Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Мазмұны
Кіріспе
Кинезин 13 туысы – кинезиндер деп аталатын моторлық ақуыздардың бір саласы. Көптеген кинезиндер АТФ гидролизінен туындаған энергияны пайдаланып, микротүтікше полимерлерімен бойлап өте жүріп, жасуша ішінде материалдарды немесе жүктемелерді тасымалдайды.
The Kinesin 13 Family are a subfamily of motor proteins known as kinesins. Most kinesins transport materials or cargo around the cell while traversing along microtubule polymer tracks with the help of ATP hydrolysis created energy.
Құрылымы
Оларды үш типті құрылымдық компоненттерімен, соның ішінде жоғары сақталған құрылымдық домен, каталитикалық өзек және микротубульді байлау орындарымен оңай анықтауға болады. Кинезин-13 туысы, басқа кинезиндерден айырмашылығы, ішкі орналасқан моторлық доменге ие. Олар бастапқыда N-терминалды шар тәрізді домен мен C-терминалды сабақтың арасындағы полипептидтің ортасындағы каталитикалық өзегінің ерекше орналасуына байланысты KIF M деп аталды, бірақ олардың жан-жақты табиғаты оларды ерекше етеді. Кинезин-13 отбасының молекулалық механизмі, моторлық домендері молекуланың бір немесе екінші ұшында орналасқан кинезиндердің басқа кластарына қарағанда нашар түсінілген. Олар микротубульдің минус және плюс ұштарына қарай қозғала алады, ал көптеген моторлар бір бағытты болады. Осылайша, олар екі ұшынан да микротубульді каталитикалық түрде деполимерлей алады, бұл өте тиімді процесс. Кинезин-13 белсендірген микротубульдің деполимеризациясының нақты механизмі әлі толық анықталған жоқ, алайда, соңғы биохимиялық және құрылымдық зерттеулер зерттеушілерге модель құруға мүмкіндік беретін белгілі бір сыныптық ерекшеліктерді ашты.) Алдымен, ақуыз микротубульдің бүйір қабырғасына жанасады. Бұл тұрақты өзара әрекеттесу емес, себебі каталитикалық өзектің дөңгелек беті тік микротубуль протофиламентінің тегіс бетіне сәйкес келмейді. Молекуланың мойны мен жақын орналасқан протофиламент арасындағы кеңістіктік кедергі ақуыз бен микротубульдің толық байланысын шектейді және микротубуль бойымен бір өлшемді диффузияны жеңілдетеді. Осы кезде ақуыздың нуклеотид байланысу қалтасы ашық күйде қалады, сондықтан құрылым АТФ-ты гидролиздей алмайды. Мотор микротубульдің ұшына жеткенде, протофиламент өздігінен иіліп, мотордың тубулин суббірлігімен толық байланысқа түсуіне мүмкіндік береді. Көптеген MCAK молекулалары иілген аймаққа бірлесіп байланысады, бұл олардың микротубульді белсенді түрде қабықтан шешпей, керісінше, оның осы иілген конформацияны қабылдауын күтіп отырады деген теорияны қолдайды. Олар микротубульдің ұшына байланысу арқылы иілген конформацияны тұрақтандырады, содан кейін деполимеризацияны катализдейді.
They are easily identified by their three typical structural components including a highly conserved structural domain, catalytic core, and microtubule binding sites. The kinesin 13 family, unlike other kinesins, has an internally positioned motor domain. They were initially named KIF M because of the unique location of their catalytic core in the middle of the polypeptide between the N terminal globular domain and the C terminal stalk but they are truly special due to their versatile nature. The Kinesin 13 family's molecular mechanism is less understood than other classes of kinesins which have their motor domains at one end of the molecule or the other. They are capable of traveling to both the minus and plus ends of microtubules whereas most motors are unidirectional. Thus they can catalytically depolymerize a microtubule from both ends making it a very efficient process. The exact mechanism of Kinesin 13 activated microtubule depolymerization remains unclear, however, recent biochemical and structural studies revealed some more detailed class specific features enabling researchers to formulate a model.) The protein first contacts the side wall of a microtubule. This is not a stable interaction because the convex surface of the catalytic core does not fit to the flat surface of the straight microtubule protofilament. Steric hindrance between the molecule neck and adjacent protofilament further inhibits full contact between protein and the microtubule and only facilitates one dimensional diffusion along the microtubule. At this time, The protein's nucleotide binding pocket is trapped in an open state so that the structure is not hydrolyzing ATP. Once the motor reaches the end of the microtubule, the protofilament spontaneously curves itself allowing motor to make full contact with the tubulin subunit. More MCAK molecules collectively bind to the curved region supporting the theory that they do not actively peel away the microtubule but they wait patiently for it to adopt this curved conformation. They stabilize the curved conformation by binding to the end of the microtubule and then catalyze depolymerization.
Митоз кезінде функциялар
Митоздың негізгі функциясы – көшірме бауырлас хроматидтерді бөлу, және бұл А фазасы А кезінде іске асырылады, осы кезде бауырлас хроматидтерді қарама-қарсы шпиндель полюстеріне байланыстыратын "кинетохор микротубулалары (немесе кМТ)" деполимеризация арқылы қысқарады, хроматидтерге оларды полюстерге тартатын күш түсіреді. Drosophila-да бауырлас хроматидтер "кинезин 13 тәуелді пакман ағыны механизмі" арқылы қарама-қарсы шпиндель полюстеріне жылжытылады деген деректер бар. Онда кинетохорларға орналасқан KLP59c кинезин 13 изоформасы хроматидке қараған кМТ-ның ұшының деполимеризациясын жеңілдетеді (pacman), ал шпиндель полюстеріне орналасқан KLP10A екінші кинезин 13 изоформасы полюстерге қараған кМТ-ның қарсы ұшының деполимеризациясын жеңілдетеді (ағын).
The major function of mitosis is to separate replicated sister chromatids, and this is accomplished in part during anaphase A when "kinetochore microtubules (or kMTs)" that link the sister chromatids to opposite spindle poles shorten by depolymerization, exerting forces on the chromatids that pull them to the poles. In Drosophila there is evidence that sister chromatids are moved to opposite spindle poles by a "kinesin 13 dependent pacman flux mechanism" in which one kinesin 13 isoform, KLP59c, localized to kinetochores facilitates the depolymerization of the end of the kMTs facing the chromatid (pacman), whereas a second kinesin 13 isoform, KLP10A, localized on the spindle poles facilitates the depolymerization of the opposite end of the kMTs facing the poles (flux)