Талшықты коллагеннің негізгі құрылымдық ерекшеліктері
Collagen helix
Коллагеннің үш спиральды құрылымы – негізгі екіншілік құрылым. Глицин, пролин, гидроксипролин аминқышқылдарынан тұрады. Тоқ тіні мен сіңірлерде кездеседі.
Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Кіріспе
Талшықты коллагеннің негізгі белок құрылымы
Main protein structure of fibrous collagen
Молекулалық биологияда коллагеннің үштік спиралі немесе 2-типті спираль – I типті коллагенді қоса алғанда, әртүрлі талшықты коллагеннің негізгі екінші құрылымы болып табылады. 1954 жылы Рамачандран және Карта (13, 14) талшықтық дифракция деректеріне сүйене отырып, коллагеннің үштік спиралінің құрылымын ұсынды. Ол глицин X Y қайталанатын аминоқышқыл тізбегінен құралған үштік спиральден тұрады, мұнда X және Y жиі пролин немесе гидроксипролин болып келеді. Үштік спиральға жиырылған коллаген тропоколлаген деп аталады. Коллагеннің үштік спиральдары көбінесе фибрилдерге бірігіп, олар өз кезегінде ірі талшықтарды құрайды, мысалы, сіңірлерде.
In molecular biology, the collagen triple helix or type 2 helix is the main secondary structure of various types of fibrous collagen, including type I collagen. In 1954, Ramachandran & Kartha (13, 14) advanced a structure for the collagen triple helix on the basis of fiber diffraction data. It consists of a triple helix made of the repetitious amino acid sequence glycine X Y, where X and Y are frequently proline or hydroxyproline. Collagen folded into a triple helix is known as tropocollagen. Collagen triple helices are often bundled into fibrils which themselves form larger fibres, as in tendons.
Құрылымы
Глицин, пролин және гидроксипролин өздерінің белгіленген орындарында дұрыс конфигурацияда болуы керек. Мысалы, Y позициясындағы гидроксипролин үштік спиральдің жылулық тұрақтылығын арттырады, бірақ X позициясында болса – арттырмайды. Гидроксил тобының бұрыс конфигурациясы термиялық тұрақтандыруға кедергі келтіреді. Глицин мен пролиннің жоғары мөлшеріне байланысты коллаген тұрақты α спираль және β табақ құрылымдарын қалыптастыра алмайды. Үш сол спиральды жіп оң спиральды үштік спираль құру үшін бұрылады. Коллагенді үштік спиральда бір айналымға 3,3 қалдықтан келеді. Үш тізбектің әрқайсысы пролин және гидроксипролин қалдықтарының пирролидин сақиналарының стерикалық тебілісі арқылы тұрақтандырылады. Пирролидин сақиналары полипептидтік тізбек созылған спиральді түрін қабылдағанда бір-біріне кедергі келтірмейді, бұл форма тығыз оралған α спиральдан әлдеқайда ашық. Үш тізбек бір-бірімен сутекті байланыс арқылы байланысқан. Сутекті байланыс доноры – глицин қалдықтарының NH пептидтік тобы, ал акцепторы – басқа тізбектердегі қалдықтардың CO тобы. Гидроксипролиннің OH тобы сутекті байланысқа қатыспайды, бірақ стереоэлектрондық әсерлер арқылы пролиннің транс-изомерін тұрақтандырады, соның нәтижесінде бүкіл үштік спираль тұрақтанады. Коллаген спиралінің (суперспиральдің) бір қалдыққа шамалы көтерілуі 2,9 Å (0,29 нм) құрайды. Коллагенді үштік спиральдің ортасы өте кішкентай және гидрофобты, спиральдың әр үшінші қалдығы ортамен байланысқа түсуі керек. Ортадағы өте тар кеңістікке байланысты глициннің жақ тізбегіндегі кішкентай сутегі ғана ортамен өзара әрекеттесе алады. Глициннен басқа сәл үлкен аминқышқылы қалдықтары болғанда да мұндай байланыс мүмкін емес.
Glycine, proline, and hydroxyproline must be in their designated positions with the correct configuration. For example, hydroxyproline in the Y position increases the thermal stability of the triple helix, but not when it is located in the X position. The thermal stabilization is also hindered when the hydroxyl group has the wrong configuration. Due to the high abundance of glycine and proline contents, collagen fails to form a regular α helix and β sheet structure. Three left handed helical strands twist to form a right handed triple helix. A collagen triple helix has 3.3 residues per turn. Each of the three chains is stabilized by the steric repulsion due to the pyrrolidine rings of proline and hydroxyproline residues. The pyrrolidine rings keep out of each other's way when the polypeptide chain assumes this extended helical form, which is much more open than the tightly coiled form of the alpha helix. The three chains are hydrogen bonded to each other. The hydrogen bond donors are the peptide NH groups of glycine residues. The hydrogen bond acceptors are the CO groups of residues on the other chains. The OH group of hydroxyproline does not participate in hydrogen bonding but stabilises the trans isomer of proline by stereoelectronic effects, therefore stabilizing the entire triple helix. The rise of the collagen helix (superhelix) is 2.9 Å (0.29 nm) per residue. The center of the collagen triple helix is very small and hydrophobic, and every third residue of the helix must have contact with the center. Due to the very tiny and tight space at the center, only the small hydrogen of the glycine side chain is capable of interacting with the center. This contact is impossible even when a slightly bigger amino acid residue is present other than glycine.