Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Мазмұны
Кіріспе
Ішек ферменттер қоспасы Эрепсин - пептондарды амин қышқылдарына айналдыратын ішек шырындарындарында кездесетін ақуыз фракциясында бар ферменттер қоспасы. Ол ілеум мен бездегі ішек бездері арқылы шығарылады және бөлініп шығарылады, бірақ басқа жасушаларда да кеңінен кездеседі. Алайда, бұл термин ғылыми әдебиетте сирек қолданылады, өйткені нақты терминдер артықшылыққа ие.
Intestinal enzyme mixture
Erepsin is a mixture of enzymes contained in a protein fraction found in the intestinal juices that digest peptones into amino acids. It is produced and secreted by the intestinal glands in the ileum and the pancreas, but it is also found widely in other cells. It is, however, a term now rarely used in scientific literature as more precise terms are preferred.
Тарих
Эрепсинді ХХ ғасырдың басында неміс физиологы Отто Конхайм (1873-1953) ашқан. Ол пептонды ішектегі амин қышқылына бөлетін затты тапты. Ол бұл гипотетикалық протеазаны өзінің ақуыздық экстрактында 1901 жылы "эрепсин" деп атады, грек сөзінен шыққан, "Мен бұзылам" (έρείπω) дегенді білдіреді. Оның бұл ашылуы маңызды болды, өйткені ол бұрын "ресинтез гипотезасын" бұзды, ол ақуыздар пептондарға бөлініп, одан кейін ақуыздар қайта синтезделуі мүмкін және пептондар ақуыздың құрылыс блоктары бола алмауының орнына еркін амин қышқылдары идеясын орнатуға көмектесті. Алайда кейінірек эрепсиннің әр түрлі пептидазалардың күрделі қоспасы екені анықталды. Сонымен қатар, оның тек ішек қабықшасында ғана емес, көптеген басқа жасушалар мен организмдерде кеңінен кездесетіндігі анықталды. Эрепсин термині ғалымдар оны бір фермент немесе бірнеше ферменттер үшін термин ретінде пайдалануды қате деп санағандықтан, ХХ ғасырдың екінші жартысында ғылыми әдебиетте қолданылмай қалды. Қазіргі кезде бұл термин ескірген деп саналады.
Erepsin was discovered at the beginning of the twentieth century by German physiologist Otto Cohnheim (1873 1953) who found a substance that breaks down peptones into amino acid in the intestines. He termed this hypothetical protease in his protein extract "erepsin" in 1901, derived from a Greek word meaning "I break down" (έρείπω). His discovery was significant as it overturned the previous "hypothesis of resynthesis" which proposed that proteins get broken down into peptones from which proteins may then be resynthesized, and helped establish the idea of free amino acids instead of peptones being the building blocks of protein. However, it became clear later that erepsin is in fact a complex mixture of different peptidases. It was also found not to be unique to intestinal mucosa and is present widely in many other cells and organisms. The term erepsin fell from use in scientific literature in the latter half of the twentieth century as scientists considered its use as a term for a single enzyme or a few enzymes misleading, and more precise terms such as aminopeptidase, carboxypeptidase and dipeptidase are preferred. The term is now considered obsolete.
Қасиеттері
Эрепсин дипептидазалар, аминопептидазалар, кейде карбоксипептидазалар болуы мүмкін, олардың қатарына леуцил аминопептидаза, пролиназа, пролидаза және басқалары кіреді. Ол көбінесе экзопептидазалар, тек полипептидтік тізбектің сыртқы пептидтік байланыстарында жұмыс істейтін протеазалар ретінде топтастырылады. Ферменттер тобының оңтайлы pH шамамен pH 8 шамасында болады, бірақ осы топтағы кейбір жеке ферменттер тұрақтылық пен оңтайлы pH айырмашылығымен ерекшеленуі мүмкін.
Erepsin may contain dipeptidases, aminopeptidases, occasionally carboxypeptidases, and these include leucyl aminopeptidase, prolinase, prolidase and others. It is often grouped under exopeptidases, proteases that work only on the outermost peptide bonds of a polypeptide chain. The optimum pH for the group of enzymes is around pH 8, but some individual enzymes within this group may be distinguished by their differences in stability and optimum pH.