl CoA by the enzyme ALA synthase. Glycine provides the central C2N subunit of all purines. The of glycine is 7930 mg/kg in rats (oral), and it usually causes death by hyperexcitability.
Токсинді конъюгациялау құралы ретінде
Глицин конъюгациясының жолы толыққанды зерттелмеген. Глицин көптеген эндогенді және ксенобиотикалық органикалық қышқылдардың бауырдағы уытты заттардан тазартатын құралы деп саналады. Қарық қышқылдары суда ерігіштігін арттыру үшін глицинмен конъюгацияланады. Адам организмі натрий бензоатын глицинмен біріктіріп, гиппур қышқылын жылдам шығарып тастайды. Бұл метаболизм жолы бензоаттың бутират-CoA лигаза арқылы аралық өнімге, бензоил-CoA-ға айналуымен басталады, содан кейін глицин N-ацилтрансферазасы гиппур қышқылына метаболизмдейді.
Glycine conjugation pathway has not been fully investigated. Glycine is thought to be a hepatic detoxifier of a number endogenous and xenobiotic organic acids. Bile acids are normally conjugated to glycine in order to increase their solubility in water. The human body rapidly clears sodium benzoate by combining it with glycine to form hippuric acid which is then excreted. The metabolic pathway for this begins with the conversion of benzoate by butyrate CoA ligase into an intermediate product, benzoyl CoA, which is then metabolized by glycine N acyltransferase into hippuric acid.
Қолданылуы
АҚШ-та глицин көбінесе екі сапада сатылады: АҚШ Фармакопеясы ("USP") және техникалық сапа. АҚШ-тың глицин нарығының шамамен 80-85 пайызы USP сапасындағы сатудан тұрады. Егер USP стандартынан артық тазалық қажет болса, мысалы, көктамырға егу үшін, қымбат фармацевтикалық сападағы глицин қолданылуы мүмкін. Техникалық сападағы глицин, USP стандарттарына сай келуі немесе келмеуі мүмкін, металл кешендеу және аяқтау сияқты өнеркәсіптік қолданыстарда пайдалану үшін арзан бағамен сатылады.
In the US, glycine is typically sold in two grades: United States Pharmacopeia ("USP"), and technical grade. USP grade sales account for approximately 80 to 85 percent of the U. S. market for glycine. If purity greater than the USP standard is needed, for example for intravenous injections, a more expensive pharmaceutical grade glycine can be used. Technical grade glycine, which may or may not meet USP grade standards, is sold at a lower price for use in industrial applications, e. g., as an agent in metal complexing and finishing.
Жануарлар мен адамдар үшін азық-түлік
Глицин тамақтану құндылығы үшін, инфузиялардан басқа, азық-түліктерде кеңінен қолданылмайды. Оның орнына, глицин тағам химиясында дәм беруші ретінде қолданылады. Ол сәл тәтті және сахариннің қалқыма дәмін басады. Сонымен қатар, металл иондарымен қосылысқа түсуіне байланысты сақтау қасиеттеріне ие. Мысық (II) глицинаты сияқты металл глицинат кешендері мал азығына қосымша ретінде қолданылады.
Glycine is not widely used in foods for its nutritional value, except in infusions. Instead, glycine's role in food chemistry is as a flavorant. It is mildly sweet, and it counters the aftertaste of saccharine. It also has preservative properties, perhaps owing to its complexation to metal ions. Metal glycinate complexes, e. g. copper(II) glycinate are used as supplements for animal feeds.
Химиялық шикізат
Глицин – әр түрлі химиялық өнімдердің синтезіндегі аралық зат. Ол глифосат, ипродион, глифозин, имипротрин және эглиназин сияқты гербицидтерді жасауда қолданылады. Ғарышта глициннің табылуы, өмірдің "құрылыс блоктары" ғалам бойынша кеңінен тараған деген жұмсақ панспермия гипотезасын нығайтты. 2016 жылы "Розетта" ғарыш кемесі 67P/Чурюмов-Герасименко кометасынан глицин табылғанын хабарлады. Жұлдызаралық кеңістікте Күн жүйесінің шегінен тыс глициннің табылуы талқылауда болып келеді.
Glycine is an intermediate in the synthesis of a variety of chemical products. It is used in the manufacture of the herbicides glyphosate, iprodione, glyphosine, imiprothrin, and eglinazine. The discovery of glycine in outer space bolstered the hypothesis of so called soft panspermia, which claims that the "building blocks" of life are widespread throughout the universe. In 2016, detection of glycine within Comet 67P/Churyumov–Gerasimenko by the Rosetta spacecraft was announced. The detection of glycine outside the Solar System in the interstellar medium has been debated.