Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Мазмұны
Кіріспе
Протеиндерде екіншілік құрылым деңгейінен жоғары құрылымдық мотивтер
Structural motif in proteins above the secondary structure level
Суперсекундрлі құрылым – бұл бірнеше жақын орналасқан екіншілік құрылым элементтерінен тұратын, протеин доменінен немесе суббірлігінен кішігірім, ықшам үш өлшемді протеин құрылымы. Суперсекундрлі құрылымдар протеин бүктелу процесінде нуклеациялық орталықтар ретінде қатысуы мүмкін.
A supersecondary structure is a compact three dimensional protein structure of several adjacent elements of a secondary structure that is smaller than a protein domain or a subunit. Supersecondary structures can act as nucleations in the process of protein folding.
Шеңберлі шаштық
Альфа-альфа шаштық, сонымен қатар спиральді шаштық деп те аталады, екі антипараллель альфа спиральдан және оларды байланыстыратын екі немесе одан көп қалдықтан тұратын тізбектен құралған. Аты айтқандай, ол шаштыққа ұқсайды. Тізбек неғұрлым ұзын болса, оның мүмкін болатын конформацияларының саны да артық болады. Егер спиральдарды қысқа тізбектер жалғаса берсе, онда жеке спиральдар гидрофобтық қалдықтары арқылы бірігіп жатады. Спиральді шаштықтың қызметі әлі белгісіз; алайда төрт спиральді шоғыр екі спиральді шаштықтан тұрады, олар маңызды лиганд байланысу орындарына ие.
A helix hairpin, also known as an alpha alpha hairpin, is composed of two antiparallel alpha helices connected by a loop of two or more residues. True to its name, it resembles a hairpin. A longer loop has a greater number of possible conformations. If short strands connect the helices, then the individual helices will pack together through their hydrophobic residues. The function of a helix hairpin is unknown; however, a four helix bundle is composed of two helix hairpins, which have important ligand binding sites.
Шеңбер бұрышы
Геликс бұрышы, сондай-ақ альфа-альфа бұрышы деп те аталады, екі альфа-спираль бір-біріне дерлік тік бұрышпен, қысқа "ілмекпен" байланысқан. Бұл ілмек гидрофобтық қалдықтан құралған. Геликс бұрышының функциясы белгісіз. Екі қалдықтан тұратын ілмектер бета-бұрылыстар немесе кері бұрылыстар деп аталады. I’ және II’ типтегі кері бұрылыстар I және II типтегі бұрылыстарға қарағанда стерикалық кедергісі аз болғандықтан, көбірек кездеседі. Бета-шаштықтардың функциясы белгісіз.
A helix corner, also called an alpha alpha corner, has two alpha helices almost at right angles to each other connected by a short 'loop'. This loop is formed from a hydrophobic residue. The function of a helix corner is unknown. Two residue loops are called beta turns or reverse turns. Type I' and Type II' reverse turns occur most frequently because they have less steric hindrance than Type I and Type II turns. The function of beta hairpins is unknown.
Бета бұрышы
Бета-шаштық екі антипараллель бета-талшықтан тұрады, олар бір-біріне шамамен 90 градус бұрышпен орналасқан. Ол бета-шаштықтың бағытын өзгертуі арқылы қалыптасады, бір талшықта глицин қалдығы, ал екінші талшықта бета-ісікше болады. Бета бұрыштарының белгілі бір функциясы жоқ.
A beta hairpin has two antiparallel beta strands that are at about a 90 degree angle to each other. It is formed by a beta hairpin changing direction with one strand having a glycine residue and the other strand having a beta bulge. Beta corners have no known function.
Россманның қатқыры
Майкл Россманның есімімен аталған Россман бүгілуі 3 бета жіпше және 2 спиральден кезектесіп тұрады: бета жіпше, спираль, бета жіпше, спираль, бета жіпше. Бұл мотив ақуыз ішіндегі тізбектің бағытын өзгертуге бейім. Россман бүгілулері көптеген дегидрогеназдарда NAD сияқты нуклеотидтерді байланыстыруда маңызды биологиялық рөл атқарады.
Rossman folds, named after Michael Rossman, consist of 3 beta strands and 2 helices in an alternating fashion: beta strand, helix, beta strand, helix, beta strand. This motif tends to reverse the direction of the chain within a protein. Rossman folds have an important biological function in binding nucleotides such as NAD within most dehydrogenases.