Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Мазмұны
Кіріспе
Аминоқышқыл
Amino acid
Треонин (символ Thr немесе T) – ақуыздардың биосинтезінде қолданылатын аминоқышқыл. Ол α-амин тобын (суда еріген кезде протондалған -NH түрінде), карбоксил тобын (суда еріген кезде депротондалған -COO- түрінде) және гидроксил тобын қамтитын тізбекшесін қамтиды, бұл оны полярлы, зарядталмаған аминоқышқыл етеді. Адам организмі үшін қажетті, яғни организм оны өзі синтездей алмайды: оны тамақ арқылы алу қажет. Треонин E. coli сияқты бактерияларда аспартаттан синтезделеді. Ол AC (ACU, ACC, ACA және ACG) әрпімен басталатын барлық кодондармен кодталады. Треониннің тізбекшелері көбінесе сутекті байланыс жасайды; ең көп кездесетін шағын мотивтер серинмен өзара әрекеттесуге негізделген: ST бұрылыстары, ST мотивтері (көбінесе альфа-спиральдердің басында) және ST тұғырлары (әдетте альфа-спиральдердің ортасында).
Threonine (symbol Thr or T) is an amino acid that is used in the biosynthesis of proteins. It contains an α amino group (which is in the protonated −NH form when dissolved in water), a carboxyl group (which is in the deprotonated −COO− form when dissolved in water), and a side chain containing a hydroxyl group, making it a polar, uncharged amino acid. It is essential in humans, meaning the body cannot synthesize it: it must be obtained from the diet. Threonine is synthesized from aspartate in bacteria such as E. coli. It is encoded by all the codons starting AC (ACU, ACC, ACA, and ACG). Threonine sidechains are often hydrogen bonded; the most common small motifs formed are based on interactions with serine: ST turns, ST motifs (often at the beginning of alpha helices) and ST staples (usually at the middle of alpha helices).
Өзгерістер
Треонин қалдығы көптеген аудармадан кейінгі модификацияларға ұшырайды. Гидроксилдік тізбегі O-байланысты гликозилдеуге түсе алады. Сонымен қатар, треонин қалдықтары треонин киназасының әрекеті арқылы фосфорилирленеді. Фосфориленген күйде оны фосфотреонин деп атауға болады. Фосфотреониннің үш потенциалды координациялық орыны бар (карбоксил, амин және фосфат тобы), ал организмде фосфориленген лигандтар мен металл иондары арасындағы координация механизмін анықтау, фосфотреониннің биологиялық процестердегі функциясын түсіндіру үшін маңызды.
The threonine residue is susceptible to numerous posttranslational modifications. The hydroxyl side chain can undergo O linked glycosylation. In addition, threonine residues undergo phosphorylation through the action of a threonine kinase. In its phosphorylated form, it can be referred to as phosphothreonine. Phosphothreonine has three potential coordination sites (carboxyl, amine and phosphate group) and determination of the mode of coordination between phosphorylated ligands and metal ions occurring in an organism is important to explain the function of the phosphothreonine in biological processes.
Тарих
Треонин 20 қатарлы протеиногендік аминқышқылдардың соңғысы болып табылды. Оны 1936 жылы Уильям Камминг Роуз Кертис Мейермен бірлесіп ашқан. Бұл аминқышқыл треонин деп аталып, өйткені оның құрылысы C4H8O5 молекулалық формуласы бар төрт көміртекті моносахарид – треоникалық қышқылға ұқсас.
Threonine was the last of the 20 common proteinogenic amino acids to be discovered. It was discovered in 1936 by William Cumming Rose, collaborating with Curtis Meyer. The amino acid was named threonine because it was similar in structure to threonic acid, a four carbon monosaccharide with molecular formula C4H8O5
Жануарларда диеталық қоспа ретінде теронинді зерттеу
Треонинді диеталық толықтырудың әсері бройлерлерде зерттелді. Қажетті аминқышқылы болып табылатын треонин, майлардың метаболизміне, ақуыздардың түзілуіне, эмбриондық сабақ жасушаларының көбеюі мен дифференциациясына, сондай-ақ ішектердің денсаулығы мен жұмысына қатысады. Жануарлардың денсаулығы мен аурулары треонинге қажеттіліктерімен және оның метаболизмімен тығыз байланысты. Жануарлардағы ішек қабынуы мен энергия алмасу бұзылыстары тиісті мөлшердегі диеталық треонинмен жеңілдетілуі мүмкін. Дегенмен, осы әсерлер тамақтану метаболизмін реттеуге байланысты болғандықтан, әртүрлі жануарлар модельдерінде нәтижелерді растау үшін қосымша зерттеулер қажет. Сонымен қатар, треонин ішек кедергісі функциясының, иммундық жауаптың және ішек флорасының динамикалық тепе-теңдігін қалай басқаратынын түсіну үшін тағы да зерттеулер қажет.
Effects of threonine dietary supplementation have been researched in broilers. An essential amino acid, threonine is involved in the metabolism of fats, the creation of proteins, the proliferation and differentiation of embryonic stem cells, and the health and function of the intestines. Animal health and illness are strongly correlated with the need for and metabolism of threonine. Intestinal inflammation and energy metabolism disorders in animals may be alleviated by appropriate amounts of dietary threonine. Nevertheless, because these effects pertain to the control of nutrition metabolism, more research is required to confirm the results in various animal models. Furthermore, more research is needed to understand how threonine controls the dynamic equilibrium of the intestinal barrier function, immunological response and gut flora.