Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Мазмұны
Кіріспе
Изолейцин (символ Ile немесе I) – ақуыздардың биосинтезінде қолданылатын α-аминқышқылы. Ол α-амин тобын (биологиялық жағдайда протонатталған –NH₃⁺ түрінде), α-карбоксил қышқылы тобын (биологиялық жағдайда депротонатталған –COO⁻ түрінде) және тармақты көмірсутек тізбегін (үш басқа көміртек атомына байланысты орталық көміртек атомы) қамтиды. Ол полярлы емес, зарядталмаған (физиологиялық pH-та), тармақталған тізбекті, алифатикалық аминқышқылы ретінде жіктеледі. Адам организмі үшін қажетті, яғни организм оны өзі синтездей алмайды. Қажетті аминқышқылы адамның диетасында болуы керек. Өсімдіктерде изолейцин треонин мен метиониннен синтезделеді. Өсімдіктер мен бактерияларда изолейцин пируваттан лейцин биосинтезі ферменттерін пайдалана отырып синтезделеді. Ол AUU, AUC және AUA кодондарымен кодталады.
Isoleucine (symbol Ile or I) is an α amino acid that is used in the biosynthesis of proteins. It contains an α amino group (which is in the protonated −NH+3 form under biological conditions), an α carboxylic acid group (which is in the deprotonated −COO− form under biological conditions), and a hydrocarbon side chain with a branch (a central carbon atom bound to three other carbon atoms). It is classified as a non polar, uncharged (at physiological pH), branched chain, aliphatic amino acid. It is essential in humans, meaning the body cannot synthesize it. Essential amino acids are necessary in the human diet. In plants isoleucine can be synthesized from threonine and methionine. In plants and bacteria, isoleucine is synthesized from pyruvate employing leucine biosynthesis enzymes. It is encoded by the codons AUU, AUC, and AUA.
Катаболизм
Изолейцин глюкогенді де, кетогенді де аминқышқылы болып табылады.
Isoleucine is both a glucogenic and a ketogenic amino acid.
Инсулинге төзімділік
Изолейцин, басқа тармақталған тізбекті аминқышқылдары сияқты, инсулинге қарсы тұрумен байланысты: диабетпен ауыратын тышқандар, егеуқұйрықтар және адамдардың қанында изолейциннің жоғары деңгейі байқалады. Диеталық себептерден туған семіздікке және инсулинге төзімділікке шалдыққан тышқандарда изолейцин деңгейінің төмендеуі (басқа тармақталған тізбекті аминқышқылдарымен бірге немесе оларсыз) майлылықтың азаюына және инсулинге сезімталдықтың жақсаруына әкеледі. Аз ақуызды диетаның пайдалы метаболизмік әсерлері үшін изолейциннің диетадағы төмен деңгейі қажет. Изолейцинмен аз қоректенетін тышқандар арық болады, ұзақ жасайды және осал болады. Адамдарда изолейциннің жоғары диеталық деңгейі дене салмағы индексінің жоғары болуымен байланысты. Биологиялық түрде қоректік зат ретіндегі рөлінен бөлек, изолейцин глюкоза метаболизмін реттеуге де қатысады. Изолейцин ұрықтық гемоглобиннің гамма-тізбегінде кездеседі және ақуыздың қалыптасуы үшін міндетті түрде болуы керек. Изолейцинді ыдырататын ферменттердегі мутациялар изолейциннің және оның уытты туындысының қауіпті жиналуына әкелуі мүмкін. Мысалы, клен сиропының несеп ауруы (MSUD) – бұл адамдардың изолейцин, валин және лейцинды ыдырата алмауына себеп болатын ауру. MSUD-мен ауыратын адамдар осы үш аминқышқылының мөлшерін азайту арқылы және жиналған уыттарды шығаруға көмектесетін дәрілерді қолдану арқылы ауруларын басқарады. Көптеген жануарлар мен өсімдіктер изолейциннің ақуыз құрамындағы компоненті ретінде тамақ көзі болып табылады. Синтетикалық изолейцин алғаш рет 1905 жылы француз химиктері Бувеолт және Локкинмен жарияланды.
Isoleucine, like other branched chain amino acids, is associated with insulin resistance: higher levels of isoleucine are observed in the blood of diabetic mice, rats, and humans. In diet induced obese and insulin resistant mice, a diet with decreased levels of isoleucine (with or without the other branched chain amino acids) results in reduced adiposity and improved insulin sensitivity. Reduced dietary levels of isoleucine are required for the beneficial metabolic effects of a low protein diet. Mice fed a low isoleucine diet are leaner, live longer, and are less frail. In humans, higher dietary levels of isoleucine are associated with greater body mass index. Beside its biological role as a nutrient, isoleucine also participates in regulation of glucose metabolism. Isoleucine is present in the gamma chain of fetal hemoglobin and must be present for the protein to form. Mutations in isoleucine degrading enzymes can lead to dangerous buildup of isoleucine and its toxic derivative. One example is maple syrup urine disease (MSUD), a disorder that leaves people unable to breakdown isoleucine, valine, and leucine. People with MSUD manage their disease by a reduced intake of all three of those amino acids alongside drugs that help excrete built up toxins. Many animals and plants are dietary sources of isoleucine as a component of proteins. Synthetic isoleucine was first reported in 1905 by French chemists Bouveault and Locquin.
Ашылу
Неміс химигі Феликс Эрлих 1903 жылы қызылша қант молассасының құрамын зерттеу барысында изолеуцин ашып тапты. 1907 жылы Эрлих фибрин, жұмыртқа альбумині, глютен және сиыр етінің бұлшық еттері бойынша қосымша зерттеулер жүргізді. Бұл зерттеулер изолеуциннің табиғи құрамын нақтылады.
German chemist Felix Ehrlich discovered isoleucine while studying the composition of beet sugar molasses 1903. In 1907 Ehrlich carried out further studies on fibrin, egg albumin, gluten, and beef muscle in 1907. These studies verified the natural composition of isoleucine.