Кіріспе
Молекулалар мен көршілес бөлшектер арасындағы тартылу немесе тебілу күші
An intermolecular force (IMF) (or secondary force) is the force that mediates interaction between molecules, including the electromagnetic forces of attraction
or repulsion which act between atoms and other types of neighbouring particles, e. g. atoms or ions. Intermolecular forces are weak relative to intramolecular forces – the forces which hold a molecule together. For example, the covalent bond, involving sharing electron pairs between atoms, is much stronger than the forces present between neighboring molecules. Both sets of forces are essential parts of force fields frequently used in molecular mechanics. The first reference to the nature of microscopic forces is found in Alexis Clairaut's work Théorie de la figure de la Terre, published in Paris in 1743. Other scientists who have contributed to the investigation of microscopic forces include: Laplace, Gauss, Maxwell, Boltzmann and Pauling. Attractive intermolecular forces are categorized into the following types:
Hydrogen bonding
Ion–dipole forces and ion–induced dipole force
Cation–π, σ–π and π–π bonding
Van der Waals forces – Keesom force, Debye force, and London dispersion force
Cation–cation bonding
Salt bridge (protein and supramolecular)
Information on intermolecular forces is obtained by macroscopic measurements of properties like viscosity, pressure, volume, temperature (PVT) data. The link to microscopic aspects is given by virial coefficients and intermolecular pair potentials, such as the Mie potential, Buckingham potential or Lennard Jones potential. In the broadest sense, it can be understood as such interactions between any particles (molecules, atoms, ions and molecular ions) in which the formation of chemical, that is, ionic, covalent or metallic bonds does not occur. In other words, these interactions are significantly weaker than covalent ones and do not lead to a significant restructuring of the electronic structure of the interacting particles. (This is only partially true. For example, all enzymatic and catalytic reactions begin with a weak intermolecular interaction between a substrate and an enzyme or a molecule with a catalyst, but several such weak interactions with the required spatial configuration of the active center of the enzyme lead to significant restructuring changes the energy state of molecules or substrate, which ultimately leads to the breaking of some and the formation of other covalent chemical bonds. Strictly speaking, all enzymatic reactions begin with intermolecular interactions between the substrate and the enzyme, therefore the importance of these interactions is especially great in biochemistry and molecular biology, and is the basis of enzymology).
Молекулааралық күш (ММК) (немесе екіншілік күш) – молекулалар арасындағы өзара әрекеттесуді қамтамасыз ететін күш, оның ішінде атомдар мен көршілес бөлшектердің басқа түрлері, мысалы, атомдар немесе иондар арасындағы тартылу немесе тебілудің электромагниттік күштері бар. Молекулааралық күштер, молекула құрамындағы күштерге қарағанда әлсіз – молекуланы бірге ұстап тұратын күштер. Мысалы, атомдар арасында электрондық жұптарды бөлісуді қамтитын ковалентті байланыс, көршілес молекулалар арасындағы күштерден әлдеқайда күшті. Күштердің екі жиынтығы да молекулалық механикада жиі қолданылатын күш өрістерінің маңызды бөліктері болып табылады. Микроскопиялық күштердің табиғатына алғаш рет 1743 жылы Парижде жарық көрген Алексис Клероның "Жер пішінінің теориясы" еңбегінде сілтеме жасалған. Микроскопиялық күштерді зерттеуге үлес қосқан басқа ғалымдар: Лаплас, Гаус, Максвелл, Больцман және Паулинг. Тартылыс молекулааралық күштер келесі түрлерге бөлінеді:
An intermolecular force (IMF) (or secondary force) is the force that mediates interaction between molecules, including the electromagnetic forces of attraction
or repulsion which act between atoms and other types of neighbouring particles, e. g. atoms or ions. Intermolecular forces are weak relative to intramolecular forces – the forces which hold a molecule together. For example, the covalent bond, involving sharing electron pairs between atoms, is much stronger than the forces present between neighboring molecules. Both sets of forces are essential parts of force fields frequently used in molecular mechanics. The first reference to the nature of microscopic forces is found in Alexis Clairaut's work Théorie de la figure de la Terre, published in Paris in 1743. Other scientists who have contributed to the investigation of microscopic forces include: Laplace, Gauss, Maxwell, Boltzmann and Pauling. Attractive intermolecular forces are categorized into the following types:
Hydrogen bonding
Ion–dipole forces and ion–induced dipole force
Cation–π, σ–π and π–π bonding
Van der Waals forces – Keesom force, Debye force, and London dispersion force
Cation–cation bonding
Salt bridge (protein and supramolecular)
Information on intermolecular forces is obtained by macroscopic measurements of properties like viscosity, pressure, volume, temperature (PVT) data. The link to microscopic aspects is given by virial coefficients and intermolecular pair potentials, such as the Mie potential, Buckingham potential or Lennard Jones potential. In the broadest sense, it can be understood as such interactions between any particles (molecules, atoms, ions and molecular ions) in which the formation of chemical, that is, ionic, covalent or metallic bonds does not occur. In other words, these interactions are significantly weaker than covalent ones and do not lead to a significant restructuring of the electronic structure of the interacting particles. (This is only partially true. For example, all enzymatic and catalytic reactions begin with a weak intermolecular interaction between a substrate and an enzyme or a molecule with a catalyst, but several such weak interactions with the required spatial configuration of the active center of the enzyme lead to significant restructuring changes the energy state of molecules or substrate, which ultimately leads to the breaking of some and the formation of other covalent chemical bonds. Strictly speaking, all enzymatic reactions begin with intermolecular interactions between the substrate and the enzyme, therefore the importance of these interactions is especially great in biochemistry and molecular biology, and is the basis of enzymology).
Сутекті байланыс
Ион-дипольдық күштер және ион-индуцирленген дипольдық күштер
Катион-π, σ-π және π-π байланыстар
Ван дер Ваальс күштері – Кезом күші, Дебай күші және Лондон дисперсиялық күші
Катион-катиондық байланыс
Тұз көпірі (ақуыз және супрамолекулалық)
An intermolecular force (IMF) (or secondary force) is the force that mediates interaction between molecules, including the electromagnetic forces of attraction
or repulsion which act between atoms and other types of neighbouring particles, e. g. atoms or ions. Intermolecular forces are weak relative to intramolecular forces – the forces which hold a molecule together. For example, the covalent bond, involving sharing electron pairs between atoms, is much stronger than the forces present between neighboring molecules. Both sets of forces are essential parts of force fields frequently used in molecular mechanics. The first reference to the nature of microscopic forces is found in Alexis Clairaut's work Théorie de la figure de la Terre, published in Paris in 1743. Other scientists who have contributed to the investigation of microscopic forces include: Laplace, Gauss, Maxwell, Boltzmann and Pauling. Attractive intermolecular forces are categorized into the following types:
Hydrogen bonding
Ion–dipole forces and ion–induced dipole force
Cation–π, σ–π and π–π bonding
Van der Waals forces – Keesom force, Debye force, and London dispersion force
Cation–cation bonding
Salt bridge (protein and supramolecular)
Information on intermolecular forces is obtained by macroscopic measurements of properties like viscosity, pressure, volume, temperature (PVT) data. The link to microscopic aspects is given by virial coefficients and intermolecular pair potentials, such as the Mie potential, Buckingham potential or Lennard Jones potential. In the broadest sense, it can be understood as such interactions between any particles (molecules, atoms, ions and molecular ions) in which the formation of chemical, that is, ionic, covalent or metallic bonds does not occur. In other words, these interactions are significantly weaker than covalent ones and do not lead to a significant restructuring of the electronic structure of the interacting particles. (This is only partially true. For example, all enzymatic and catalytic reactions begin with a weak intermolecular interaction between a substrate and an enzyme or a molecule with a catalyst, but several such weak interactions with the required spatial configuration of the active center of the enzyme lead to significant restructuring changes the energy state of molecules or substrate, which ultimately leads to the breaking of some and the formation of other covalent chemical bonds. Strictly speaking, all enzymatic reactions begin with intermolecular interactions between the substrate and the enzyme, therefore the importance of these interactions is especially great in biochemistry and molecular biology, and is the basis of enzymology).
Молекулааралық күштер туралы ақпарат, тұтқырлық, қысым, көлем, температура (PVT) сияқты қасиеттердің макроскопиялық өлшеулері арқылы алынады. Микроскопиялық аспектілерге байланысты вириалдық коэффициенттер және молекулааралық жұп потенциалдары, мысалы, Ми потенциалы, Букингем потенциалы немесе Леннард-Джонс потенциалы беріледі. Ең кең мағынасында, бұл кез келген бөлшектердің (молекулалар, атомдар, иондар және молекулалық иондар) арасындағы химиялық, яғни иондық, ковалентті немесе металдық байланыстардың қалыптаспауымен байланысты өзара әрекеттесу ретінде түсініледі. Басқаша айтқанда, бұл өзара әрекеттесулер ковалентті байланыстарға қарағанда айтарлықтай әлсіз және өзара әрекеттесетін бөлшектердің электрондық құрылымында маңызды өзгерістерге әкелмейді. (Бұл толыққанды дұрыс емес. Мысалы, барлық ферменттік және каталитикалық реакциялар субстрат пен фермент немесе катализатормен молекула арасындағы әлсіз молекулааралық өзара әрекеттесуден басталады, бірақ ферменттің белсенді орталығының қажетті кеңістіктік конфигурациясымен бірнеше осындай әлсіз өзара әрекеттесулер молекулалардың немесе субстраттың энергия жағдайын маңызды өзгертуге алып келеді, бұл ақырында кейбіреулерінің үзілуіне және басқа ковалентті химиялық байланыстардың қалыптасуына әкеледі. Нақты айтқанда, барлық ферменттік реакциялар субстрат пен фермент арасындағы молекулааралық өзара әрекеттесуден басталады, сондықтан бұл өзара әрекеттесулердің маңызы биохимия және молекулалық биологияда ерекше зор және ферментацияның негізін құрайды).
An intermolecular force (IMF) (or secondary force) is the force that mediates interaction between molecules, including the electromagnetic forces of attraction
or repulsion which act between atoms and other types of neighbouring particles, e. g. atoms or ions. Intermolecular forces are weak relative to intramolecular forces – the forces which hold a molecule together. For example, the covalent bond, involving sharing electron pairs between atoms, is much stronger than the forces present between neighboring molecules. Both sets of forces are essential parts of force fields frequently used in molecular mechanics. The first reference to the nature of microscopic forces is found in Alexis Clairaut's work Théorie de la figure de la Terre, published in Paris in 1743. Other scientists who have contributed to the investigation of microscopic forces include: Laplace, Gauss, Maxwell, Boltzmann and Pauling. Attractive intermolecular forces are categorized into the following types:
Hydrogen bonding
Ion–dipole forces and ion–induced dipole force
Cation–π, σ–π and π–π bonding
Van der Waals forces – Keesom force, Debye force, and London dispersion force
Cation–cation bonding
Salt bridge (protein and supramolecular)
Information on intermolecular forces is obtained by macroscopic measurements of properties like viscosity, pressure, volume, temperature (PVT) data. The link to microscopic aspects is given by virial coefficients and intermolecular pair potentials, such as the Mie potential, Buckingham potential or Lennard Jones potential. In the broadest sense, it can be understood as such interactions between any particles (molecules, atoms, ions and molecular ions) in which the formation of chemical, that is, ionic, covalent or metallic bonds does not occur. In other words, these interactions are significantly weaker than covalent ones and do not lead to a significant restructuring of the electronic structure of the interacting particles. (This is only partially true. For example, all enzymatic and catalytic reactions begin with a weak intermolecular interaction between a substrate and an enzyme or a molecule with a catalyst, but several such weak interactions with the required spatial configuration of the active center of the enzyme lead to significant restructuring changes the energy state of molecules or substrate, which ultimately leads to the breaking of some and the formation of other covalent chemical bonds. Strictly speaking, all enzymatic reactions begin with intermolecular interactions between the substrate and the enzyme, therefore the importance of these interactions is especially great in biochemistry and molecular biology, and is the basis of enzymology).
Сутекті байланыс
Сутекті байланыс – жоғары электронегативтілікке ие элементке, әдетте азотқа, оттегіге немесе фторға байланысқан сутек атомының тартылу күші. Сутекті байланыс көбінесе күшті электростатикалық диполь-диполь өзара әрекеттесу ретінде сипатталады. Дегенмен, ол ковалентті байланыстың кейбір қасиеттерін де иеленеді: ол бағытталған, ван дер Ваальс күшінен артық, атомдар арасындағы қашықтықты ван дер Ваальс радиустарының қосындысынан қысқартады және әдетте шектеулі өзара әрекеттесуге қатысатын серіктестерді қамтиды, бұл оны валенттілік түрі деп қарастыруға мүмкіндік береді. Молекулалар арасында қалыптасқан сутекті байланыстардың саны белсенді жұптардың санына тең. Сутегін донорлық ететін молекула донор молекуласы, ал H байланысына қатысатын жалғыз электрон жұбын қамтитын молекула акцептор молекуласы деп аталады. Белсенді жұптардың саны донордың сутектерінің саны мен акцептордың жалғыз электрон жұптарының санының ортақ бөлігіне тең. Су молекулаларының төрт белсенді байланысы бар, бірақ бұл диаграммада көрсетілмеген. Оттегі атомының екі жалғыз электрон жұбы әр сутекпен өзара әрекеттесіп, екі қосымша сутекті байланыс құрайды, ал екінші сутек атомы көрші оттегімен өзара әрекеттеседі. Судың 16-шы топтағы басқа гидридтерге қарағанда жоғары қайнау температурасының (100 °C) себебі молекулааралық сутекті байланыстар, олардың сутекті байланыс жасау қабілеті шектеулі. Молекулааралық сутекті байланыстар протеиндер мен нуклеин қышқылдарының екінші, үшінші және төртінші құрылымдарының қалыптасуына жартылай жауапты. Сондай-ақ, ол синтетикалық және табиғи полимерлердің құрылымында маңызды рөл атқарады.
Тұзды көпір
Катиондық және аниондық орталықтар арасындағы тартылыс – ковалентті емес, немесе молекулааралық өзара әрекеттесу болып табылады, ол әдетте иондық жұптасу немесе тұздық көпір деп аталады. Бұл негізінен электростатикалық күштерге байланысты, бірақ сулы ортада қауымдасу энтропиямен және көбінесе тіпті эндотермиялық эффектімен қамтамасыз етіледі. Көптеген тұздар иондар арасындағы ерекше қашықтықтары бар кристалдар түзеді; көптеген басқа ковалентті емес өзара әрекеттесулерден өзгеше, тұздық көпірлер бағытталмаған және қатты күйде иондардың ван дер Ваальс радиусымен ғана анықталатын байланысты көрсетеді. Органикалық емес және органикалық иондар судағы орташа иондық күштілікте (I) анион мен катионның 1:1 комбинациясы үшін ΔG мәндері шамамен 5-6 кДж/моль болатын ұқсас тұздық көпірлерді көрсетеді, бұл иондардың табиғатынан (өлшемі, поляризациялануы және т.б.) дерлік тәуелсіз. ΔG мәндері қосымша және зарядтардың шамамен сызықтық функциясы болып табылады, мысалы, екі рет зарядталған фосфат анионының бір рет зарядталған аммоний катионымен өзара әрекеттесуі шамамен 2x5 = 10 кДж/моль құрайды. ΔG мәндері ерітіндідегі иондық күштілікке (I) Debye-Hückel теңдеуімен сипатталғандай байланысты, нөлдік иондық күштілікте ΔG = 8 кДж/моль байқалады.
Дипольді-дипольді және ұқсас өзара әсерлесулер
Диполь-дипольдік өзара әсерлесулер (немесе Кисом өзара әсерлесулері) – тұрақты дипольдері бар молекулалар арасындағы электростатикалық өзара әсерлесулер. Бұл өзара әсерлесу Лондон күштерінен күштірек, бірақ ион-ион өзара әсерлесуден әлсіз, себебі тек ішінара зарядтар қатысады. Бұл өзара әсерлесулер молекулаларды тартылысты күшейту үшін (потенциалдық энергияны төмендету) бағыттап қоюға бейім. Диполь-дипольдік өзара әсерлесудің мысалын хлорсутекте (HCl) көруге болады: полярлы молекуланың оң ұшы екінші молекуланың теріс ұшын тартады және оның орналасуына әсер етеді. Полярлы молекулалардың арасында өзара тартымдылық болады. Полярлы молекулалардың мысалдары – хлорсутек (HCl) және хлороформ (CHCl3). Көбінесе молекулалар дипольдік атомдар тобын қамтиды, бірақ молекуланың өзінде жалпы дипольдік моменті болмайды. Бұл молекула ішінде дипольдерді бір-бірін жоятын симметрия болғанда пайда болады. Бұл тетрахлорметан және көмірқышқыл газы сияқты молекулаларда кездеседі. Екі жеке атом арасындағы диполь-дипольдік өзара әсерлесу көбінесе нөлге тең, өйткені атомдар сирек тұрақты дипольдік қасиетке ие болады. Кисом өзара әсерлесуі – ван дер Ваальс күші. Ол "Ван дер Ваальс күштері" бөлімінде одан әрі талқыланады.
Иондық диполдық және иондық индуцирленген диполдық күштер
Ион-дипольдық және ион-индуцирленген дипольдық күштер диполь-дипольдық және диполь-индуцирленген дипольдық өзара әрекеттесулерге ұқсас, бірақ полярлы және полярлық емес молекулалардың орнына иондарды қамтиды. Ион-дипольдық және ион-индуцирленген дипольдық күштер диполь-дипольдық өзара әрекеттесулерден күштірек, себебі кез келген ионның заряды дипольдік моменттің зарядынан әлдеқайда үлкен. Ион-дипольдық байланыс сутектік байланысқа қарағанда күштірек. Ион-дипольдық күш ион мен полярлы молекуланың өзара әрекеттесуінен тұрады. Олар оң және теріс топтар бір-біріне жақын орналасуы үшін, максималды тартымдылыққа мүмкіндік береді. Бұл өзара әрекеттесудің маңызды мысалы – судағы иондардың гидратациясы, ол гидратациялық энтальпияны тудырады. Полярлы су молекулалары судағы иондарды қоршап алады, ал осы процесте босатылған энергия гидратациялық энтальпия деп аталады. Бұл өзара әрекеттесу судағы әртүрлі иондардың (мысалы, Cu2+) тұрақтылығын түсіндіруде маңызды рөл атқарады. Ион-индуцирленген дипольдық күш ион мен полярлық емес молекуланың өзара әрекеттесуінен тұрады. Диполь-индуцирленген дипольдық күш сияқты, ионның заряды полярлық емес молекуладағы электрондық бұлтын деформациялайды.
Ван дер Ваальс күштері
Ван-дер-Ваальс күштері зарядталмаған атомдар мен молекулалар арасындағы өзара әрекеттесу нәтижесінде туындайды, бұл конденсацияланған фазалардың қогезиясына және газдардың физикалық адсорбциясына, сондай-ақ макроскопиялық денелер арасындағы әмбебап тартым күшіне алып келеді.
Газдардың мінез-құлқына әсер ету
Молекулааралық күштер қысқа қашықтықтарда итергіш, ал ұзақ қашықтықтарда тартымды болады (Леннард-Джонс потенциалын қараңыз). Газда итергіш күш екі молекуланың бірдей көлемді иеленуіне негізгі кедергі жасайды. Бұл нақты газға бірдей температура мен қысымдағы идеал газға қарағанда үлкен көлемді иеленуге бейімділік береді. Тартымды күш молекулаларды жақындастырады және нақты газға идеал газға қарағанда кіші көлемді иеленуге бейімділік береді. Қай өзара әрекеттесу маңыздырақ екені температура мен қысымға байланысты (сығымдалу коэффициентін қараңыз). Газда молекулалар арасындағы қашықтық көбінесе үлкен болғандықтан, молекулааралық күштердің әсері шамалы. Тартымды күшті итергіш күш емес, молекулалардың жылу энергиясы жеңеді. Температура – жылу энергиясының өлшемі, сондықтан температураның жоғарылауы тартымды күштің әсерін азайтады. Керісінше, итергіш күштің әсері температураға дерлік тәуелді емес. Газдың тығыздығын арттыру үшін қысылғанда тартымды күштің әсері күшейеді. Егер газ жеткілікті тығыз болса, тартымдылық жылу қозғалысының молекулаларды таратуға ұмтылысын жеңіп, үлкен болуы мүмкін. Содан кейін газ қатты немесе сұйық, яғни конденсацияланған фазаға өтуі мүмкін. Төмен температура конденсацияланған фазаның пайда болуына жағдай жасайды. Конденсацияланған фазада тартымдылық пен итергіш күштер арасында шамалы тепе-теңдік сақталады.
Кванттық механика теориясы
Атомдар мен молекулалар арасында байқалатын молекулааралық күштерді жоғарыда көрсетілгендей, тұрақты және уақытша дипольдер арасындағы құбылыс ретінде сипаттауға болады. Балама ретінде, сутекті байланыс, ван дер Ваальс күші және диполь-дипольдік өзара әрекеттесулер сияқты әртүрлі өзара әрекеттесу түрлерін түсіндіре алатын түбірлі, біріктіретін теорияны іздеуге болады. Әдетте, бұл кванттық механиканың идеяларын молекулаларға қолдану арқылы іске асырылады, ал Рейли-Шрёдингердің бұзылу теориясы осы бағытта ерекше тиімді болды. Кванттық химияның қолданыстағы әдістеріне қолданғанда, молекулааралық өзара әрекеттесулердің кванттық механикалық түсіндірмесі, оларды талдау үшін қолданылатын шамамен әдістердің жиынтығын ұсынады. Кванттық химияда осындай молекулааралық өзара әрекеттесулерді визуализациялаудың ең пайдалы әдістерінің бірі – жүйенің электрондық тығыздығына негізделген ковалентті емес өзара әрекеттесу индексі. Бұл орайда Лондонның таралу күштері маңызды рөл атқарады. Электрондық тығыздық топологиясына қатысты, электрондық тығыздық градиентіне негізделген жаңа әдістер пайда болды, атап айтқанда IGM (Тәуелсіз градиент моделі) әдістемесіне сүйенген IBSI (Ішкі байланыс күші индексі) әзірленді.