Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Мазмұны
Кіріспе
Өзіндік ықтимал орта өріс (SCMF) әдісі - тұрақты белок тірекшесі берілген оңтайлы амин қышқылының бүйірлік тізбекті таңбалауын анықтау үшін ақуыз құрылымын болжауда қолданылатын орта өріс теориясының бейімделуі. Бұл DEE-ге қарағанда жылдам, бірақ дәл емес және әдетте қызығушылық тудыратын белок проблеманы DEE-мен шешу үшін тым үлкен жағдайларда қолданылады.
The self consistent mean field (SCMF) method is an adaptation of mean field theory used in protein structure prediction to determine the optimal amino acid side chain packing given a fixed protein backbone. It is faster but less accurate than dead end elimination and is generally used in situations where the protein of interest is too large for the problem to be tractable by DEE.
Ынтымақтастық
SCMF әдісі үшін кемелді конвергенция ақуыздың әрбір орнында дәл бір ротамердің 1 ықтималдығына және барлық басқа ротамерлердің әрбір орнында нөл ықтималдығына әкеледі. Бірегей шешімге конвергенция әрбір позицияда дәл бір ротатор үшін 1-ге жақын ықтималдықты талап етеді. Практикада, әсіресе жоғары температуралар қолданылған кезде, алгоритм әр позицияда аз сандағы жоғары ықтималдықты ротаторларды анықтайды, содан кейін алынған конформациялардың салыстырмалы энергияларын санауға мүмкіндік береді (орташа өріс шамасынан алынған емес, алдын ала есептелген энергияларға негізделген). Конвергенцияны жақсартудың бір жолы - жоғары температурада өткен сынақтан есептелген ықтималдықтарды пайдаланып, төмен температурада қайтадан жүгіру.
Perfect convergence for the SCMF method would result in a probability of 1 for exactly one rotamer at each position in the protein, and a probability of zero for all other rotamers at each position. Convergence to a unique solution requires probabilities close to 1 for exactly one rotamer at each position. In practice, especially when higher temperatures are used, the algorithm instead identifies a small number of high probability rotamers at each position, allowing the resulting conformations' relative energies to then be enumerated (based on the precomputed energies, not on those derived from the mean field approximation). One way to improve convergence is to run again at a lower temperature using the probabilities calculated from a previous higher temperature run.
Дұрыс
Мөлдірлікпен жоюдан айырмашылығы, SCMF оптималды шешімге жетуіне кепілдік берілмейді. Дегенмен, ол детерминистік (басқаша айтқанда, ол әрқашан бірдей бастапқы жағдайларды ескере отырып, бірдей шешімге келеді), Монте-Карло талдауына негізделген альтернативалардан айырмашылығы. ДЕЕ-мен салыстырғанда, ол оңтайлы шешімді табуға кепілдік береді, SCMF жылдам, бірақ жалпы алғанда дәл емес; ол белоктың өзегінде дұрыс жақтау тізбегі конформацияларын анықтауда, дұрыс бет конформацияларын анықтаудан гөрі жақсы. Геометриялық таңбалау шектеулері бетке қатысты шектеулер аз және осылайша конформациялық іздеу үшін аз шекараны қамтамасыз етеді.
Unlike dead end elimination, SCMF is not guaranteed to converge on the optimal solution. However, it is deterministic (as in, it will converge to the same solution every time given the same initial conditions), unlike alternatives that rely on Monte Carlo analysis. By comparison to DEE, which is guaranteed to find the optimal solution, SCMF is faster but less accurate overall; it is significantly better at identifying correct side chain conformations in the protein's core than it is on identifying correct surface conformations. Geometric packing constraints are less restrictive on the surface and thus provide fewer boundaries to the conformational search.