Введение

Класс ферментов Фосфолипаза D (EC 3.1.4.4, липофосфодиэстераза II, лецитиназа D, холинфосфатаза, PLD; систематическое название фосфатидилхолинфосфатидиогидролаза) - фермент из суперсемейства фосфолипаз, который катализирует следующую реакцию: а фосфатидилхолин + H2O = холин + фосфатидат. Фосфолипазы широко распространены и могут быть обнаружены в широком диапазоне организмов, включая дрожжи, растения, животных и вирусы. Основным субстратом фосфолипазы D является фосфатидилхолин, который гидролизуется для получения сигнальной молекулы фосфатидной кислоты (ФА) и растворимого холина в процессе, зависящем от холестерина, называемом представлением субстрата. Растения содержат многочисленные гены, кодирующие различные изоферменты PLD, с молекулярными весами от 90 до 125 кДа. Клетки млекопитающих кодируют две изоформы фосфолипазы D: PLD1 и PLD2. Фосфолипаза D играет важную роль во многих физиологических процессах, включая мембранный трафик, цитоскелетную реорганизацию, рецепторно-посреднический эндоцитоз, экзоцитоз и миграцию клеток. Благодаря этим процессам он был дополнительно вовлечен в патофизиологию множества заболеваний: в частности, прогрессирование болезней Паркинсона и Альцгеймера, а также различных видов рака.

Открытие

Активность типа PLD была впервые зарегистрирована в 1947 году Дональдом Ханаханом и И. Л. Чайкофом. Более полувека биохимических исследований показали, что активность фосфолипазы D и ПА связана с широким спектром физиологических процессов и заболеваний, включая воспаление, диабет, фагоцитоз, нейронную и сердечную сигнализацию и онкогенез.

Структура

Растительные и животные PLD имеют последовательную молекулярную структуру, характеризующуюся местами катализа, окруженными ассортиментом регуляторных последовательностей. фосфатидилсерин синтеза, бактериальных PLD и вирусных белков. Каждый из них, по-видимому, обладает дублированием домена, что видно по наличию двух мотивов HKD, содержащих хорошо сохранившиеся остатки гистидина, лизина и аспарагина, которые могут способствовать активному месту аспарагиновой кислоты. Эндонуклеаза (ядро) Escherichia coli и подобные белки, по-видимому, являются гомологами PLD, но обладают только одним из этих мотивов. Гены PLD дополнительно кодируют высококонсервативные регуляторные домены: последовательность консенсуса фокса (PX), домен гомологии плекстрина (PH) и сайт связывания для фосфатидиллинозитола 4,5 бисфосфата (PIP2). Повышение PIP2 или снижение уровня холестерина заставляет фермент транслокироваться в микродомены PIP2 вблизи его субстрата PC. Следовательно, PLD может быть активирована в основном локализацией внутри плазменной мембраны, а не конформационным изменением белка. Нарушение липидных доменов анестетиками. или механической силой. Каждый кодируется отдельными генами. PLD, регулируемые этими фосфолипидами, обычно участвуют в трансдукции внутриклеточного сигнала. И этаноловая трансфосфатидиляция была показана в алкоголиках и членах семей алкоголиков. Этот механизм трансфосфатидилизации этанола недавно появился как альтернативная теория воздействия алкоголя на ионные каналы. Многие ионные каналы регулируются анионными липидами. Считается, что в некоторых случаях эффект этанола на ионные каналы обусловлен конкуренцией PEtOH с эндогенными сигнальными липидами, а не прямым связыванием свободного этанола с каналом.

При раке

Фосфолипаза D является регулятором нескольких критических клеточных процессов, включая транспортировку везикулов, эндоцитоз, экзоцитоз, миграцию клеток и митоз.