Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Кіріспе
Химотрипсиноген – ақуыздарды кіші пептидтерге ыдырататын ас қорыту ферменті химотрипсиннің белсенді емес алдынғы түрі (зимоген). Химотрипсиноген – 245 аминқышқылы қалдықтарынан тұратын бір полипептидтік тізбек. Ол бүйрек безінің ацинарлық жасушаларында синтезделеді және ацинарлық жасушаның жоғарғы бөлігіндегі мембранамен шектелген түйіршіктерде сақталады. Түйіршіктердің жасушадан босауы гормоналды сигнал немесе жүйке импульсі арқылы ынталандырылады, ал түйіршіктер он екі елі ішекке қарайтын өзекке құйылады.
Chymotrypsinogen is an inactive precursor (zymogen) of chymotrypsin, a digestive enzyme which breaks proteins down into smaller peptides. Chymotrypsinogen is a single polypeptide chain consisting of 245 amino acid residues. It is synthesized in the acinar cells of the pancreas and stored inside membrane bounded granules at the apex of the acinar cell. Release of the granules from the cell is stimulated by either a hormonal signal or a nerve impulse, and the granules spill into a duct leading into the duodenum.
Белсенділендіру
Химотрипсиноген ас қорыту жолына жеткенше инерт болуы керек. Бұл қарын безіне немесе басқа да органдарға зақым келтірудің алдын алады. Оны белсенді түріне трипсин атты тағы бір фермент түрлендіреді. Бұл белсенді түр π-химотрипсин деп аталады және α-химотрипсин жасау үшін қолданылады. Трипсин химотрипсиногендегі аргинин-15 пен изолейцин-16 арасындағы пептидтік байланысты кеседі. Бұл π-химотрипсин молекуласының ішінде дисульфидтік байланыспен байланысқан екі пептидті құрайды. π-химотрипсиндердің бірі лейцин мен серин пептидтік байланысын үзіп, екіншісіне әсер етеді. Белсенді π-химотрипсин басқа π-химотрипсин молекулаларымен реакцияласып, екі дипептидті – серин 14–аргинин 15 және треонин 147–аспаргин 148 – бөліп шығарады. Бұл реакция нәтижесінде α-химотрипсин пайда болады. α-химотрипсин мөлшеріне гидроцинат сияқты тежегіштер, сондай-ақ pH, температура және кальций хлориді әсер етуі мүмкін. Активация процесін 2-p-толуидинилнафтален-6-сульфонат (TNS) флуоресценциялық зонды арқылы зерттеуге болады. TNS химотрипсиногенмен ковалентті байланыстар құрайды және трипсиннің әсерінен байланыстар үзілгенде флуоресценция күшейеді.
Chymotrypsinogen must be inactive until it gets to the digestive tract. This prevents damage to the pancreas or any other organs. It is activated into its active form by another enzyme called trypsin. This active form is called π chymotrypsin and is used to create α chymotrypsin. Trypsin cleaves the peptide bond in chymotrypsinogen between arginine 15 and isoleucine 16. This creates two peptides within the π chymotrypsin molecule, held together by a disulfide bond. One of the π chymotrypsins acts on another by breaking a leucine and serine peptide bond. The activated π chymotrypsin reacts with other π chymotrypsin molecules to cleave out two dipeptides, which are, serine 14–arginine 15 and threonine 147–asparagine 148. This reaction yields the α chymotrypsin. The yield of α chymotrypsin can be affected by inhibitors such as hydrocinnate and also by pH, temperature and calcium chloride. The activation process can be studied using fluorescence probe 2 p toluidinylnaphthalene 6 sulfonate (TNS). TNS forms covalent bonds with chymotrypsinogen and as the bonds break to form chymotrypsin in the presence of trypsin the fluorescence increases.