Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Кіріспе
Америкалық химия профессоры
American professor of Chemistry
Карлос Симмерлинг Нью-Йорк штатының Стони Брук қаласындағы мемлекеттік университетінің толық профессор. Ол Луис және Беатрис Лауфер физикалық және сандық биология орталығының орынбасар директоры. Симмерлинг 1991 жылы Чикагодағы Иллинойс университетінен бакалавр дәрежесін, ал 1994 жылы сол мекемеде докторлық дәрежесін алды. Оның докторантурадан кейінгі жұмысы Питер Коллманның жетекшілігімен Калифорния университетінде, Сан-Францискода жүргізілді. Оның негізгі ғылыми қызығушылығы – конформациялық үлгілеу әдістері мен белок құрылымын болжауға бағытталған есептеулік құрылымдық биология. Ол AMBER әзірлеу тобының мүшесі.
Carlos Simmerling is a full professor of chemistry at the State University of New York at Stony Brook. He is associate director of the Louis and Beatrice Laufer Center for Physical and Quantitative Biology. Simmerling received his Bachelor of Arts in 1991 from the University of Illinois at Chicago and then his doctorate in 1994 from the same institution. His postdoctoral work was performed at the University of California, San Francisco under the direction of Peter Kollman. His primary field of interest is computational structural biology with a focus on methods of conformational sampling and protein structure prediction. He is a member of the AMBER development team.
Зерттеу
Симерлинг зерттеушілер тобын жетектеп, жаңа алгоритмдер мен бағдарламаларды әзірлеуде, олар үлкен биомолекулалық жүйелерді заманауи компьютерлерді пайдалана отырып, дәл және тиімді модельдеу үшін қолданылады. Олардың есептеу химиясы және құрылымдық биология саласындағы маңызды негізгі жұмыстары биотехнология, дәрілік химия және дәрі-дәрмектерді жобалау салаларына зор әсер етіп отыр. 2002 жылы компьютерлік модельдеуді қолдана отырып, команда ақуыздың гендік кодынан ғана соңғы пішініне қалай жиырылатынын дұрыс болжады. Бұл молекулалардың гендік тізбегінен қандай екендігін болжау арқылы команда постгеномдық биологиядағы маңызды мәселелердің бірін шешкені үшін бүкіл әлемнің назарын өзіне аударды. Симмерлингтің жаңалықтарының маңыздылығы ақуыздың пішінінде, ол оның функциясын анықтайды. Ақуыз молекуласы ұзақ аминқышқылдар тізбегінің тығыз, үш өлшемді нысанға жиырылуы арқылы пішін алады. Әр түрлі ақуыздар әртүрлі жиырылатын болса да, геном тізімдері зерттеушілерге жиырылған форманың құрылымын көрсетпейді. Қазіргі кезде зерттеушілер ақуыздағы әрбір атомның орнын анықтау үшін күрделі тәжірибелік әдістерді қолданады, және белгілі ақуыздардың аз ғана бөлігінің құрылымы анықталған. Бұл ақпарат зерттеушілерге ақуыздың функциясын түсінуге, геномдық өзгерістердің ауруларға қалай әкелуін анықтауға және ақуыз функциясын өзгертетін дәрілерді жобалауға негіз болады. Зерттеушілер ақуыздың құрылымын компьютерлік модельдеу арқылы болжауға болады деп ұзақ уақыттан бері ойлап келді, тізбектердің қалай жиырылатынын және аминқышқылдардың бірін-бірі қалай тартатынын немесе тебілетінін біле отырып. Алайда, жиырылу процесі өте күрделі болғандықтан, ешбір зерттеуші гендік деректерден ақуыз құрылымын сәтті болжамаған. Бұл Симмерлингтің шешімінен бұрын болды – ол 100-ден астам дербес компьютерлерді пайдалана отырып, арнайы компьютерлік жүйе құрды және ақуыз оңтайлы жиырылуын іздеген кезде оның өзгеруін тікелей модельдеуге арналған бағдарламалық жасақтаманы жасады.
Simmerling is leading a team of researchers in the development of new algorithms and programs for accurate and efficient simulation of large biomolecular systems using state of the art computers. Their groundbreaking basic work in the field of computational chemistry and structural biology already is having a tremendous impact in biotechnology, medicinal chemistry and drug design. Using computer simulations in 2002, the team correctly predicted how a protein folds into its final shape purely from its genetic code. By forecasting what these molecules of life look like from their gene sequence, the team received worldwide attention for solving one of the most important challenges in post genomic biology. The significance of Simmerling's discovery lies in the protein's shape, which dictates its function. A protein molecule acquires its shape as its long amino acid chain folds into a compact, three dimensional blob. While each kind of protein adopts a different fold, genome lists do not provide researchers with the structure of the folded form. Currently researchers use laborious experimental techniques to reveal the positions of each atom in the protein, and structures have been determined for only a small fraction of known proteins. This information allows researchers to understand the protein's function, determine why genome variations can result in disease, and serves as the basis for design of drugs that modify protein function. Researchers have long thought it possible to predict a protein's structure using computers to simulate how chains fold, knowing how amino acids tend to attract or repel one another. Because the folding process is extremely complex, however, no researchers had been able to successfully predict a protein structure from genetic data. That was before Simmerling's solution — he built a custom computer system using more than 100 PCs and developed software to directly simulate the changes that the protein undergoes while searching for its optimal fold.