DMSO reductase

Введение

DMSO редуктаза - это содержащий молибден фермент, который катализирует редукцию диметилсульфоксида (DMSO) в диметилсульфид (DMS). Этот фермент служит в качестве терминальной редуктазы в анаэробных условиях у некоторых бактерий, при этом DMSO является терминальным электронным акцептором. В ходе реакции атом кислорода в DMSO переносится в молибден, а затем уменьшается до воды. DMSO редуктаза (DMSOR) и другие члены семейства DMSO редуктаз являются уникальными для бактерий и архей. Ферменты этого семейства в анаэробной окислительной фосфорилировании и литотрофном дыхании на основе неорганических доноров. Эти ферменты были спроектированы для разложения оксоанионов. DMSOR каталитизирует передачу двух электронов и одного атома кислорода в реакции: Активный сайт DMSOR содержит молибден, который в биологии редко встречается.]] Как и другие члены семейства DMSO редуктаз, третичное строение DMSOR состоит из окружающих доменов I IV Mo, при этом домен IV активно взаимодействует с кофакторами Mo пираноптериноиндитиолена (P и Q pterin) активного участка. В аналогичном механизме DMSO передает O в Mo, и полученный центр Mo ((VI) O уменьшается, получая воду. Исследования синтетических комплексов Mo bis дитиолена показывают, что это может быть передача кислорода, передача электронов. Используя S K edge XAS и DFT, эти модельные исследования указывают на согласованное расщепление SO и перенос электронов. Скорости пропорциональны уменьшению силы XO-связи субстрата и увеличению аффинности протонов субстрата. Рентгеновская кристаллография показала, что общая третичность фермента остается неизменной в течение всего процесса реакции. Однако в нескольких различных экспериментах, проведенных с DMSOR R. sphaeroides, были получены различные результаты координационной активности четырех потенциальных лигандов дитиолена. В то время как одно исследование рентгеновской кристаллографии пришло к выводу о равноудаленной координации всех четырех лигандов Mo S в окисленной форме, что подтверждается многочисленными исследованиями рентгеновской спектроскопии поглощения (XAS), другое исследование характеризовало асимметричные расстояния Mo S. Оба исследования, а также исследования электронно- парамагнитного резонанса (ЭПР), предсказали, что активный сайт Mo очень гибкий с точки зрения положения и степени потенциальных координаций лигандов. Для выявления механизма реакции использовались данные, которые указывали на наличие двух значительно асимметричных кофакторов пираноптирина. В полностью окисленной форме Mo VI активного участка оксоблока и серинлиганды были скоординированы на расстоянии 1,7 А от центра Mo. S1 и S2 P- птерина и S1 Q- птерина находились на расстоянии 2, 4 А от Mo, а S2 Q- птерина находился на расстоянии 3, 1 А. Эта асимметрия птерина может быть результатом транс-эффекта оксоблокации, ослабляющей S2 Mo связь, которая расположена прямо напротив оксоблокации.

DMSO reductase is a molybdenum containing enzyme that catalyzes reduction of dimethyl sulfoxide (DMSO) to dimethyl sulfide (DMS). This enzyme serves as the terminal reductase under anaerobic conditions in some bacteria, with DMSO being the terminal electron acceptor. During the course of the reaction, the oxygen atom in DMSO is transferred to molybdenum, and then reduced to water. DMSO reductase (DMSOR) and other members of the DMSO reductase family are unique to bacteria and archaea. Enzymes of this family in anaerobic oxidative phosphorylation and inorganic donor based lithotrophic respiration. These enzymes have been engineered to degrade oxoanions. DMSOR catalyzes the transfer of two electrons and one oxygen atom in the reaction: The active site of DMSOR contains molybdenum, which is otherwise rare in biology.]] As for other members of DMSO reductase family, the tertiary structure of DMSOR is composed of Mo surrounding domains I IV, with domain IV heavily interacting with pyranopterindithiolene Mo cofactors (P and Q pterin) of the active site. In an analogous mechanism, DMSO transfers O to Mo, and the resulting Mo(VI)O center is reduced, yielding water. Studies on synthetic Mo bis dithiolene complexes suggest that be oxygen transfer, electron transfer. Using S K edge XAS and DFT, these model studies point to concerted S O scission and electron transfer. Rates are proportion to decreasing substrate X O bond strength and increasing substrate proton affinity. X ray crystallography established that the overall tertiary structure of the enzyme remains constant through the reaction progression. However, several different experiments conducted on DMSOR of R. sphaeroides reported different results for the coordination activity of the four potential dithiolene ligands. While one x ray crystallography investigation concluded equidistant coordination of all four Mo S ligands in the oxidized form, which is supported by numerous x ray absorption spectroscopy (XAS) studies, a different study characterized asymmetrical Mo S distances. Both studies as well as electron paramagnetic resonance (EPR) studies have predicted that the Mo active site is highly flexible in terms of position and degree of potential ligand coordinations. The data that suggested two significantly asymmetric pyranopterin cofactors were used to propose a reaction mechanism. In the fully oxidized Mo VI form of the active site, the oxo group and serine ligands were coordinated at 1.7 A distances from the Mo center. S1 and S2 of the P pterin and S1 of the Q pterin were locationed 2.4 A away from the Mo, and S2 of Q pterin was located 3.1 A away. This pterin asymmetry may be the result of the trans effect of the oxo group weakening the S2 Mo bond, which is located directly opposite the oxo group.

Влияние на окружающую среду

DMS, продукт DMSOR, является компонентом цикла серы. ДМС окисляется до метанусульфонатов, которые нуклеируют конденсацию облаков над открытыми океанами, где отсутствует альтернативный источник нуклеации, пыль. Образование облаков является ключевым компонентом в увеличении альбедо Земли и регулировании атмосферной температуры, поэтому этот фермент и реакция, которую он катализирует, могут оказаться полезными на границе контроля климата.