Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Мазмұны
Кіріспе
(2S,4R) 4 Гидроксипролин, немесе L гидроксипролин (C5H9O3N) – аминқышқыл, белоктар туралы деректер банкісінде Hyp немесе O деп белгіленеді.
(2S,4R) 4 Hydroxyproline, or L hydroxyproline (C5H9O3N), is an amino acid, abbreviated as Hyp or O, e. g., in Protein Data Bank.
Құрылымы мен ашылуы
1902 жылы Герман Эмиль Фишер гидролизделген желатиннен гидроксипролинды бөліп алды. 1905 жылы Герман Лейхс 4-гидроксипролиннің рацемиялық қоспасын синтездеді. Гидроксипролин пролиннен гамма-көміртек атомына жалғанған гидроксил (OH) тобының болуымен ажыратылады.
In 1902, Hermann Emil Fischer isolated hydroxyproline from hydrolyzed gelatin. In 1905, Hermann Leuchs synthesized a racemic mixture of 4 hydroxyproline. Hydroxyproline differs from proline by the presence of a hydroxyl (OH) group attached to the gamma carbon atom.
Өндіріс және қызмет
Гидроксипролин ақуыз синтезінен кейін (посттрансляциялық модификация ретінде) пролин аминқышқылының пролил гидроксилаза ферментімен гидроксилденуі арқылы түзіледі. Фермент катализдейтін реакция эндоплазмалық ретикулумның люменінде жүзеге асады. Ол тікелей белоктар құрамына енбесе де, жануарлар тіндеріндегі барлық аминқышқылдардың шамамен 4% гидроксипролинды құрайды, бұл трансляциялық жолмен енгізілетін басқа жеті аминқышқылдан артық.
Hydroxyproline is produced by hydroxylation of the amino acid proline by the enzyme prolyl hydroxylase following protein synthesis (as a post translational modification). The enzyme catalyzed reaction takes place in the lumen of the endoplasmic reticulum. Although it is not directly incorporated into proteins, hydroxyproline comprises roughly 4% of all amino acids found in animal tissue, an amount greater than seven other amino acids that are translationally incorporated.
Коллаген
Гидроксипролин – сүтқоректілер коллагенінің шамамен 13,5% құрайтын маңызды құрамдас бөлігі. Гидроксипролин және пролин коллагеннің тұрақтылығында маңызды рөл атқарады, олар коллаген спиралінің қатаң бұрылуына жағдай жасайды. Канондық коллаген Xaa Yaa Gly триадасында (мұнда Xaa және Yaa кез келген аминқышқылы) Yaa позициясындағы пролин гидроксилденіп, Xaa Hyp Gly тізбегін құрайды. Пролин қалдығының осы модификациясы коллагеннің үштік спиралінің тұрақтылығын арттырады. Алғашқыда бұл тұрақтандырудың себебі су молекулаларының пролил гидроксил топтары мен негізгі тізбектегі карбонил топтары арасындағы сутекті байланыс желісіне байланысты деп есептелді. Бірақ кейіннен тұрақтылықтың артуы негізінен стереоэлектрондық эффектілермен байланысты екендігі және гидроксипролин қалдықтарының гидратациясы тұрақтылықты арттырмайтыны немесе оны аз ғана арттыратыны анықталды.
Hydroxyproline is a major component of the protein collagen, comprising roughly 13.5% of mammalian collagen. Hydroxyproline and proline play key roles for collagen stability. They permit the sharp twisting of the collagen helix. In the canonical collagen Xaa Yaa Gly triad (where Xaa and Yaa are any amino acid), a proline occupying the Yaa position is hydroxylated to give a Xaa Hyp Gly sequence. This modification of the proline residue increases the stability of the collagen triple helix. It was initially proposed that the stabilization was due to water molecules forming a hydrogen bonding network linking the prolyl hydroxyl groups and the main chain carbonyl groups. It was subsequently shown that the increase in stability is primarily through stereoelectronic effects and that hydration of the hydroxyproline residues provides little or no additional stability.
Коллагенсіз
Гидроксипролин коллагеннен басқа аз ғана белоктарда кездеседі. Осы себепті гидроксипролиннің мөлшері коллаген және/немесе желатин мөлшерін анықтау үшін индикатор ретінде қолданылып келді. Дегенмен, сүтқоректілердің эластин және аргонавт 2 ақуыздарында гидроксипролин пайда болатын коллагенге ұқсас домендер бар. Кейбір шаян улары, конотоксиндер, гидроксипролин қамтиды, бірақ коллагенге ұқсас тізбектері жоқ.
Hydroxyproline is found in few proteins other than collagen. For this reason, hydroxyproline content has been used as an indicator to determine collagen and/or gelatin amount. However, the mammalian proteins elastin and argonaute 2 have collagen like domains in which hydroxyproline is formed. Some snail poisons, conotoxins, contain hydroxyproline, but lack collagen like sequences.
Өсімдіктер
Гидроксипролинге бай гликопротеиндер (ГРГП) өсімдік жасуша қабырғаларында да табылады. Бұл гидроксипролиндер гликан тізбектерінің бекітілу орындары болып табылады, және олар ақуыз синтезінен кейінгі өзгерістер ретінде қосылады.
Hydroxyproline rich glycoproteins (HRGPs) are also found in plant cell walls. These hydroxyprolines serve as the attachment points for glycan chains which are added as post translational modifications.
Басқа гидроксипролиндер
Табиғатта басқа гидроксипролиндер де кездеседі. Ең белгілілері – 2,3 цис, 3,4 транс және 3,4 дигидроксипролин, ол диатомдардың жасуша қабырғаларында табылады және кремнийдің жиналуына қатысты болуы мүмкін деп есептеледі. Гидроксипролин диатомдармен туысқан саңырауқұлақ тәрізді протостар – омицеттердің қабырғаларында да кездеседі. (2S,4S) цис 4 Гидроксипролин Аманита саңырауқұлақтарының уытты циклі пептидтерінде (мысалы, фаллоидин) кездеседі.
Other hydroxyprolines also exist in nature. The most notable ones are 2,3 cis , 3,4 trans , and 3,4 dihydroxyproline, which occurs in diatom cell walls and are postulated to have a role in silica deposition. Hydroxyproline is also found in the walls of oomycetes, fungus like protists related to diatoms. (2S,4S) cis 4 Hydroxyproline is found in the toxic cyclic peptides from Amanita mushrooms (e. g., phalloidin).