Судағы бейполяр молекулалардың жиналуы: Гидрофобтық эффект, судың энтропиясын арттырып, бейполяр заттарды бөліп шығарады. Май мен судың айырылу себебі.
Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Мазмұны
Кіріспе
Сулы ерітінділерде полярлы емес молекулалардың жиналуы
Aggregation of non polar molecules in aqueous solutions
Гидрофобтық әсер – полярлы емес заттардың сулы ерітіндіде жиналуға және судан ығыстырылуға бейімделуі. "Гидрофобтық" сөзінің тікелей мағынасы "судан қашу" дегенді білдіреді, ол су мен полярлы емес заттардың бөлінуін сипаттайды, бұл судың энтропиясын максималды деңгейге көтереді және су мен полярлы емес молекулалар арасындағы контактілік аймақты азайтады. Термодинамикалық тұрғыдан алғанда, гидрофобтық әсер – ерітілген затты қоршаған судың еркін энергиясының өзгеруі. Қоршаған еріткіштің еркін энергиясының оң мәні гидрофобтылықты, ал теріс мәні гидрофильділікті көрсетеді. Гидрофобтық әсер май мен су қоспасының екі құраушыға бөлінуіне жауапты. Ол сондай-ақ биологиялық процестерге қатысты келесілерге әсер етеді: жасуша мембранасы мен везикулалардың қалыптасуы, белоктардың бүктелуі, мембраналық белоктардың полярлы емес липидтік ортаға енуі және белоктардың шағын молекулалармен байланысуы. Осылайша, гидрофобтық әсер өмір үшін маңызды. Бұл әсерді көрсететін заттар гидрофобтар деп аталады.
The hydrophobic effect is the observed tendency of nonpolar substances to aggregate in an aqueous solution and to be excluded by water. The word hydrophobic literally means "water fearing", and it describes the segregation of water and nonpolar substances, which maximizes the entropy of water and minimizes the area of contact between water and nonpolar molecules. In terms of thermodynamics, the hydrophobic effect is the free energy change of water surrounding a solute. A positive free energy change of the surrounding solvent indicates hydrophobicity, whereas a negative free energy change implies hydrophilicity. The hydrophobic effect is responsible for the separation of a mixture of oil and water into its two components. It is also responsible for effects related to biology, including: cell membrane and vesicle formation, protein folding, insertion of membrane proteins into the nonpolar lipid environment and protein small molecule associations. Hence the hydrophobic effect is essential to life. Substances for which this effect is observed are known as hydrophobes.
Амфифилдер
Амфифилдер – гидрофобтық және гидрофильдік бөліктері бар молекулалар. Жуғыш заттар – мицеллалар мен қос қабаттар (мысалы, сабын көпіршіктері сияқты) құра отырып, суда гидрофобтық молекулаларды ерітуге мүмкіндік беретін амфифилдерден тұрады. Олар жасушалық мембраналар үшін де маңызды, олар амфифильді фосфолипидтерден құралған және жасушаның ішкі сулы ортасының сыртқы сумен араласуын қамтамасыз етпейді.
Amphiphiles are molecules that have both hydrophobic and hydrophilic domains. Detergents are composed of amphiphiles that allow hydrophobic molecules to be solubilized in water by forming micelles and bilayers (as in soap bubbles). They are also important to cell membranes composed of amphiphilic phospholipids that prevent the internal aqueous environment of a cell from mixing with external water.
Макромолекулалардың бүлінуі
Белоктың бүктелуі кезінде гидрофобты әсер, гидрофобты аминқышқылдары (мысалы, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, триптофан және метионин) жиынтығында орналасқан белоктардың құрылымын түсіну үшін маңызды. Глобулярлы белоктардың құрылымында гидрофобты ядро болады, онда гидрофобты тізбектер судан жасырынып, бүктелген күйді тұрақтандырады. Зарядталған және полярлы тізбектер еріткішпен тікелей байланысқан бетке орналасып, қоршаған су молекулаларымен әрекеттеседі. Суға ұшыраған гидрофобты тізбектердің санын азайту – бүктелу процесін қозғаушы күштің басты факторы, бірақ белок ішіндегі сутекті байланыстардың қалыптасуы да белок құрылымын тұрақтандырады. ДНҚ-ның үшіншілік құрылымын құрастырудың энергетикасы гидрофобты әсермен қатар, тізбек таңдаулылығына жауапты Уотсон-Крик негіздерінің жұптасуымен және ароматты негіздер арасындағы үйлесімді әрекеттесулермен анықталды.
In the case of protein folding, the hydrophobic effect is important to understanding the structure of proteins that have hydrophobic amino acids (such as valine, leucine, isoleucine, phenylalanine, tryptophan and methionine) clustered together within the protein. Structures of globular proteins have a hydrophobic core in which hydrophobic side chains are buried from water, which stabilizes the folded state. Charged and polar side chains are situated on the solvent exposed surface where they interact with surrounding water molecules. Minimizing the number of hydrophobic side chains exposed to water is the principal driving force behind the folding process, although formation of hydrogen bonds within the protein also stabilizes protein structure. The energetics of DNA tertiary structure assembly were determined to be driven by the hydrophobic effect, in addition to Watson–Crick base pairing, which is responsible for sequence selectivity, and stacking interactions between the aromatic bases.
Белоктарды тазарту
Биохимияда гидрофобты әсерді ақуыздардың қоспаларын олардың гидрофобтылық деңгейіне қарай бөлу үшін қолдануға болады. Фенил сефароза сияқты гидрофобты тұрақты фазасы бар бағаналық хроматографияда, гидрофобтылығы жоғары ақуыздар баяу қозғалады, ал гидрофобтылығы төмен ақуыздар бағанадан ертерек элюцияланады. Бөлуді жақсарту үшін тұз қосуға болады (тұздың концентрациясы жоғарылаған сайын гидрофобты әсер күшейеді) және бөлу процесі барысында оның концентрациясын төмендетуге болады.
In biochemistry, the hydrophobic effect can be used to separate mixtures of proteins based on their hydrophobicity. Column chromatography with a hydrophobic stationary phase such as phenyl sepharose will cause more hydrophobic proteins to travel more slowly, while less hydrophobic ones elute from the column sooner. To achieve better separation, a salt may be added (higher concentrations of salt increase the hydrophobic effect) and its concentration decreased as the separation progresses.
Себеп
Гидрофобты әсердің пайда болуы толыққанды түсініксіз. Кейбіреулер гидрофобты өзара әрекеттесудің көбінесе поляр емес заттардың сұйық су молекулалары арасындағы жоғары динамикалық сутекті байланыстарды бұзу нәтижесінде туындайтын энтропиялық эффекті екенін айтады. Көмірсутекті тізбек немесе ұқсас поляр емес аймақ сумен сутекті байланыс құруға қабілетсіз. Мұндай сутекті байланыс жасай алмайтын бетті суға енгізу су молекулалары арасындағы сутекті байланыс желісінің бұзылуына алып келеді. Сутекті байланыстар су молекулаларының сутекті байланысқан 3D желісінің бұзылуын азайту үшін мұндай бетке қатысты бағытталды, бұл поляр емес беттің айналасында құрылымдалған су "клеткасына" әкеледі. "Клетканы" (немесе клатратты) құрайтын су молекулаларының қозғалғыштығы шектеулі. Кішкентай поляр емес бөлшектердің сольватациялық қабығында бұл шектеу шамамен 10% құрайды. Мысалы, бөлме температурасында еріген ксенон үшін 30% дейін қозғалғыштық шектеуі анықталды. Ірі поляр емес молекулалар үшін сольватациялық қабықтағы су молекулаларының қайта бағытталу және трансляциялық қозғалысы екі-төрт есеге дейін шектелуі мүмкін; осылайша, 25°C температурада судың қайта бағытталу корреляциялық уақыты 2-ден 4-8 пикосекундқа дейін ұзарады. Әдетте, бұл су молекулаларының трансляциялық және бұрылу энтропиясының айтарлықтай төмендеуіне және процесті жүйедегі бос энергия тұрғысынан тиімсіз етуге әкеледі. Бірігіп, поляр емес молекулалар сумен қабысатын беттік ауданын азайтады және олардың бұзушылық әсерін азайтады. Гидрофобты әсерді су мен поляр емес еріткіштер арасындағы поляр емес молекулалардың бөлу коэффициентін өлшеу арқылы анықтауға болады. Бөлу коэффициенттерін бос энергияға түрлендіруге болады, ол энталпиялық және энтропиялық компоненттерді қамтиды: ΔG = ΔH – TΔS. Бұл компоненттер эксперименттік жолмен калориметрия арқылы анықталады. Гидрофобты әсердің бөлме температурасында поляр емес еріген заттың сольватациялық қабығындағы су молекулаларының төмендеген қозғалғыштығына байланысты энтропиямен басқарылатыны анықталды; алайда, энергияны берудің энталпиялық компоненті қолайлы болып табылды, яғни су молекулаларының төмендеген қозғалғыштығына байланысты сольватациялық қабықтағы су-су сутекті байланыстарын күшейтеді. Жоғары температурада, су молекулалары жылдамдағанда, бұл энергияның пайда болуы энтропиялық компонентпен бірге төмендейді. Гидрофобты әсер температураға тәуелді, бұл ақуыздардың "суық денатурациялануына" әкеледі. Гидрофобты әсерді ерітудің бос энергиясын жалаң сумен салыстыру арқылы есептеуге болады. Осылайша, гидрофобты әсерді ғана емес, сонымен қатар энталпиялық және энтропиялық үлестерге де жіктеуге болады.
The origin of the hydrophobic effect is not fully understood. Some argue that the hydrophobic interaction is mostly an entropic effect originating from the disruption of highly dynamic hydrogen bonds between molecules of liquid water by the nonpolar solute. A hydrocarbon chain or a similar nonpolar region of a large molecule is incapable of forming hydrogen bonds with water. Introduction of such a non hydrogen bonding surface into water causes disruption of the hydrogen bonding network between water molecules. The hydrogen bonds are reoriented tangentially to such surface to minimize disruption of the hydrogen bonded 3D network of water molecules, and this leads to a structured water "cage" around the nonpolar surface. The water molecules that form the "cage" (or clathrate) have restricted mobility. In the solvation shell of small nonpolar particles, the restriction amounts to some 10%. For example, in the case of dissolved xenon at room temperature a mobility restriction of 30% has been found. In the case of larger nonpolar molecules, the reorientational and translational motion of the water molecules in the solvation shell may be restricted by a factor of two to four; thus, at 25 °C the reorientational correlation time of water increases from 2 to 4 8 picoseconds. Generally, this leads to significant losses in translational and rotational entropy of water molecules and makes the process unfavorable in terms of the free energy in the system. By aggregating together, nonpolar molecules reduce the surface area exposed to water and minimize their disruptive effect. The hydrophobic effect can be quantified by measuring the partition coefficients of non polar molecules between water and non polar solvents. The partition coefficients can be transformed to free energy of transfer which includes enthalpic and entropic components, ΔG = ΔH TΔS. These components are experimentally determined by calorimetry. The hydrophobic effect was found to be entropy driven at room temperature because of the reduced mobility of water molecules in the solvation shell of the non polar solute; however, the enthalpic component of transfer energy was found to be favorable, meaning it strengthened water water hydrogen bonds in the solvation shell due to the reduced mobility of water molecules. At the higher temperature, when water molecules become more mobile, this energy gain decreases along with the entropic component. The hydrophobic effect depends on the temperature, which leads to "cold denaturation" of proteins. The hydrophobic effect can be calculated by comparing the free energy of solvation with bulk water. In this way, the hydrophobic effect not only can be localized but also decomposed into enthalpic and entropic contributions.