Сравнивайте с английским: нажмите на абзац — оригинал откроется в окне. Кнопка EN под абзацем показывает его прямо в тексте.
Содержание
Введение
Изолейцин (символ Ile или I) — α-аминокислота, используемая в биосинтезе белков. Она содержит α-аминогруппу (находящуюся в протонированной форме −NH+3 в биологических условиях), α-карбоксильную группу (находящуюся в депротонированной форме −COO− в биологических условиях) и углеводородный боковой радикал с разветвлением (центральный атом углерода, связанный с тремя другими атомами углерода). Классифицируется как неполярная, незаряженная (при физиологическом pH), аминокислота с разветвленной цепью, алифатическая. Она является незаменимой для человека, то есть организм не способен её синтезировать. Незаменимые аминокислоты необходимы с пищей. В растениях изолейцин может синтезироваться из треонина и метионина. В растениях и бактериях изолейцин синтезируется из пирувата с помощью ферментов, участвующих в биосинтезе лейцина. Кодируется кодонами AUU, AUC и AUA.
Isoleucine (symbol Ile or I) is an α amino acid that is used in the biosynthesis of proteins. It contains an α amino group (which is in the protonated −NH+3 form under biological conditions), an α carboxylic acid group (which is in the deprotonated −COO− form under biological conditions), and a hydrocarbon side chain with a branch (a central carbon atom bound to three other carbon atoms). It is classified as a non polar, uncharged (at physiological pH), branched chain, aliphatic amino acid. It is essential in humans, meaning the body cannot synthesize it. Essential amino acids are necessary in the human diet. In plants isoleucine can be synthesized from threonine and methionine. In plants and bacteria, isoleucine is synthesized from pyruvate employing leucine biosynthesis enzymes. It is encoded by the codons AUU, AUC, and AUA.
Катаболизм
Изолейцин является одновременно глюкогенной и кетогенной аминокислотой.
Isoleucine is both a glucogenic and a ketogenic amino acid.
Инсулинорезистентность
Изолейцин, как и другие аминокислоты с разветвленной цепью, связан с инсулинорезистентностью: более высокие уровни изолейцина наблюдаются в крови диабетических мышей, крыс и людей. У мышей с ожирением и инсулинорезистентностью, вызванным диетой, диета с пониженным содержанием изолейцина (с другими аминокислотами с разветвленной цепью или без них) приводит к снижению жировой массы тела и улучшению чувствительности к инсулину. Снижение уровня изолейцина в рационе необходимо для достижения благоприятных метаболических эффектов диеты с низким содержанием белка. Мыши, получающие диету с низким содержанием изолейцина, более стройные, живут дольше и менее подвержены слабости. У людей более высокие уровни потребления изолейцина в рационе связаны с более высоким индексом массы тела. Помимо своей биологической роли как питательного вещества, изолейцин также участвует в регуляции метаболизма глюкозы. Изолейцин входит в состав гамма-цепи фетального гемоглобина и необходим для формирования белка. Мутации в ферментах, расщепляющих изолейцин, могут привести к опасному накоплению изолейцина и его токсичного производного. Одним из примеров является болезнь кленового сиропа (MSUD) – расстройство, при котором люди не способны расщеплять изолейцин, валин и лейцин. Люди с MSUD контролируют свое заболевание, ограничивая потребление всех трех аминокислот и принимая препараты, способствующие выведению накопленных токсинов. Многие животные и растения служат источниками изолейцина в пище как компонента белков. Синтетический изолейцин впервые был получен в 1905 году французскими химиками Бувеа и Локкином.
Isoleucine, like other branched chain amino acids, is associated with insulin resistance: higher levels of isoleucine are observed in the blood of diabetic mice, rats, and humans. In diet induced obese and insulin resistant mice, a diet with decreased levels of isoleucine (with or without the other branched chain amino acids) results in reduced adiposity and improved insulin sensitivity. Reduced dietary levels of isoleucine are required for the beneficial metabolic effects of a low protein diet. Mice fed a low isoleucine diet are leaner, live longer, and are less frail. In humans, higher dietary levels of isoleucine are associated with greater body mass index. Beside its biological role as a nutrient, isoleucine also participates in regulation of glucose metabolism. Isoleucine is present in the gamma chain of fetal hemoglobin and must be present for the protein to form. Mutations in isoleucine degrading enzymes can lead to dangerous buildup of isoleucine and its toxic derivative. One example is maple syrup urine disease (MSUD), a disorder that leaves people unable to breakdown isoleucine, valine, and leucine. People with MSUD manage their disease by a reduced intake of all three of those amino acids alongside drugs that help excrete built up toxins. Many animals and plants are dietary sources of isoleucine as a component of proteins. Synthetic isoleucine was first reported in 1905 by French chemists Bouveault and Locquin.
Открытие
Немецкий химик Феликс Эрлих открыл изолейцин, изучая состав свекловичного сахарного тремяза в 1903 году. В 1907 году Эрлих провёл дополнительные исследования фибрина, яичного альбумина, глютена и говяжьей мускулатуры. Эти исследования подтвердили природный состав изолейцина.
German chemist Felix Ehrlich discovered isoleucine while studying the composition of beet sugar molasses 1903. In 1907 Ehrlich carried out further studies on fibrin, egg albumin, gluten, and beef muscle in 1907. These studies verified the natural composition of isoleucine.