Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Мазмұны
Кіріспе
L (+) (S) Канаванин – кейбір бұршақ тұқымдас өсімдіктерде кездесетін протеиндік емес аминқышқыл. Ол протеиндік α-аминқышқыл L-аргининмен құрылымдық жағынан байланысты, жалғыз айырмашылығы – аргининдегі метилен көпірінің (бірлік) канаваниндегі окса тобымен (яғни оттек атомымен) алмастырылуы. Канаванин негізінен оны өндіретін организмдердің тұқымдарында жиналады, онда ол шөпқоректілерге қарсы өте зиянды қорғаныш құралы (клеткалар оны аргининмен шатастырады) және өсіп келе жатқан жаңару үшін азоттың маңызды көзі болып табылады. L-каналин орнитине ұқсас.
L (+) (S) Canavanine is a non proteinogenic amino acid found in certain leguminous plants. It is structurally related to the proteinogenic α amino acid L arginine, the sole difference being the replacement of a methylene bridge ( unit) in arginine with an oxa group (i. e., an oxygen atom) in canavanine. Canavanine is accumulated primarily in the seeds of the organisms which produce it, where it serves both as a highly deleterious defensive compound against herbivores (due to cells mistaking it for arginine) and a vital source of nitrogen for the growing embryo. The related L canaline is similar to ornithine.
Уыттылық
Канаваниннің уыттылығының механизмі оны тұтынатын организмдердің көбінесе оны L-аргининнің орнына өздерінің ақуыздарына қате енгізіп алуында болады, соның салдарынан құрылымдық бұрмаланған, дұрыс жұмыс істемейтін ақуыздар түзіледі. Аргиназаның ыдырату әрекетінен каналин деген күшті инсектицид пайда болады. Ақуыздық аштық жағдайында канаваниннің уыттылығы күшейеді (МакКандлесс Джон Кракауэрдің "Into the Wild" кітабының және одан кейінгі фильмнің кейіпкері болды).
The mechanism of canavanine's toxicity is that organisms that consume it typically mistakenly incorporate it into their own proteins in place of L arginine, thereby producing structurally aberrant proteins that may not function properly. Cleavage by arginase also produces canaline, a potent insecticide. The toxicity of canavanine may be enhanced under conditions of protein starvation, (McCandless was the subject of Jon Krakauer's book (and subsequent movie) Into the Wild).
Сүтқоректілерде
L канаванинмен қоректендірілген NZB/W F1, NZB және DBA/2 егеуқұйрықтары жүйелі қызыл жегішке ұқсас синдромды дамытады, ал BALB/c егеуқұйрықтары 1% канаванин қамтитын ақуызға бай тұрақты диетамен қоректенгенде өмір сүру ұзақтығында ешқандай өзгеріс байқалмайды. Альфальфа тұқымдары мен көкөніштері L канаванинге ие. Альфальфадағы L-канаванин приматтарда, оның ішінде адамдарда, сондай-ақ басқа да аутоиммундық ауруларда қызыл жегіш сияқты белгілердің пайда болуымен байланысты. Көбінесе оны пайдалануды тоқтату мәселені шешеді.
NZB/W F1, NZB, and DBA/2 mice fed L canavanine develop a syndrome similar to systemic lupus erythematosus, while BALB/c mice fed a steady diet of protein containing 1% canavanine showed no change in lifespan. Alfalfa seeds and sprouts contain L canavanine. The L canavanine in alfalfa has been linked to lupus like symptoms in primates, including humans, and other auto immune diseases. Often stopping consumption reverses the problem.
Толеранттылық
Кейбір мамандандырылған шөпқоректілер L-канаванинді тиімді метаболизмдей алады (L-каналинмен салыстырыңыз) немесе оның өздерінің жаңа синтезделген ақуыздарына енуіне жол бермейді.
Some specialized herbivores tolerate L canavanine either because they metabolize it efficiently (cf. L canaline) or avoid its incorporation into their own nascent proteins.
Метаболистік детоксикация арқылы
Шөп жейтін жануарлар канаванинді тиімді метаболизмдей алуы мүмкін. Caryedes brasiliensis қоңызы канаванинді каналинге дейін ыдырата алады, содан кейін гомосерин мен аммиак түзу үшін каналинді редуктивті деаминация арқылы залалсыздандырады. Осының нәтижесінде, қоңыз химиялық затты ғана емес, басқа аминқышқылдарын синтездеу үшін азот көзі ретінде де пайдаланады, бұл оның өсуіне жағдай жасайды.
Herbivores may be able to metabolize canavanine efficiently. The beetle Caryedes brasiliensis is able to break canavanine down to canaline, then further detoxifies canaline by reductive deamination to form homoserine and ammonia. As a result, the beetle not only tolerates the chemical, but uses it as a source of nitrogen to synthesize its other amino acids to allow it to develop.
Таңдаушылықпен
Бұл қабілеттің мысалын табақ қабықшасы Heliothis virescens личинкасында табуға болады, ол тамақтанудағы канаваниннің үлкен мөлшерін (өлтіретін концентрациясы 50 немесе LC50 300 мМ) төзімділікпен қабылдай алады. Бұл личинкалар асқазан-ішек жолында канаванин гидролазасы – L-канаванинді L-гомосерин мен гидроксигуанидинге бөлетін фермент, және L-аргинин киназасы – L-канаванинді фосфорилдейтін фермент экспрессиясына байланысты L-канаванинді жаңа пайда болған ақуыздарға енгізуден мұқият қашады. Ал, темекі мүйіз құрты Manduca sexta личинкалары тамақтанғанда канаваниннің өте аз мөлшерін ғана қабылдай алады (жаңа салмағының килограмына 1,0 микрограмм), себебі олардың аргинин тРНК лигазасының ажырату қабілеті өте төмен немесе жоққа жақын. Бұл организмдердің аргинин тРНК синтетазасын ешкім эксперименттік түрде зерттеп көрген жоқ. Бірақ радиоактивті белгіленген L-аргинин мен L-канаваниннің қосылуын салыстыратын зерттеулер көрсеткендей, Manduca sexta-да қосылу қатынасы шамамен 3:1-ге тең. Dioclea megacarpa тұқымдарында канаваниннің жоғары деңгейі бар. Дегенмен, Caryedes brasiliensis қоңызы бұған төзімді, өйткені ол ең жоғары ажырату қабілетіне ие аргинин тРНК лигазасын (1982 жылға дейін) қамтиды. Бұл жәндікте жаңа синтезделген ақуыздарға қосылған радиоактивті белгіленген L-канаваниннің деңгейі анықтауға қиын. Сонымен қатар, бұл кеміргіш канаванинді азот көзі ретінде пайдаланады (жоғарыда қараңыз).
An example of this ability can be found in the larvae of the tobacco budworm Heliothis virescens, which can tolerate large (lethal concentration 50 or LC50 300 mM) amounts of dietary canavanine. These larvae fastidiously avoid incorporation of L canavanine into their nascent proteins due to gastrointestinal expression of canavanine hydrolase, an enzyme that cleaves L canavanine into L homoserine and hydroxyguanidine, and L arginine kinase, which phosphorylates L canavanine. In contrast, larvae of the tobacco hornworm Manduca sexta can only tolerate tiny amounts (1.0 microgram per kilogram of fresh body weight) of dietary canavanine because their arginine tRNA ligase has little, if any, discriminatory capacity. No one has examined experimentally the arginine tRNA synthetase of these organisms. But comparative studies of the incorporation of radiolabeled L arginine and L canavanine have shown that in Manduca sexta, the ratio of incorporation is about 3 to 1. Dioclea megacarpa seeds contain high levels of canavanine. The beetle Caryedes brasiliensis is able to tolerate this however as it has the most highly discriminatory arginine tRNA ligase known (as of 1982). In this insect, the level of radiolabeled L canavanine incorporated into newly synthesized proteins is barely measurable. Moreover, this beetle uses canavanine as a nitrogen source (see above).