Джеффри Уолкер: Химик и лауреат Нобелевской премии.

Введение

Британский химик (род. 1941)

Член EMBO (1984)
Нобелевская премия по химии (1997)
Рыцарь-бакалавр (1999)
Медаль Копли (2012)

Родившийся 7 января 1941 года, он британский химик, удостоенный Нобелевской премии по химии в 1997 году. По состоянию на 2015 год Уокер – почетный директор и профессор подразделения митохондриальной биологии MRC в Кембридже и член колледжа Сидни Сассекс при Кембриджском университете.

Ранние годы и образование

Родился в Галифаксе, Йоркшир, сын Томаса Эрнеста Уокера, каменщика, и Элси Лоутон, музыканта-любителя. Он вырос вместе со своими двумя младшими сестрами (Джудит и Джен) в сельской местности и учился в школе Растрик. В школе он активно занимался спортом и в последние три года обучения специализировался на физических науках и математике. Получил степень бакалавра искусств 3-го класса по химии в Колледже Святой Екатерины Оксфордского университета. В 1965 году Уокер начал изучать пептидные антибиотики под руководством Эдварда Абрахама в Оксфорде и получил степень доктора философии в 1969 году. В 1974 году на семинаре в Кембриджском университете ему предложили работу в Лаборатории молекулярной биологии Совета медицинских исследований, где он проработал длительное время. Среди других сотрудников был Фрэнсис Крик, широко известный своим открытием молекулярной структуры ДНК. Сначала он анализировал последовательности белков, а затем выявил особенности модифицированного генетического кода в митохондриях. В 1978 году он решил применить методы протеиновой химии к мембранным белкам. Таким образом, Уокер охарактеризовал субъединичный состав белков митохондриальной мембраны и последовательность ДНК митохондриального генома. Его основополагающие кристаллографические исследования F1-АТФазы, каталитического региона АТФ-синтазы (проведенные в сотрудничестве с кристаллографом Эндрю Лесли), из митохондрий сердца крупного рогатого скота, выявили три каталитических центра в трех различных конформациях, определяемых положением асимметричной центральной оси. Эта структура подтвердила механизм изменения конформации и ротационный катализ для АТФ-синтазы (и родственных ферментов), один из каталитических механизмов, предложенных Полом Бойером. Эта работа, опубликованная в 1994 году, принесла Уокеру часть Нобелевской премии по химии 1997 года. После определения этой структуры Уокер и его коллеги создали большинство кристаллических структур митохондриальной АТФ-синтазы, представленных в PDB, включая структуры переходного состояния и белок со связанными ингибиторами и антибиотиками. Ученые, прошедшие обучение в группе Уокера в Лаборатории молекулярной биологии МРК в Кембридже или в Митохондриальном биологическом подразделении МРК, впоследствии определили кристаллическую структуру бактериального комплекса I и криоэлектронные карты митохондриального комплекса I и вакуолярных АТФаз.

Walker was born in Halifax, Yorkshire, the son of Thomas Ernest Walker, a stonemason, and Elsie Lawton, an amateur musician. He was brought up with his two younger sisters (Judith and Jen) in a rural environment and went to Rastrick Grammar School. At school, he was a keen sportsman and specialized in physical sciences and mathematics during his final three years there. He received a 3rd class Bachelor of Arts degree in chemistry from St Catherine's College, Oxford. Walker began his study of peptide antibiotics with Edward Abraham at Oxford in 1965 and received his Doctor of Philosophy degree in 1969. in 1974 at a workshop at the University of Cambridge. This resulted in an invitation to work at the Laboratory of Molecular Biology of the Medical Research Council, which became a long term appointment. Among the other staff was Francis Crick, who was well known for his discovery of the molecular structure of DNA. At first, he analyzed the sequences of proteins and then uncovered details of the modified genetic code in mitochondria. In 1978, he decided to apply protein chemical methods to membrane proteins. In this way, Walker characterized the subunit composition of proteins in the mitochondrial membrane and the DNA sequence of the mitochondrial genome. His landmark crystallographic studies of the F1 ATPase, the catalytic region of the ATP synthase (done in collaboration with crystallographer Andrew Leslie), from bovine heart mitochondria revealed the three catalytic sites in three different conformations imposed by the position of the asymmetric central stalk. This structure supported the binding change mechanism and rotary catalysis for the ATP synthase (and related enzymes), one of the catalytic mechanisms proposed by Paul Boyer. This work, published in 1994, led to Walker's share of the 1997 Nobel prize for chemistry. Since this structure, Walker and his colleagues have produced most of the crystal structures in the PDB of mitochondrial ATP synthase, including transition state structures and protein with bound inhibitors and antibiotics. Scientists trained in Walker's group at the MRC Laboratory of Molecular Biology in Cambridge or MRC Mitochondrial Biology Unit have gone on to determine crystal bacterial complex I and cryo EM maps of mitochondrial complex I and vacuolar type ATPases.

Награды и почести

В 1984 году Уокер был избран членом EMBO. В 1995 году он был избран членом Королевского общества (FRS). В 1999 году он стал иностранным членом Королевской академии искусств и наук Нидерландов. В 2012 году он был удостоен медали Копли.

Личная жизнь

В 1963 году Уокер женился на Кристине Уэсткотт, и у него две дочери.