Сравнивайте с английским: нажмите на абзац — оригинал откроется в окне. Кнопка EN под абзацем показывает его прямо в тексте.
Введение
Химотрипсиноген — неактивный предшественник (зимоген) химотрипсина, пищеварительного фермента, расщепляющего белки на более мелкие пептиды. Химотрипсиноген представляет собой одноцепочечный полипептид, состоящий из 245 аминокислотных остатков. Он синтезируется в ацинарных клетках поджелудочной железы и запасается внутри мембранных гранул на апикальной поверхности ацинарной клетки. Высвобождение гранул из клетки стимулируется либо гормональным сигналом, либо нервным импульсом, после чего гранулы поступают в проток, ведущий в двенадцатиперстную кишку.
Chymotrypsinogen is an inactive precursor (zymogen) of chymotrypsin, a digestive enzyme which breaks proteins down into smaller peptides. Chymotrypsinogen is a single polypeptide chain consisting of 245 amino acid residues. It is synthesized in the acinar cells of the pancreas and stored inside membrane bounded granules at the apex of the acinar cell. Release of the granules from the cell is stimulated by either a hormonal signal or a nerve impulse, and the granules spill into a duct leading into the duodenum.
Активация
Химотрипсиноген должен оставаться неактивным до попадания в пищеварительный тракт. Это предотвращает повреждение поджелудочной железы или других органов. Его активация в активную форму происходит под действием другого фермента – трипсина. Эта активная форма называется π-химотрипсином и используется для образования α-химотрипсина. Трипсин расщепляет пептидную связь в химотрипсиногене между аргинином 15 и изолейцином 16. В результате образуются два пептида в молекуле π-химотрипсина, соединенных дисульфидной связью. Один из молекул π-химотрипсина воздействует на другую, разрывая пептидную связь между лейцином и серином. Активированный π-химотрипсин реагирует с другими молекулами π-химотрипсина, высвобождая два дипептида: серин 14–аргинин 15 и треонин 147–аспарагин 148. Эта реакция приводит к образованию α-химотрипсина. На выход α-химотрипсина могут влиять ингибиторы, такие как гидроциннат, а также pH, температура и хлорид кальция. Процесс активации можно изучать с помощью флуоресцентного зонда 2p-толуидинилнафтален-6-сульфонат (TNS). TNS образует ковалентные связи с химотрипсиногеном, и при разрыве этих связей в процессе образования химотрипсина в присутствии трипсина флуоресценция возрастает.
Chymotrypsinogen must be inactive until it gets to the digestive tract. This prevents damage to the pancreas or any other organs. It is activated into its active form by another enzyme called trypsin. This active form is called π chymotrypsin and is used to create α chymotrypsin. Trypsin cleaves the peptide bond in chymotrypsinogen between arginine 15 and isoleucine 16. This creates two peptides within the π chymotrypsin molecule, held together by a disulfide bond. One of the π chymotrypsins acts on another by breaking a leucine and serine peptide bond. The activated π chymotrypsin reacts with other π chymotrypsin molecules to cleave out two dipeptides, which are, serine 14–arginine 15 and threonine 147–asparagine 148. This reaction yields the α chymotrypsin. The yield of α chymotrypsin can be affected by inhibitors such as hydrocinnate and also by pH, temperature and calcium chloride. The activation process can be studied using fluorescence probe 2 p toluidinylnaphthalene 6 sulfonate (TNS). TNS forms covalent bonds with chymotrypsinogen and as the bonds break to form chymotrypsin in the presence of trypsin the fluorescence increases.