Кіріспе
Редокстық белсенді ақуыздар – гема құрамында, кофактор ретінде темір (Fe) атомы бар цитохромдар. Олар электрондық тасымалдау тізбегі мен тотығу-тотықсыздану катализіне қатысады. Олар геманың түріне және байланысу әдісіне қарай жіктеледі. Халықаралық биохимия және молекулалық биология одағы (IUBMB) цитохромның төрт түрін бөліп көрсетеді: цитохром a, цитохром b, цитохром c және цитохром d. Цитохромның функциясы гемалық ядродағы темірдің тотығу күйін кері өзгертуге байланысты, яғни темірдің (Fe(II)) темір (Fe(III)) күйіне өтуіне. IUBMB-нің цитохромды төрт классына жіктеуінен өзге, биохимиялық әдебиетте цитохром o және цитохром P450 сияқты қосымша жіктелімдер де кездеседі.
Cytochromes are redox active proteins containing a heme, with a central iron (Fe) atom at its core, as a cofactor. They are involved in the electron transport chain and redox catalysis. They are classified according to the type of heme and its mode of binding. Four varieties are recognized by the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB), cytochromes a, cytochromes b, cytochromes c and cytochrome d.
Cytochrome function is linked to the reversible redox change from ferrous (Fe(II)) to the ferric (Fe(III)) oxidation state of the iron found in the heme core. In addition to the classification by the IUBMB into four cytochrome classes, several additional classifications such as cytochrome o and cytochrome P450 can be found in biochemical literature.
Тарих
Цитохромдар алғаш рет 1884 жылы Чарльз Александр МакМуннмен тыныс алу пигменттері (миогематин немесе гистогематин) ретінде сипатталды. 1920 жылдары Келин бұл тыныс алу пигменттерін қайта ашты және оларды цитохромдар немесе "клеткалық пигменттер" деп атады. Ол осы гема ақуыздарын олардың тотыққан күйдегі ең төмен энергияны сіңіру жолағының орналасуына сәйкес цитохромдар a (605 нм), b (≈565 нм) және c (550 нм) ретінде жіктеді. Геманың ультракүлгін (УК) - көзге көрінетін спектроскопиялық сипаттамалары гема түрін тотыққан биспиридин байланысқан күйінен, яғни пиридин гемохром әдісі арқылы анықтау үшін бүгінге дейін қолданылады. Әрбір класс ішінде, цитохром a, b немесе c, алғашқы цитохромдар тізбектеп нөмірленеді, мысалы, цит c, цит c1 және цит c2, ал жақында ашылғандары тотыққан R жолағының максималдық мәнімен белгіленеді, мысалы, цит c559.
cytochromes a (605 nm), b (≈565 nm), and c (550 nm). The ultra violet (UV) to visible spectroscopic signatures of hemes are still used to identify heme type from the reduced bis pyridine ligated state, i. e., the pyridine hemochrome method. Within each class, cytochrome a, b, or c, early cytochromes are numbered consecutively, e. g. cyt c, cyt c1, and cyt c2, with more recent examples designated by their reduced state R band maximum, e. g. cyt c559.
Құрылымы мен қызметі
Гема тобы – темір ионын қоршап тұрған, жоғары конъюгацияланған сақиналық жүйе (бұл оның электрондарының өте жылдам қозғалмалы болуына мүмкіндік береді). Цитохромдардағы темір көбінесе феррозды (Fe2+) және ферри (Fe3+) күйінде кездеседі, ал каталитикалық аралықтарда ферроксо (Fe4+) күйі табылады. Бұл молекулалық сағат гипотезасына алып келді. Цитохромдардың көрінетін тұрақты эволюциялық жылдамдығы әртүрлі организмдердің ортақ атадан қашан бөлініп шыққанын анықтауға көмектесетін пайдалы құрал болуы мүмкін.