Сравнивайте с английским: нажмите на абзац — оригинал откроется в окне. Кнопка EN под абзацем показывает его прямо в тексте.
Содержание
Введение
Метод самопоследовательного среднего поля (SCMF) является адаптацией теории среднего поля, используемой в прогнозировании структуры белка для определения оптимальной упаковки боковой цепи аминокислот при фиксированной белковой костной мозгу. Он быстрее, но менее точен, чем удаление тупика, и обычно используется в ситуациях, когда протеин, представляющий интерес, слишком велик, чтобы решить проблему с помощью DEE.
The self consistent mean field (SCMF) method is an adaptation of mean field theory used in protein structure prediction to determine the optimal amino acid side chain packing given a fixed protein backbone. It is faster but less accurate than dead end elimination and is generally used in situations where the protein of interest is too large for the problem to be tractable by DEE.
Сближение
Идеальная конвергенция для метода SCMF приведет к вероятности 1 для ротамера в каждом положении белка и вероятности 0 для всех других ротамеров в каждом положении. Для достижения уникального решения требуется вероятность, близкая к 1, для ротатора, который находится в каждой позиции. На практике, особенно при использовании более высоких температур, алгоритм вместо этого определяет небольшое количество высоковероятных ротаторов в каждом положении, позволяя затем перечислять относительные энергии полученных конформаций (на основе предварительно вычисленных энергий, а не на основе тех, которые получены из среднего приближения поля). Один из способов улучшить конвергенцию - снова запустить при более низкой температуре, используя вероятности, рассчитанные на основе предыдущей запуска при более высокой температуре.
Perfect convergence for the SCMF method would result in a probability of 1 for exactly one rotamer at each position in the protein, and a probability of zero for all other rotamers at each position. Convergence to a unique solution requires probabilities close to 1 for exactly one rotamer at each position. In practice, especially when higher temperatures are used, the algorithm instead identifies a small number of high probability rotamers at each position, allowing the resulting conformations' relative energies to then be enumerated (based on the precomputed energies, not on those derived from the mean field approximation). One way to improve convergence is to run again at a lower temperature using the probabilities calculated from a previous higher temperature run.
Точность
В отличие от тупиковой ликвидации, SCMF не гарантируется, чтобы сходиться на оптимальное решение. Однако он детерминирован (как и в случае, он будет сходиться к одному и тому же решению каждый раз при одних и тех же начальных условиях), в отличие от альтернатив, которые полагаются на анализ Монте-Карло. По сравнению с DEE, который гарантированно находит оптимальное решение, SCMF быстрее, но менее точен в целом; он значительно лучше в определении правильных конформаций боковой цепи в ядре белка, чем в определении правильных конформаций поверхности. Геометрические ограничения упаковки менее ограничивают поверхность и, таким образом, обеспечивают меньше границ для конформационного поиска.
Unlike dead end elimination, SCMF is not guaranteed to converge on the optimal solution. However, it is deterministic (as in, it will converge to the same solution every time given the same initial conditions), unlike alternatives that rely on Monte Carlo analysis. By comparison to DEE, which is guaranteed to find the optimal solution, SCMF is faster but less accurate overall; it is significantly better at identifying correct side chain conformations in the protein's core than it is on identifying correct surface conformations. Geometric packing constraints are less restrictive on the surface and thus provide fewer boundaries to the conformational search.