Кірпікшелер мен қамшылардың құрылымдық негізі – аксонема
Axoneme
Цилиум мен қамшының негізгі құрылысы – аксонема. Бұл микротүтікшелерден тұратын цитоскелеттік құрылым, қозғалысқа көмектеседі. Биологиялық маңызды ақпарат!
Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Мазмұны
Кіріспе
Кірпікшелер мен қамшылардың өзегін құрайтын ақуыз құрылымы
Protein structure forming the core of cilia and flagellae
Молекулалық биологияда аксонема, сондай-ақ осьтік талшық деп аталады, кірпікше немесе қамшының өзегін құрайтын микротүтіктерге негізделген цитоскелеттік құрылым. Кірпікшелер мен қамшылар көптеген жасушаларда, организмдерде және микроорганизмдерде қозғалысқа мүмкіндік беру үшін кездеседі. Аксонема бұл органеллалардың "қаңқасы" ретінде қызмет етеді, құрылымды қолдап және кейбір жағдайларда иілу қабілетін береді. Кірпікшелер мен қамшылардың функциясы мен ұзындығы бойынша айырмашылықтар болуы мүмкін, бірақ аксонеманың ішкі құрылымы екеуіне де ортақ.
In molecular biology, an axoneme, also called an axial filament, is the microtubule based cytoskeletal structure that forms the core of a cilium or flagellum. Cilia and flagella are found on many cells, organisms, and microorganisms, to provide motility. The axoneme serves as the "skeleton" of these organelles, both giving support to the structure and, in some cases, the ability to bend. Though distinctions of function and length may be made between cilia and flagella, the internal structure of the axoneme is common to both.
Құрылымы
Силиум мен флагельдің ішінде аксонема деп аталатын микротүбельдік цитоскелет орналасқан. Біріншілік силиум аксонемасы әдетте тоғыз сыртқы микротүбельдік жұптардан тұратын сақинаға ие (бұл 9+0 аксонемасы деп аталады), ал қозғалмалы силиум аксонемасы тоғыз сыртқы жұптармен қатар екі орталық микротүбельдікке де ие (бұл 9+2 аксонемасы деп аталады). Аксонемальдық цитоскелет әртүрлі белок кешендері үшін негіз болып қызмет етеді және микротүбельдіктер бойымен белоктарды жоғары және төмен тасымалдауға көмектесетін кинезин 2 сияқты молекулалық моторлы белоктарға байланысу орындарын қамтамасыз етеді.
Inside a cilium and a flagellum is a microtubule based cytoskeleton called the axoneme. The axoneme of a primary cilium typically has a ring of nine outer microtubule doublets (called a 9+0 axoneme), and the axoneme of a motile cilium has two central microtubules in addition to the nine outer doublets (called a 9+2 axoneme). The axonemal cytoskeleton acts as a scaffolding for various protein complexes and provides binding sites for molecular motor proteins such as kinesin 2, that help carry proteins up and down the microtubules.
Бастапқы қылқалам
Қозғалмайтын бастапқы кірпікшелердегі аксонема құрылымы сыртқы тоғыз микротубуланың жұптарынан тұрады, орталық микротубуланың жалғыз түйіршігі болмайды және сыртқы жұптарда динеин қолдары жоқ. Бұл құрылым 9+0 аксонемасы деп аталады. Бастапқы кірпікшелер сезімталдық функцияларын атқарады деген болжам бар.
The axoneme structure in non motile primary cilia is of an outer nine microtubule doublets with no central microtubule singlets, and no dynein arms on the outer doublets. This arrangement is known as the 9+0 axoneme. Primary cilia appear to serve sensory functions.
Қозғалысты қылқаламдар
Аксонеманың құрылыс бөлігі – микротубула; әрбір аксонема ерекше үлгіде орналасқан бірнеше микротубуладан тұрады, бұл 9+2 аксонема деп аталады, суретте көрсетілгендей. Тоғыз жұп микротубула жиынтығы (екі байланысқан микротубуладан тұратын арнайы құрылым) орталық бір микротубула жұбының айналасында сақина құрайды. Микротубулалардан басқа, аксонеманың құрамында оның жұмысы үшін қажетті көптеген ақуыздар мен ақуыз кешендері бар. Мысалы, динеин қолдары – иілуге қажетті күшті тудыратын моторлық кешендер. Әрбір динеин қолы жұп микротубулаға бекітілген; жанындағы микротубуламен "қозғалу" арқылы динеин моторлары микротубулаларды бір-біріне қарай жылға бере алады. Егер бұл синхронды түрде орындалса, аксонеманың бір жағындағы микротубулалар "төмен" тартылып, екінші жағындағылары "жоғары" тартылса, аксонема тұтастай алға-артқа иіле алады. Бұл процесс кірпікшелердің/қамшылардың қозғалысына жауапты, мысалы, адам сперматозоидтарының жақсы белгілі мысалында. Радиалды тірек – аксонеманың тағы бір ақуыз кешені. Аксонеманың қозғалысын реттеуде маңызды деп саналатын бұл "Т" пішіндес кешен сыртқы жұптардың әр жиынтығынан орталық микротубулаларға қарай созылады. Жақын орналасқан микротубула жұптары арасындағы байланыстар нексин байланыстары деп аталады.
The building block of the axoneme is the microtubule; each axoneme is composed of several microtubules aligned in a characteristic pattern known as the 9+2 axoneme as shown in the image at right. Nine sets of doublet microtubules (a specialized structure consisting of two linked microtubules) form a ring around a central pair of single microtubules. Besides the microtubules, the axoneme contains many proteins and protein complexes necessary for its function. The dynein arms, for example, are motor complexes that produce the force needed for bending. Each dynein arm is anchored to a doublet microtubule; by "walking" along an adjacent microtubule, the dynein motors can cause the microtubules to slide against each other. When this is carried out in a synchronized fashion, with the microtubules on one side of the axoneme being pulled 'down' and those on the other side pulled 'up,' the axoneme as a whole can bend back and forth. This process is responsible for ciliary/flagellar beating, as in the well known example of the human sperm. The radial spoke is another protein complex of the axoneme. Thought to be important in regulating the motion of the axoneme, this "T" shape complex projects from each set of outer doublets toward the central microtubules. The inter doublet connections between adjacent microtubule pairs are termed nexin linkages.
Ашу тарихы
Тұқымның флагельдік морфологиясын алғаш рет 1888 жылы неміс цитологы Балловиц зерттеді. Ол жарық микроскопиясы және бояу заттарын қолданып, әтеш тұқымының флагельінің 11-ге дейін бойлық талшықтарға бөлінуі мүмкін екенін анықтады. Шамамен 60 жыл өткен соң, 1949 жылы Григг пен Ходж, ал бір жылдан кейін Мантон мен Кларк электронды микроскопия (ЭМ) арқылы осы 11 талшықты байқады. Бұл зерттеушілер екі жұқа талшықтың тоғыз қалың сыртқы талшықтармен қоршалғанын болжады. 1952 жылы, бекіту, енгізу және ультрамикротомиядағы жетістіктерді пайдалана отырып, Фосетт пен Портер ЭМ арқылы эпителийдің кірпікшелік мембранасының ішіндегі өзегінде екі орталық, жеке микротүтіктерді қоршап тұрған тоғыз жұп микротүтіктерден тұратынын дәлелдеді (яғни, «орталық жұп микротүтік аппараты»), соның салдарынан «9+2» аксонема термині пайда болды. Көптеген түрлердің кірпікшелері мен флагельдерінің эволюциялық тұрақтылығының жоғары деңгейіне байланысты, сперматозоид флагельдерін түсінуге екі органелланы зерттеу және протоздан сүтқоректілерге дейінгі түрлердің зерттеулері көмектесті. Кірпікшелер әдетте қысқа (5–10 мкм) болады және тиімді соққыдан кейін қалпына келтіру соққысымен емен сияқты соғады. Флагельдер жылан сияқты қозғалыспен соқтығысады және әдетте ұзын (әдетте 50–150 мкм, бірақ кейбір түрлерде 12 мкм-ден бірнеше миллиметрге дейін), ал протест Хламидомонаста флагельдің ұзындығы бірнеше гендермен реттеледі. Мантон мен Кларк алғаш рет 9+2 аксонеманың түрлер арасында кең таралғанын байқады, және шындығында, тоғыз жұп микротүтіктер ерте еукариоттарда шамамен миллиард жыл бұрын пайда болған эволюциялық тұрақты құрылымдар; алайда, сперматозоид флагельдерінің егжей-тегжейлі құрылымы мен олардың қосымша құрылымдарына қатысты түрлер арасында кең ауқымды айырмашылықтар бар. Аксонемалық жұп микротүтіктер тоғыз центрольдық/базалық денелік үштік микротүтіктердің ұштарынан құралады, олардың тоғыз есе симметриясы және сағат тілімен айналатын өрнегі (клетканың ішінен флагельдің ұшына қарай) SAS6 генінің сақталған белгісімен ұйымдастырылады, ол кейбір жұмыртқаларға алғашқы митоздық шпіндльді құру үшін енгізіледі. Тоғыз жұп микротүтіктер аксонеманың айналасында нексин байланыстарымен байланысқан. Қазіргі уақытта аксонеманың молекулалық құрылымы Никастроның бастамасымен криоэлектронды томографияны қолдану арқылы <4 нм ерекше ажыратылумен белгілі. Сперма флагельдік (және кірпікшелік) қозғалыс қабілеті қарапайым жүйелерде (мысалы, протест флагельдері және теңіз кірпісінің спермасы) тиімді түрде талданды, олардың флагельдерінде бірнеше жүздеген полипептидтер бар екені протеомикалық талдау арқылы анықталды.
The first investigation of sperm flagellar morphology was begun in 1888, by German cytologist Ballowitz, who observed using light microscopy and mordant stains that a rooster sperm flagellum could be splayed into as many as 11, longitudinal fibrils. About 60 years later, Grigg and Hodge in 1949 and a year later Manton and Clarke observed these 11 fibers in splayed flagella by electron microscopy (EM); these investigators proposed that two thinner fibers were surrounded by nine thicker outer fibers. In 1952, using advancements in fixation, embedding, and ultramicrotomy, Fawcett and Porter proved by EM thin sections that the core of epithelial cilia within the ciliary membrane consisted of nine doublet microtubules surrounding two central, singlet microtubules (i. e., the “central pair microtubule apparatus”), and hence the term, the “9 + 2” axoneme. Because of the high degree of evolutionary conservation between cilia and flagella from most species, our understanding of sperm flagella has been aided by studies of both organelles and from species ranging from protists to mammals. Cilia are typically short (5–10 μm) and beat in an oar like fashion with an effective stroke followed by a recovery stroke. Flagella beat with a snake like motion and are typically longer (generally 50–150 μm, but ranging from 12 μm to several mm in some species), with flagellar length in the protist Chlamydomonas being regulated by several genes encoding kinases. It was recognized first by Manton and Clarke that the 9 + 2 axoneme was possibly ubiquitous among species, and indeed, the nine doublet microtubules are evolutionary conserved structures that evolved in early eukaryotes nearly a billion years ago; however, there is wide variation among species with regard to the detailed structure of sperm flagella and their accessory structures. Axonemal doublet microtubules assemble from the ends of nine centriolar/basal body triplet microtubules, whose ninefold symmetry and clockwise pinwheel pattern (looking from inside the cell to the flagellar tip) is organized by the conserved protein of the SAS6 gene, and which is introduced into some eggs to establish the first mitotic spindle. The nine doublet microtubules are then connected around the axoneme by nexin links. Currently, the molecular structure of the axoneme is known to an extraordinary resolution of <4 nm through the use of cryo electron tomography, as initially pioneered by Nicastro. Sperm flagellar (and ciliary) motility has been effectively analyzed in simple systems (e. g., protist flagella and sea urchin sperm), whose flagella contain several hundred polypeptides by proteomic analysis.
Клиникалық маңызы
Адам ауруларында бастапқы кірпікшелердегі мутациялар немесе кемістіктер рол атқаратыны анықталды. Бұл кірпікшелік ауруларға поликистоздық бүйрек ауруы (ПБК), пигменттік ретинит, Бардет-Бидл синдромы және басқа да даму кемістіктері жатады.
Mutations or defects in primary cilia have been found to play a role in human diseases. These ciliopathies include polycystic kidney disease (PKD), retinitis pigmentosa, Bardet–Biedl syndrome, and other developmental defects.