Спермидин синтетазасы: қасиеттері мен реакция механизмі
Spermidine synthase
Спермидин синтаза ферменті – спермидин биосинтезінде маңызды. Путресцинге пропиламил тобын қосып, аминпропил трансфераза тобына жатады. Кофакторлар қажет емес.
Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Мазмұны
Кіріспе
Ферменттер класы
Class of enzymes
Спермидин синтетазасы – спермидиннің биосинтезі кезінде S-аденозилметионинаминнен путрецинге пропиламин тобын ауыстыратын фермент. Жүйелі атауы – S-аденозил 3-(метилтио)пропиламин:путрецин 3-аминопропил трансфераза, және ол аминопропил трансферазалар тобына жатады. Оған қосалқы факторлар (кофакторлар) қажет емес. Көптеген спермидин синтетазалары ерітіндіде димерлер түрінде кездеседі.
Spermidine synthase is an enzyme that catalyzes the transfer of the propylamine group from S adenosylmethioninamine to putrescine in the biosynthesis of spermidine. The systematic name is S adenosyl 3 (methylthio)propylamine:putrescine 3 aminopropyltransferase and it belongs to the group of aminopropyl transferases. It does not need any cofactors. Most spermidine synthases exist in solution as dimers.
Өзіндік ерекшелігі
Түрлі полиаминдерді қабылдайтын Thermotoga maritimum және Escherichia coli спермидин синтезаларын қоспағанда, барлық ферменттер путрецинге өте селективті. Ешбір спермидин синтезасы S-аденозилметионин қолдана алмайды. Бұл белсенді орындағы сақталған аспартат қалдығының әсерінен болдырмайды, ол S-аденозилметиониннің карбоксил тобын тебіледі деп саналады. Путрецин N-метилтрансферазаның субстраттары путрецин және S-аденозилметионин, және ол спермидин синтезаларымен эволюциялық байланысты, бірақ бұл ферментте аспартат қалдығы жоқ. Тіпті кейбір мутациялар арқылы спермидин синтезасын функционалды путрецин N-метилтрансферазаға түрлендіруге болады.
With exception of the spermidine synthases from Thermotoga maritimum and from Escherichia coli, which accept different kinds of polyamines, all enzymes are highly specific for putrescine. No known spermidine synthase can use S adenosyl methionine. This is prevented by a conserved aspartatyl residue in the active site, which is thought to repel the carboxyl moiety of S adenosyl methionine. The putrescine N methyl transferase whose substrates are putrescine and S adenosyl methionine, and which is evolutionary related to the spermidine synthases, lacks this aspartyl residue. It is even possible to convert the spermidine synthase by some mutations to a functional putrescine N methyltransferase.
Механизм
Спермидиннің синтезі Sn2 механизмі арқылы жүзеге асырылады деп есептеледі. Реакция пинг-понг механизмі арқылы немесе үштік кешенді механизм арқылы өтетіні нақты емес. Кейбір кинетикалық деректер, бірақ барлығы емес, пинг-понг механизмін көрсетеді, ал реакцияның стереохимиялық бағыты үштік кешенді механизмді қолдайды. Путресциннің S-аденозилметионин аминіне нуклеофильдік шабуыл жасау алдында, путресцин физиологиялық pH-да протонталғандықтан, азотын нуклеофильді ету үшін депротондырылуы керек, себебі ол белсенді емес.
It is assumed that the synthesis of spermidine follows the Sn2 mechanism. There is some uncertainty if the reaction occurs via a ping pong or via a ternary complex mechanism. Some kinetic data, but not all, suggest a ping pong mechanism, while the investigation of the stereochemical path of the reaction argues for a ternary complex mechanism. Prior to the nucleophilic attack of the putrescine onto the S adenosylmethioninamine the putrescine has to be deprotonated rendering the nitrogen nucleophilic since the putrescine is protonated at physiological pH and is therefore inactive.