Сравнивайте с английским: нажмите на абзац — оригинал откроется в окне. Кнопка EN под абзацем показывает его прямо в тексте.
Содержание
Введение
Структурный мотив в белках выше уровня вторичной структуры
Structural motif in proteins above the secondary structure level
Суперсекундная структура – это компактное трехмерное строение белка, состоящее из нескольких соседних элементов вторичной структуры, которое меньше, чем белковый домен или субъединица. Суперсекундные структуры могут служить центрами нуклеации в процессе сворачивания белка.
A supersecondary structure is a compact three dimensional protein structure of several adjacent elements of a secondary structure that is smaller than a protein domain or a subunit. Supersecondary structures can act as nucleations in the process of protein folding.
Шпион для волос
Альфа-альфа спираль, также известная как спиральная шпилька, состоит из двух антипараллельных альфа-спиралей, соединенных петлей из двух или более аминокислотных остатков. В соответствии со своим названием, она напоминает шпильку для волос. Более длинная петля имеет большее количество возможных конформаций. Если спирали соединены короткими участками, то отдельные спирали будут упакованы вместе за счет взаимодействия их гидрофобных остатков. Функция альфа-альфа спирали неизвестна; однако, тетраспиральный пучок состоит из двух альфа-альфа спиралей, содержащих важные сайты связывания лигандов.
A helix hairpin, also known as an alpha alpha hairpin, is composed of two antiparallel alpha helices connected by a loop of two or more residues. True to its name, it resembles a hairpin. A longer loop has a greater number of possible conformations. If short strands connect the helices, then the individual helices will pack together through their hydrophobic residues. The function of a helix hairpin is unknown; however, a four helix bundle is composed of two helix hairpins, which have important ligand binding sites.
Конец спирали
Угол спирали, также называемый углом альфа-альфа, состоит из двух альфа-спиралей, расположенных почти под прямым углом друг к другу и соединенных короткой «петлей». Эта петля формируется гидрофобным остатком. Функция угла спирали неизвестна. Два остаточных цикла называются бета-поворотами или обратными поворотами. Повороты типов I' и II' встречаются наиболее часто, поскольку они обладают меньшими стерическими затруднениями, чем повороты типов I и II. Функция бета-шпилек неизвестна.
A helix corner, also called an alpha alpha corner, has two alpha helices almost at right angles to each other connected by a short 'loop'. This loop is formed from a hydrophobic residue. The function of a helix corner is unknown. Two residue loops are called beta turns or reverse turns. Type I' and Type II' reverse turns occur most frequently because they have less steric hindrance than Type I and Type II turns. The function of beta hairpins is unknown.
Бета-угол
Бета-шпилька состоит из двух антипараллельных бета-нитей, расположенных под углом примерно 90 градусов друг к другу. Она формируется при смене направления бета-шпильки, при этом одна нить содержит остаток глицина, а другая – бета-выпуклость. Функция бета-углов неизвестна.
A beta hairpin has two antiparallel beta strands that are at about a 90 degree angle to each other. It is formed by a beta hairpin changing direction with one strand having a glycine residue and the other strand having a beta bulge. Beta corners have no known function.
Россманская складка
Складки Россмана, названные в честь Майкла Россмана, состоят из 3 β-нитей и 2 α-спиралей, расположенных попеременно: β-нить, спираль, β-нить, спираль, β-нить. Этот мотив обычно меняет направление полипептидной цепи внутри белка. Складки Россмана выполняют важную биологическую функцию, обеспечивая связывание нуклеотидов, таких как НАД, в большинстве дегидрогеназ.
Rossman folds, named after Michael Rossman, consist of 3 beta strands and 2 helices in an alternating fashion: beta strand, helix, beta strand, helix, beta strand. This motif tends to reverse the direction of the chain within a protein. Rossman folds have an important biological function in binding nucleotides such as NAD within most dehydrogenases.