Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Кіріспе
Фибриллогенез - бұл ұсақ фибрилдердің дамуы, олар әдетте дәнекер тінінің коллаген талшықтарында болады. Бұл сөз жаңа латын тіліндегі fibrilla (фибрил дегенді білдіреді, немесе фибрилдерге қатысты) және гректің genesis (жасауға, бір нәрсенің жаратылуы). Коллаген фибрилляттарының құрастырылуы, фибриллогенез өзін-өзі құрастыру процесі болып көрінеді, бірақ организмде коллаген фибрилляттарын өндіретін механизмнің ерекшеліктері туралы көп болжамдар бар. Организмдегі коллаген фибрилдері коллагеннің бірнеше түрінен, сондай-ақ макромолекулалардан тұрады. I типтегі коллаген - бұл омыртқалы жануарлар денесіндегі ең көп таралған құрылымдық макромолекула, сонымен қатар әр түрлі коллаген фибрильдерінде кездесетін ең көп коллагенді білдіреді. Организмде бар коллаген фибрильдерінің түрлерінде үлкен айырмашылықтар бар. Мысалы, суырдың ішіндегі фибрилдердің ені әр түрлі болады және олар бір өлшемдегі кернеу күштеріне төтеп беретін фибрилдер бумасын құрайтын агрегаттарға байланады. Сол сияқты, мөлдір мүйіз қабығының стромальдық матрицасын құрайтын фибриллер ортогональды табақтарды құрайды және екі өлшемдегі тарту күшін ұстап тұрады. Бұл екі құрылымдық жағынан әртүрлі коллаген фибрилдері бірдей молекулалардан түзіледі деп болжанады, I типті коллаген екі құрылымда да кездесетін негізгі коллаген болып табылады. Коллагеннің тіндер ішінде қалай сақталып, коллаген фибрильдерінің пайда болуына жол беретіндігі белгісіз. Денатурация мәселесінің бір шешімі жаңадан пайда болған коллаген вакуолаларда сақталады. Сақтау вакуолдарында сонымен қатар дене ішінде фибриллогенезге мүмкіндік беретін қажетті жылулық тұрақтылықты қамтамасыз ететін молекулалық агрегаттар бар. Қаңқалық - бұл үлгілердің тұмандылығын, бұлттылығын немесе тұмандылығын өлшеу тәсілі, сондай-ақ аталған үлгілердің жарық шашырауы қасиеттерін сынау үшін де қолданылуы мүмкін. Фибриллогенезге арналған тұмандылық сынағы төмен тұмандылық деңгейі бар коллагеннің үштік тікұшақтарынан алынған үлгімен басталады. Фибриллогенез аяқталғаннан кейін үштік спираль фибриллдерді қалыптастырады. Фибрилден жасалған үлгіде үштік спиральден жасалған үлгімен салыстырғанда тұмандылық деңгейі жоғары болады. Фибриллогенездің пайда болуы кезінде уақыт өте келе, спектрофотометрмен өлшенетін, үлгідегі жарық шашырауының қасиеттерінде өзгеріс болады. Фабриллогенезді спектрофотометрмен өлшеу үшін әдетте қолданылатын толқын ұзындығы 310nm-ден 313nm-ге дейін. I типті коллагенді үштік тікұшақтарда жүргізілген шағылыстық сынақтар график бойынша сызылған кезде сигмоидтық қисық көрсетеді.
Fibrillogenesis is the development of fine fibrils normally present in collagen fibers of connective tissue. It is derived from the New Latin fibrilla (meaning fibrils, or pertaining to fibrils) and Greek genesis (to create, the process by which something is created). The assembly of collagen fibrils, fibrillogenesis appears to be a self assembly process although there is much speculation about the specifics of the mechanism through which the body produces collagen fibrils. In the body, collagen fibrils are composed of several types of collagen as well as macromolecules. Type I collagen is the most abundant structural macromolecule within the vertebrate body and also represents the most abundant collagen found within various collagen fibrils There are immense differences in the types of collagen fibrils that exist within the body. For instance, fibrils within the tendon vary in width and are banded into aggregates that form fibril bundles that resist forces of tension within one dimension. Similarly, fibrils that form the translucent corneal stromal matrix form orthogonal sheets and withstand the force of traction in two dimensions. These two structurally different collagen fibrils are speculated to be formed from the same molecules with type I collagen being the primary collagen found within both structures. It is not known how collagen survives within the tissues in order to yield itself to the formation of collagen fibrils. A postulated solution to the problem of denaturation, is that newly formed collagen gets stored in vacuoles. The storage vacuoles also contain molecular aggregates that provide the required thermal stability to allow for fibrillogenesis to occur within the body. Turbidity is way of measuring the haziness, cloudiness, or fogginess of sample and also can be used to test the light scattering properties of said sample. A turbidity test on fibrillogenesis will start with a sample of collagen triple helices, which will have a low level of turbidity. After fibrillogenesis is completed, the triple helices will have formed fibrils. A sample of fibrils will have a high level of turbidity when compared to that of a sample of triple helices. As fibrillogenesis is taking place, there is a change in the light scattering properties of the sample over time, which can be measured with a spectrophotometer. The wavelength typically used to measure fibrillogenesis with a spectrophotometer ranges from 310nm to 313nm. Turbidity tests done on type I collagen triple helices will display a sigmoidal curve when plotted on a graph.
Клиникалық маңызы
Коллаген фибриллогенезінің механизмдерін жақсырақ түсіну және процестің реттеушілерін түсіну коллаген фибрилдерінің түзілуі мен жиналуына әсер ететін ауруларды, мысалы, Элер Данлос синдромы (EDS) жақсырақ түсінуге мүмкіндік береді. Фибриллогенездің артында жатқан процестерді түсіну регенеративтік медицина саласында үлкен жетістіктерге жетуге мүмкіндік береді. Бұл туралы көбірек білу болашақта травмадан зақымдалған ағзалар мен тіндерді коллаген фибриллогенезінің негізінде қалпына келтіруге мүмкіндік береді.
A better understanding of the mechanisms of collagen fibrillogenesis as well as an understanding of the regulators of the process would allow for a better understanding of diseases that affect collagen fibril formation and assembly such as Ehlers Danlos syndromes (EDS). On a broader spectrum, an understanding of the processes that lie behind fibrillogenesis would allow for great advancements in the field of regenerative medicine. A greater understanding would lead to a potential future in which organs and tissue damaged through trauma could be regenerated using the basis of collagen fibrillogenesis.