Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Мазмұны
Кіріспе
Валин (символ Val немесе V) – ақуыздардың биосинтезінде қолданылатын α-аминқышқылы. Ол α-амин тобын (биологиялық жағдайда протонатталған –NH3+ түрінде), α-карбоксил қышқылы тобын (биологиялық жағдайда депротонатталған –COO− түрінде) және бүйір тізбектегі изопропил тобын қамтиды, бұл оны полярлы емес алифатикалық аминқышқылы етеді. Валин адам организмі үшін қажет, яғни организм оны синтездей алмайды; оны ет, сүт өнімдері, соя өнімдері, бұршақ және құрақақтар сияқты ақуызға толы тағамдардан алу керек. Ол GU (GUU, GUC, GUA және GUG) әріптерімен басталатын барлық кодондармен кодталады.
Valine (symbol Val or V) is an α amino acid that is used in the biosynthesis of proteins. It contains an α amino group (which is in the protonated −NH3+ form under biological conditions), an α carboxylic acid group (which is in the deprotonated −COO− form under biological conditions), and a side chain isopropyl group, making it a non polar aliphatic amino acid. Valine is essential in humans, meaning the body cannot synthesize it; it must be obtained from dietary sources which are foods that contain proteins, such as meats, dairy products, soy products, beans and legumes. It is encoded by all codons starting with GU (GUU, GUC, GUA, and GUG).
Тарих және этимология
Валинді алғаш рет 1901 жылы Герман Эмиль Фишер казеиннен бөліп алды. Валин атауы оның құрылымдық жағынан валериян қышқылына ұқсастығынан туындайды, ал валериян қышқылы өз кезегінде валериян өсімдігінің тамырларында осы қышқылдың болуына байланысты осылай аталған.
Valine was first isolated from casein in 1901 by Hermann Emil Fischer. The name valine comes from its structural similarity to valeric acid, which in turn is named after the plant valerian due to the presence of the acid in the roots of the plant.
Номенклатура
IUPAC-қа сәйкес, валин құрамындағы көміртек атомдары 1-ден бастап ретті түрде нөмірленеді, онда 1 карбоксилдік көміртек атомын, ал 4 және 4' – екі шеткі метил көміртек атомдарын білдіреді.
According to IUPAC, carbon atoms forming valine are numbered sequentially starting from 1 denoting the carboxyl carbon, whereas 4 and 4' denote the two terminal methyl carbons.
Деградация
Басқа тармақталған тізбекті аминқышқылдар сияқты, валиннің катаболизмі де амин тобын трансаминация арқылы алып тастаудан басталады, нәтижесінде альфа-кетоизовалерат, альфа-кетоқышқылы пайда болады. Бұл альфа-кетоқышқыл тармақталған α-кетоқышқыл дегидрогеназа кешені арқылы окисдеу декарбоксиляциясына ұшырап, изобутирил-КоА-ға айналады. Одан әрі тотығу және қайта құрылымдалу нәтижесінде сукцинил-КоА түзіледі, ол лимон қышқылы цикліне енуі мүмкін.
Like other branched chain amino acids, the catabolism of valine starts with the removal of the amino group by transamination, giving alpha ketoisovalerate, an alpha keto acid, which is converted to isobutyryl CoA through oxidative decarboxylation by the branched chain α ketoacid dehydrogenase complex. This is further oxidised and rearranged to succinyl CoA, which can enter the citric acid cycle.
Инсулинге төзімділік
Сарысудағы валин деңгейінің төмендеуі, басқа тармақталған тізбекті аминқышқылдар сияқты, салмақ жоғалтумен және инсулинге төзімділіктің азаюымен байланысты: валиннің жоғары деңгейі диабетке шалдыққан тышқандардың, егеуқұйрықтардың және адамдардың қанында байқалады. Бір күн бойы BCAA-дан айырылған диетамен қоректенген тышқандардың инсулинге сезімталдығы жақсарды, ал бір апта бойы валинсіз диетамен қоректену қандағы глюкоза деңгейін айтарлықтай төмендетті. Диеталық себепті дұрыс тамақтанбаудан туындаған семіздікке және инсулинге төзімділікке шалдыққан тышқандарда валин және басқа тармақталған тізбекті аминқышқылдардың деңгейін төмендету майлылықтың жылдам кері қайтысына және глюкоза деңгейін бақылаудың жақсаруына әкелді. Валиннің ыдырау өнімі 3-гидроксиизобутират май қышқылдарының бұлшық етке сіңуін және липидтердің жинақталуын ынталандыру арқылы тышқандарда инсулинге қарсы тұруды күшейтеді. Тышқандарда BCAA-ға шектеу қойылған диета қандағы глюкоза деңгейін төмендетіп, дене құрамын жақсартады.
Lower levels of serum valine, like other branched chain amino acids, are associated with weight loss and decreased insulin resistance: higher levels of valine are observed in the blood of diabetic mice, rats, and humans. Mice fed a BCAA deprived diet for one day had improved insulin sensitivity, and feeding of a valine deprived diet for one week significantly decreases blood glucose levels. In diet induced obese and insulin resistant mice, a diet with decreased levels of valine and the other branched chain amino acids resulted in a rapid reversal of the adiposity and an improvement in glucose level control. The valine catabolite 3 hydroxyisobutyrate promotes insulin resistance in mice by stimulating fatty acid uptake into muscle and lipid accumulation. In mice, a BCAA restricted diet decreased fasting blood glucose levels and improved body composition.
Гемопоэтикалық дің жасушалары
Тәжірибелер көрсеткендей, диеталық валин гематопоэтикалық дің жасушаларының (ГДЖ) өзін-өзі жаңартуы үшін қажетті, бұл егеуқұйрықтарда жүргізілген зерттеулерде дәлелденген. Валинге диеталық шектеу егеуқұйрық сүйек кемігіндегі ұзақ мерзімді қайта жаңаруға қабілетті ГДЖ-ны іріктеп азайтады. Валинге шектеу қойылған диетамен 3 апта бойы тамақтанғаннан кейін егеуқұйрықтарда сәулелендірусіз сәтті дің жасушаларды трансплантациялау мүмкін болды. Қайта тамақтану синдромын болдырмау үшін 2 апта ішінде диетаға валинды біртіндеп енгізу арқылы трансплантацияланған егеуқұйрықтардың ұзақ өмір сүруіне қол жеткізілді.
Dietary valine is essential for hematopoietic stem cell (HSC) self renewal, as demonstrated by experiments in mice. Dietary valine restriction selectively depletes long term repopulating HSC in mouse bone marrow. Successful stem cell transplantation was achieved in mice without irradiation after 3 weeks on a valine restricted diet. Long term survival of the transplanted mice was achieved when valine was returned to the diet gradually over a 2 week period to avoid refeeding syndrome.