Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Мазмұны
Кіріспе
Аспарагин (символ Asn немесе N) – ақуыздардың биосинтезінде қолданылатын α-аминқышқылы. Оның құрамында α-амин тобы (биологиялық жағдайда протонталған –NH₃⁺ түрінде), α-карбоксил қышқылы тобы (биологиялық жағдайда депротонталған –COO⁻ түрінде) және тізбекке жалғанған карбоксамид тобы бар, бұл оны полярлы (физиологиялық pH-та) алифатикалық аминқышқылы ретінде жіктеуге мүмкіндік береді. Адам организмінде ол қажет емес, яғни организм оны өзі синтездей алады. Ол AAU және AAC кодондары арқылы кодталады. Аспарагинге бір әріпті символ N кездейсоқ тағайындалған, ал ұсынылған есте сақтау құралы – asparagiNe.
Asparagine (symbol Asn or N) is an α amino acid that is used in the biosynthesis of proteins. It contains an α amino group (which is in the protonated −NH form under biological conditions), an α carboxylic acid group (which is in the deprotonated −COO− form under biological conditions), and a side chain carboxamide, classifying it as a polar (at physiological pH), aliphatic amino acid. It is non essential in humans, meaning the body can synthesize it. It is encoded by the codons AAU and AAC. The one letter symbol N for asparagine was assigned arbitrarily, with the proposed mnemonic asparagiNe;
Тарих
Аспарагинді алғаш рет 1806 жылы француз химиктері Луи Николас Ваукелин мен Пьер Жан Робике (сол кезде жас көмекші) кристалдық түрінде бөліп алды. Ол аспаржа жемісінің шырынынан изолоцияланды, онда ол көп мөлшерде кездеседі, сондықтан да осы атау таңдалды. Бұл – оқшауланған алғашқы аминқышқыл. Үш жыл өткен соң, 1809 жылы Пьер Жан Робике, аспаржаға өте ұқсас қасиеттері бар затты лакрица тамырынан анықтады, ал Плиссон 1828 жылы оны аспарагин екенін анықтады. Аспарагиннің құрылымын анықтауға ондаған жылдық зерттеулер қажет болды. Аспарагиннің эмпирикалық формуласын алғаш рет 1833 жылы француз химиктері Антуан Франсуа Бутрон Шарлард пен Теофиль Жюль Пелуз анықтады; сол жылы неміс химигі Юстус Либиг одан да дәл формула ұсынды. 1846 жылы итальяндық химик Рафаэле Пирия аспарагинді азот қышқылымен өңдеп, молекуланың амин (-NH2) тобын алып тастады және аспарагинді алма қышқылына айналдырды. Бұл молекуланың негізгі құрылымын көрсетті: төрт көміртек атомынан тұратын тізбек. Пирия аспарагинді алма қышқылының диамиді деп ойлады; бірақ 1862 жылы неміс химигі Герман Колбе бұл болжамның дұрыс еместігін көрсетті; керісінше, Колбе аспарагиннің сукцин қышқылының амиді екенін тұжырымдады. 1886 жылы итальяндық химик Арнальдо Пиутти (1857–1928) аспарагиннің көптеген қасиеттерін бөлісетін, бірақ одан ерекшеленетін табиғи түрінің айналық бейнесін немесе «энантиомерін» тапты. Аспарагиннің құрылымы әлі толық анықталмағандықтан – молекуладағы амин тобының орналасуы әлі белгісіз болғандықтан – Пиутти аспарагинді синтездеді және 1888 жылы оның нақты құрылымын жариялады.
Asparagine was first isolated in 1806 in a crystalline form by French chemists Louis Nicolas Vauquelin and Pierre Jean Robiquet (then a young assistant). It was isolated from asparagus juice, in which it is abundant, hence the chosen name. It was the first amino acid to be isolated. Three years later, in 1809, Pierre Jean Robiquet identified a substance from liquorice root with properties which he qualified as very similar to those of asparagine, and which Plisson identified in 1828 as asparagine itself. The determination of asparagine's structure required decades of research. The empirical formula for asparagine was first determined in 1833 by the French chemists Antoine François Boutron Charlard and Théophile Jules Pelouze; in the same year, the German chemist Justus Liebig provided a more accurate formula. In 1846 the Italian chemist Raffaele Piria treated asparagine with nitrous acid, which removed the molecule's amine (–NH2) groups and transformed asparagine into malic acid. This revealed the molecule's fundamental structure: a chain of four carbon atoms. Piria thought that asparagine was a diamide of malic acid; however, in 1862 the German chemist Hermann Kolbe showed that this surmise was wrong; instead, Kolbe concluded that asparagine was an amide of an amine of succinic acid. In 1886, the Italian chemist Arnaldo Piutti (1857–1928) discovered a mirror image or "enantiomer" of the natural form of asparagine, which shared many of asparagine's properties, but which also differed from it. Since the structure of asparagine was still not fully known – the location of the amine group within the molecule was still not settled – Piutti synthesized asparagine and thus published its true structure in 1888.
Белоктардың құрылымдық қызметі
Аспарагин жақтау тізбегі пептидтік тірекпен сутекті байланыс арқылы өзара әрекеттесе алатындықтан, аспарагин қалдықтары көбінесе альфа-спиральдердің басында акс бұрылыстары мен акс мотивтері түрінде, сондай-ақ ұқсас бұрылыс мотивтерінде немесе бета-парақтардағы амид сақиналары ретінде кездеседі. Оның қызметін, полипептидтік тірекше арқылы қанағаттандырылатын сутекті байланыстарды "жабу" деп қарастыруға болады. Аспарагин сонымен қатар N-байланысты гликозилдеуге қажетті орындарды қамтамасыз етеді, яғни ақуыз тізбегіне көмірсутек тізбектерін қосу арқылы өзгертуге мүмкіндік береді. Әдетте, көмірсулар ағашы аспарагин қалдықтарына тек қана оның С жағында X серин немесе X треонин болған жағдайда ғана қосылады, мұнда X – пролиннен басқа кез келген аминқышқылы. Аспарагин HIF1 гипоксияға бейімделетін транскрипция факторында гидроксилденуге ұшырауы мүмкін. Бұл өзгерту HIF1-мен шақырылған гендердің белсенділігін тежейді.
Since the asparagine side chain can form hydrogen bond interactions with the peptide backbone, asparagine residues are often found near the beginning of alpha helices as asx turns and asx motifs, and in similar turn motifs, or as amide rings, in beta sheets. Its role can be thought as "capping" the hydrogen bond interactions that would otherwise be satisfied by the polypeptide backbone. Asparagine also provides key sites for N linked glycosylation, modification of the protein chain with the addition of carbohydrate chains. Typically, a carbohydrate tree can solely be added to an asparagine residue if the latter is flanked on the C side by X serine or X threonine, where X is any amino acid with the exception of proline. Asparagine can be hydroxylated in the HIF1 hypoxia inducible transcription factor. This modification inhibits HIF1 mediated gene activation.
Биосинтез және катаболизм
Аспарагиннің алдындағы зат – оксалоацетат, оны трансаминаза ферменті аспартатқа түрлендіреді. Фермент амин тобын глутаматтан оксалоацетатқа ауыстырып, α-кетоглутарат пен аспартат түзеді. Аспарагин синтетаза ферменті аспартаттан, глутаминнен және АТФ-дан аспарагин, АМФ, глутамат және пирофосфатты жасайды. Аспарагин синтетазасы АТФ-ты пайдаланып аспартатты белсендіріп, β-аспартил АМФ-ты құрайды. Глютамин аммоний тобын сыйға тартып, ол β-аспартил АМФ-пен реакцияға түсіп, аспарагин мен бос АМФ-ты түзеді.
The precursor to asparagine is oxaloacetate, which a transaminase enzyme converts to aspartate. The enzyme transfers the amino group from glutamate to oxaloacetate producing α ketoglutarate and aspartate. The enzyme asparagine synthetase produces asparagine, AMP, glutamate, and pyrophosphate from aspartate, glutamine, and ATP. Asparagine synthetase uses ATP to activate aspartate, forming β aspartyl AMP. Glutamine donates an ammonium group, which reacts with β aspartyl AMP to form asparagine and free AMP.
Акриламид туралы дау
Аспарагин мен тотығу қанттарының немесе карбонил көздерінің қоспасын қыздырғанда тағамда акриламид түзіледі. Бұл заттар қуырылған картоп, картоп чипсі және кептірілген нан сияқты пісірілген тағдарларда кездеседі. Акриламид бауырда глицидамидке айналады, ол мүмкін канцероген.
Heating a mixture of asparagine and reducing sugars or other source of carbonyls produces acrylamide in food. These products occur in baked goods such as French fries, potato chips, and toasted bread. Acrylamide is converted in the liver to glycidamide, which is a possible carcinogen.
Функция
Аспарагин синтетазасы мидың қалыпты дамуы үшін қажет. Аспарагин сонымен қатар шешек вирустарының көбейіп өсуі кезінде ақуыз синтезіне қатысады. Аспарагинге N-ацетилглюкозаминидің қосылуы эндоплазмалық ретикулумдағы олигосахарилтрансфераза ферменттері арқылы жүзеге асырылады. Бұл гликозилдану ақуыздың құрылымы мен функциясына қатысады.
Asparagine synthetase is required for normal development of the brain. Asparagine is also involved in protein synthesis during replication of poxviruses. The addition of N acetylglucosamine to asparagine is performed by oligosaccharyltransferase enzymes in the endoplasmic reticulum. This glycosylation is involved in protein structure and function.