Бұтақтанған тізбекті аминқышқылдар (BCAA): лейцин, изолейцин, валин – бұл адам ағзасына қажетті 9 аминқышқылдың ішіндегі маңыздылар. Бұл мақалада BCAA туралы толық ақпарат!
Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Мазмұны
Кіріспе
Тармақталған көміртекті тізбегі бар аминоқышқыл
Amino acid with a branched carbon chain
Тармақталған тізбекті аминоқышқыл (BCAA) – бұл бүйіні бар алифалық тізбегі (үш немесе одан көп көміртегі атомдарына байланысқан орталық көміртегі атомы) бар аминоқышқыл. Протеин түзетін аминоқышқылдарының арасында үш BCAA бар: лейцин, изолейцин және валин. Протеин түзетін емес BCAA құрамына 2-аминоизобутир қышқылы және аллоизолейцин кіреді. Үш протеин түзетін BCAA адам үшін қажетті тоғыз аминоқышқылының бірі болып табылады, бұл бұлшықет ақуыздарындағы қажетті аминоқышқылдардың 35%-ын және сүтқоректілерге қажетті алдын ала қалыптасқан аминоқышқылдардың 40%-ын құрайды. BCAA синтезі өсімдіктердің барлық бөліктерінде, жасушаның пластидтерінде метаболизмік жол ферменттерін кодтайтын мРНҚ болуымен анықталады. BCAA-ның тотығуы май қышқылдарының тотығуын арттырып, семіздікке ықпал етуі мүмкін. Физиологиялық тұрғыдан алғанда, BCAA иммундық жүйе мен мидың жұмысында рөл атқарады. BCAA иммундық жасушалар экспрессиялайтын дегидрогеназа және декарбоксилаза ферменттерімен тиімді ыдырайды және лимфоциттердің өсуі мен көбеюіне, сондай-ақ цитотоксикалық T-лимфоциттерінің белсенділігіне қажет. 70 кг (154 фунт) салмақтағы адам үшін бұл 2,9, 1,3 және 1,7 г/күнге тең. Жалпы ақуыздың РДҚ-ға (0,8 г/кг/күн; 70 кг салмақтағы адам үшін 56 г) сәйкес келетін немесе одан асып түсетін диеталар тармақталған тізбекті аминоқышқылдардың РДҚ-ға сәйкес келеді немесе одан асып түседі.
A branched chain amino acid (BCAA) is an amino acid having an aliphatic side chain with a branch (a central carbon atom bound to three or more carbon atoms). Among the proteinogenic amino acids, there are three BCAAs: leucine, isoleucine, and valine. Non proteinogenic BCAAs include 2 aminoisobutyric acid and alloisoleucine. The three proteinogenic BCAAs are among the nine essential amino acids for humans, accounting for 35% of the essential amino acids in muscle proteins and 40% of the preformed amino acids required by mammals. Synthesis for BCAAs occurs in all locations of plants, within the plastids of the cell, as determined by presence of mRNAs which encode for enzymes in the metabolic pathway. Oxidation of BCAAs may increase fatty acid oxidation and play a role in obesity. Physiologically, BCAAs take on roles in the immune system and in brain function. BCAAs are broken down effectively by dehydrogenase and decarboxylase enzymes expressed by immune cells, and are required for lymphocyte growth and proliferation and cytotoxic T lymphocyte activity. For a 70 kg (154 lb) person this equates to 2.9, 1.3 and 1.7 g/day. Diets that meet or exceed the RDA for total protein (0.8 g/kg/day; 56 grams for a 70 kg person), meet or exceed the RDAs for branched chain amino acids.
Синтез
Изолейцин, валин және лейциннің параллель синтез жолдарында бес фермент қатысады: треонин дегидрогеназасы, ацетогидроксиқышқыл синтетазасы, кетоқышқыл редуктоизомеразасы, дигидроксиқышқыл дегидрогеназасы және аминотрансфераза. Қатысатын ферменттер – тармақталған тізбекті аминотрансфераза және 3-метил-2-оксобутаноат дегидрогеназасы.
Five enzymes participate in the parallel synthesis pathways for isoleucine, valine, and leucine: threonine dehydrogenase, acetohydroxyacid synthase, ketoacid reductoisomerase, dihydroxyacid dehydrogenase and aminotransferase. Enzymes involved are branched chain aminotransferase and 3 methyl 2 oxobutanoate dehydrogenase.
Кл. сироптың зәр ауруы
Клен сиробының зәр ауруының егешқұйрық үлгісінде BCAA-ның жедел енгізілуі мидың гиппокамп аймағындағы ДНК зақымдануын күшейтеді. Жақын жердегі суретте BCAA-ның ыдырау жолы көрсетілген, сондай-ақ клен сиробымен жүретін зәр ауруында BCKDH жеткіліксіздігінің маңызды рөлі ерекше атап көрсетілген. Созылмалы енгізілу, жедел енгізілумен салыстырғанда, ДНК зақымдануын гиппокампта ғана емес, сонымен қатар мидың стриатум аймағында да арттырды. Изолейцин немесе валиннің жеке енгізілуі бұлшықет өсуіне әсер етпесе, ал лейциннің жеке енгізілуі толық BCAA қоспасымен шамалас тиімділікке ие болады. Лейцин тікелей емес жолмен p70 S6 киназасын белсендіреді, сондай-ақ трансляциялық басталу кезінде мРНҚ байланысы үшін қажетті eIF4F кешенінің құралуын стимуляциялайды. Тыныштықтағы белок инфузиясы инфузия басталғаннан кейін 30 минуттан соң белок синтезін стимуляциялайды және белок синтезі тағы 90 минут бойы жоғары деңгейде қалады. Тыныштықтағы лейцин инфузиясы алты сағаттық стимуляциялық әсерді тудырады және қаңқа бұлшықеттерінде p70 S6 киназаның фосфорилирленуі арқылы белок синтезін арттырады. Қандағы жоғары глюкоза mTOR сигналдық жолын іске қосады, онда лейцин жанама рөл атқарады. Глюкоза, лейцин және басқа да активаторлардың комбинациясы mTOR-ды бета-жасушалардың көбеюіне және инсулин секрециясына сигнал беруге итермелейді. Лейциннің жоғары концентрациясы mTOR жолының гипербелсенділігіне әкеледі, ал S6 киназаның белсенділігі серин фосфорилирленуі арқылы инсулин рецепторлық субстраттарын тежейді. Лактаттың жоғары деңгейі pH төмендеуін азайту үшін глюкоза метаболизмін тоқтатады. BCAA қосымшалары бұлшықеттегі лактат деңгейін төмендетіп, глюкоза метаболизмінің жалғасуына мүмкіндік береді. Бұл бауырдағы гликогенолиздің төмендеуіне және плазмадағы глюкоза деңгейінің төмендеуіне әкеледі. Алайда, BCAA-ның глюкоза деңгейіне ұзақ мерзімді әсеріне қатысты зерттеулер тұрақты BCAA қосымшаларының дене жаттығуларынан басқа қандағы глюкоза деңгейіне елеулі әсер етпейтінін көрсетті. Мидегі триптофан сіңуінің төмендеуі серотонин синтезінің және босатылуының төмендеуіне әкеледі (егешқұйрықтарда). Серотониннің төмендеуі 90%-ға дейін жете алады; серотониннің төмен деңгейі шаршау сезімін азайтады, бірақ сонымен қатар назардың төмендеуіне, импульс бақылауының нашарлауына, агрессивті мінез-құлыққа және жоспарлаудағы қиындықтарға әкеледі. BCAA сонымен қатар мидегі тирозин сіңуін тежейді (тирозин триптофан сияқты тағы бір ароматты аминқышқылы); сіңудің төмендеуі мидегі катехоламин синтезі мен босатылуын басады. Катехоламиндер физикалық өнімділіктің жоғарылауымен байланысты. Катехоламин мен серотонин синтезінің бір мезгілде төмендеуі BCAA-ның физикалық өнімділікке бейтарап әсерін түсіндіруі мүмкін. BCAA жаттығу кезінде пайда болатын аммиак деңгейінің артуын азайтатыны да анықталды. Бұл глютамин синтезінде қолданылатын аммиак мөлшерін ұлғайту арқылы жүзеге асырылады, бұл қанда аммиактың шамадан тыс жиналуын болдырмайды. Сонымен қатар, BCAA қосымшалары жаттығудан кейінгі бұлшықеттердегі креатинкиназа деңгейін төмендетеді. Креатинкиназа бұлшықет зақымдануының көрсеткіші болып табылады және фосфокреатин молекуласын құру үшін АТФ-тан фосфат тобын ауыстыруға жауапты. BCAA қосымшалары креатинкиназа деңгейін төмендетеді, бұл жасушалық АТФ деңгейінің жоғарылауына және шаршау сезімінің азаюына әкеледі. DOMS туралы да қараңыз.
In a rat model of maple syrup urine disease, acute administration of BCAAs increases DNA damage in the hippocampus region of the brain. The nearby Figure shows the degradation pathway of BCAAs and specifically the key role of inadequate BCKDH in maple syrup urine disease. Chronic administration of BCAAs, compared to acute administration, increased DNA damage not only in the hippocampus but also in the striatum region of the brain. Administration of either isoleucine or valine alone had no effect on muscle growth, although administration of leucine alone appears to be nearly as effective as the complete mixture of BCAAs. Leucine indirectly activates p70 S6 kinase as well as stimulates assembly of the eIF4F complex, which are essential for mRNA binding in translational initiation. At rest protein infusion stimulates protein synthesis 30 minutes after start of infusion, and protein synthesis stays elevated for another 90 minutes. Infusion of leucine at rest produces a six hour stimulatory effect and increased protein synthesis by phosphorylation of p70 S6 kinase in skeletal muscles. High glucose in the blood begins the process of the mTOR signaling pathway, in which leucine plays an indirect role. The combination of glucose, leucine, and other activators cause mTOR to start signaling for the proliferation of beta cells and the secretion of insulin. Higher concentrations of leucine cause hyperactivity in the mTOR pathway, and S6 kinase is activated leading to inhibition of insulin receptor substrate through serine phosphorylation. High levels of lactic acid cause glucose metabolism to stop in order to reduce further reduction of pH. BCAA supplementation has been shown to decrease levels of lactic acid in the muscle, allowing glucose metabolism to continue. This results in reduced rates of glycogenolysis in the liver and consequently lower plasma levels of glucose. However, studies done regarding long term effects of BCAAs on glucose levels have shown that consistent supplementation of BCAAs do not have a notable effect on blood glucose levels outside of exercise. The reduction in tryptophan uptake in the brain leads to a reduction in serotonin synthesis and release (in rats.) The reduction in serotonin can be as great as 90%; low levels of serotonin decrease sensations of fatigue, but also leads to a lack of focus, poor impulse control, aggressive behavior and poor planning. BCAA also inhibits tyrosine uptake in the brain (tyrosine being another aromatic amino acid, like tryptophan); the reduced uptake depresses catecholamine synthesis and release in the brain. Catecholamines are associated with enhanced physical performance. The simultaneous reductions in both catecholamine and serotonin synthesis may account for the relatively neutral effect of BCAA on physical performance. BCAAs are also found to reduce the increase in serum levels of ammonia that occurs during exercise. This is done by increasing the amount of ammonia used in glutamine synthesis, preventing an over accumulation of ammonia in the blood. In addition, BCAA supplementation has been shown to decrease levels of creatine kinase in muscle cells post exercise. Creatine kinase is an indicator of muscle damage, and is responsible for transferring a phosphate group from ATP to create a phosphocreatine molecule. BCAA supplementation has been shown to decrease levels of creatine kinase, leading to higher levels of intracellular ATP and a lessened sense of fatigue. See also DOMS.
Зерттеу
Диеталық BCAA кейбір бауыр энцефалопатиясын емдеу үшін қолданылған. Олар бауыр энцефалопатиясы симптомдарын жеңілдетуге көмектесе алады, бірақ өлім-жітім көрсеткіштеріне, тамақтануға немесе жалпы өмір сүру сапасына олардың пайдасы бар екенін көрсететін ешқандай дәлел жоқ, себебі қосымша зерттеулер қажет. Кейбір зерттеулер кәсіби американдық футболшылар мен итальяндық футболшылар арасында амиотрофиялық бүйірлік склероздың (АБС) жоғары деңгейі мен BCAA-ларды қоса алғандағы белгілі бір спорттық қосымшалар арасындағы байланыс мүмкіндігін көрсетті. Дегенмен, BCAA мен АБС арасындағы байланыс толыққанды анықталған жоқ. BCAA гиперексітеуді тудыруы мүмкін, бұл АБС-і бар егеуқұйрықтарда байқалғанға ұқсас, бірақ қазіргі зерттеулер ұзақ мерзім бойы BCAA-мен толықтырылған диета АБС-қа ұқсас симптомдарды тудыра ма, жоқ па, оны көрсетпейді. BCAA-ға шектеу қойылған диеталар глюкозаға төзімділікті жақсартады және қалыпты салмақтағы тышқандардың арықтауын қамтамасыз етеді, семіз тышқандарда инсулинге сезімталдықты және қалыпты салмақты қалпына келтіреді, сондай-ақ семіз егеуқұйрықтарда инсулинге сезімталдықты арттырады. Жұқа және семіз тышқандарда BCAA-ны шектеудің осы пайдасы изолейцин мен валин арқылы жүзеге асырылады, лейцин шектеуі арқылы емес. Диетадағы BCAA-ны шектеу шыбындардың өмір сүру ұзақтығын арттырады, ал тышқандарда BCAA-ны шектеу еркектердің өмір сүру ұзақтығын арттырады және осалдықты азайтады, бірақ әйелдердің өмір сүру ұзақтығына әсер етпейді. Тышқандарда BCAA қоректік қоспаларын ғана қабылдау өмір сүру ұзақтығын қысқартады және семіздікке әкеледі. Алайда, BCAA-мен толықтырылған маңызды амин қышқылдарының тұтынылуы тышқандардың өмір сүру ұзақтығын арттырады.
Dietary BCAAs have been used in an attempt to treat some cases of hepatic encephalopathy. They can have the effect of alleviating symptoms of hepatic encephalopathy, but there is no evidence they benefit mortality rates, nutrition, or overall quality of life as further research is necessary. Certain studies suggested a possible link between a high incidence of amyotrophic lateral sclerosis (ALS) among professional American football players and Italian soccer players, and certain sports supplements including BCAAs. Yet any link between BCAAs and ALS remains to be fully established. While BCAAs can induce a hyperexcitability similar to the one observed in mice with ALS, current work does not show if a BCAA enriched diet, given over a prolonged period, actually induces ALS like symptoms. BCAA restricted diets improve glucose tolerance and promote leanness in normal weight mice, restores insulin sensitivity and normal body weight to obese mice and promotes insulin sensitivity in obese rats. In lean and obese mice, these benefits of BCAA restriction are mediated by isoleucine and valine, and not by restriction of leucine. Restriction of dietary BCAAs extends lifespan in flies, while restriction of BCAAs in mice extends male lifespan and decreased frailty, but does not extend female lifespan. In mice, dietary supplementation with BCAAs alone decreases lifespan and promotes obesity. However, consumption of a BCAA enriched essential amino acid supplement extends the lifespan of mice.