DMSO reductase

Кіріспе

DMSO редуктазасы - диметил сульфоксидті (DMSO) диметил сульфидке (DMS) қайта өңдеуді катализдейтін молибденді фермент. Бұл фермент кейбір бактерияларда анаэробты жағдайларда терминалды редуктаза ретінде қызмет етеді, DMSO - терминалды электронды акцептор. Реакция барысында DMSO-дағы оттегі атомы молибденге ауысады, содан кейін суға кеміледі. DMSO редуктазасы (DMSOR) және DMSO редуктазалар тұқымдасының басқа мүшелері бактериялар мен археяларға тән. Бұл отбасындағы ферменттер анаэробты окистендіретін фосфорилирлеу және органикалық емес донорлық литотрофтық тыныс алуда. Бұл ферменттер оксоаниондарды ыдырататын болып жасалған. DMSOR реакция кезінде екі электронды және бір оттегі атомдарын ауыстыруды катализациялайды: DMSOR-дың белсенді орнында биологияда сирек кездесетін молибден бар.]] DMSO редуктазалар тобының басқа мүшелеріне қарағанда, DMSOR- дің үшінші құрылым I- IV домендерді қоршап тұрған Mo- дан тұрады, ал IV домен белсенді сайттың пираноптер- индитиолен Mo кофакторларымен (P және Q pterin) қатты өзара әрекеттеседі. ДМСО ұқсас механизмде О-ны Мо-ға ауыстырады, ал алынған Mo ((VI) O орталығы суды пайда етіп, азаяды. Синтетикалық Мо бис дитиолен кешендері бойынша зерттеулер оттегі мен электронды алмасудың болуы мүмкін екенін көрсетеді. S K шетті XAS және DFT қолдану арқылы бұл модельдік зерттеулер S O бөліну мен электронды көшірмені үйлестіреді. Қиындықтар субстраттың ХО байланысының төмендеуіне және субстраттың протондық аффинитетінің өсуіне пропорционалды. Рентген кристаллографиясы ферменттің жалпы үштік құрылымы реакция барысында тұрақты болатынын анықтады. Алайда R. sphaeroides DMSOR-мен жүргізілген бірнеше түрлі эксперименттер төрт әлеуетті дитиолен лигандының үйлестіру белсенділігі бойынша әртүрлі нәтижелер көрсетті. Бір рентген кристаллографиялық зерттеу көптеген рентгендік сәулелерді сіңіру спектроскопиясы (XAS) зерттеулерімен расталған, тотықталған түрдегі төрт Mo S лигандының тең қашықтықтағы үйлестірілуін қорытындылаған кезде, басқа зерттеу асимметриялық Mo S қашықтығын сипаттады. Екі зерттеуде де, сондай-ақ электронды парамагниттік резонанс (ЭПР) зерттеулерінде Mo белсенді орны позициясы мен потенциалды лигандтық координация дәрежесі жағынан өте икемді екендігі болжалды. Реакция механизмін ұсыну үшін екі айтарлықтай асимметриялық пираноптирин кофакторын ұсынған деректер пайдаланылды. Белсенді сайттың толық тотықталған Mo VI түрінде оксотоп пен серин лиганды Mo орталығынан 1,7 А қашықтықта үйлестірілді. P pterin- дің S1 және S2 және Q pterin- дің S1 - і Mo- нан 2, 4 А қашықтықта орналасты, ал Q pterin- дің S2 - і 3, 1 А қашықтықта орналасты. Бұл птерин асимметриясы оксо тобының транс әсерінің нәтижесінде, оксо тобының қарама-қарсысында орналасқан S2 Mo байланысын әлсіретуі мүмкін.

DMSO reductase is a molybdenum containing enzyme that catalyzes reduction of dimethyl sulfoxide (DMSO) to dimethyl sulfide (DMS). This enzyme serves as the terminal reductase under anaerobic conditions in some bacteria, with DMSO being the terminal electron acceptor. During the course of the reaction, the oxygen atom in DMSO is transferred to molybdenum, and then reduced to water. DMSO reductase (DMSOR) and other members of the DMSO reductase family are unique to bacteria and archaea. Enzymes of this family in anaerobic oxidative phosphorylation and inorganic donor based lithotrophic respiration. These enzymes have been engineered to degrade oxoanions. DMSOR catalyzes the transfer of two electrons and one oxygen atom in the reaction: The active site of DMSOR contains molybdenum, which is otherwise rare in biology.]] As for other members of DMSO reductase family, the tertiary structure of DMSOR is composed of Mo surrounding domains I IV, with domain IV heavily interacting with pyranopterindithiolene Mo cofactors (P and Q pterin) of the active site. In an analogous mechanism, DMSO transfers O to Mo, and the resulting Mo(VI)O center is reduced, yielding water. Studies on synthetic Mo bis dithiolene complexes suggest that be oxygen transfer, electron transfer. Using S K edge XAS and DFT, these model studies point to concerted S O scission and electron transfer. Rates are proportion to decreasing substrate X O bond strength and increasing substrate proton affinity. X ray crystallography established that the overall tertiary structure of the enzyme remains constant through the reaction progression. However, several different experiments conducted on DMSOR of R. sphaeroides reported different results for the coordination activity of the four potential dithiolene ligands. While one x ray crystallography investigation concluded equidistant coordination of all four Mo S ligands in the oxidized form, which is supported by numerous x ray absorption spectroscopy (XAS) studies, a different study characterized asymmetrical Mo S distances. Both studies as well as electron paramagnetic resonance (EPR) studies have predicted that the Mo active site is highly flexible in terms of position and degree of potential ligand coordinations. The data that suggested two significantly asymmetric pyranopterin cofactors were used to propose a reaction mechanism. In the fully oxidized Mo VI form of the active site, the oxo group and serine ligands were coordinated at 1.7 A distances from the Mo center. S1 and S2 of the P pterin and S1 of the Q pterin were locationed 2.4 A away from the Mo, and S2 of Q pterin was located 3.1 A away. This pterin asymmetry may be the result of the trans effect of the oxo group weakening the S2 Mo bond, which is located directly opposite the oxo group.

Қоршаған ортаға әсері

DMS, DMSOR-дің өнімі күкірт циклының құрамдас бөлігі болып табылады. DMS метансульфонаттарға тотыққанда, бұлт конденсациясы ашық мұхиттарда ядролық болады, онда ядролық алудың баламалы көзі, шаң жоқ. Бұлттың пайда болуы жердің альбедосын көбейтуде және атмосфералық температураны реттеуде маңызды фактор болып табылады.