Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Кіріспе
Коллагеназалар - коллагендегі пептидтік байланыстарды бұзатын ферменттер. Олар Clostridium сияқты бактериялардың патогенезіндегі клеткадан тыс құрылымдарды жоюға көмектеседі. Олар газ гангренасының таралуын жеңілдететін вируленттілік факторы болып саналады. Олар әдетте бұлшықет клеткалары мен басқа да ағзалардағы буынты тіндерін нысанаға алады. Жануарлардың клеткадан тыс матрицасының негізгі компоненті болып табылатын коллаген, ол клеткадан бөлінгеннен кейін коллагеназа арқылы проколлагенді бөліну арқылы жасалады. Бұл жасушаның ішінде ірі құрылымдардың пайда болуын тоқтатады. Колагеназды кейбір бактериялар да өндіреді, сонымен қатар оны ағза өзінің иммундық реакциясының бір бөлігі ретінде да өндіреді. Бұл өндірісті цитокиндер тудырады, олар фибробластар мен остеобластар сияқты жасушаларды ынталандырады және жанама тін зақымдауына әкелуі мүмкін.
Collagenases are enzymes that break the peptide bonds in collagen. They assist in destroying extracellular structures in the pathogenesis of bacteria such as Clostridium. They are considered a virulence factor, facilitating the spread of gas gangrene. They normally target the connective tissue in muscle cells and other body organs. Collagen, a key component of the animal extracellular matrix, is made through cleavage of pro collagen by collagenase once it has been secreted from the cell. This stops large structures from forming inside the cell itself. In addition to being produced by some bacteria, collagenase can be made by the body as part of its normal immune response. This production is induced by cytokines, which stimulate cells such as fibroblasts and osteoblasts, and can cause indirect tissue damage.
MEROPS M9 отбасы
Бұл металлопептидазалар тобы MEROPS пептидазалар отбасын M9, M9A және M9B (микробтық коллагеназалар, клан MA(E)) қосалқы отбасыларын құрайды. Бұл отбасы мүшелері үшін пептидаза доменінің ақуыздық қатқыры термолизиндікіне ұқсас, клан MA үшін типтік мысал және осы отбасы мүшелері үшін болжамды белсенді орын қалдықтары және термолизин HEXXH мотивіне жатады. Микробтық коллагеназалар Vibrio және Clostridium тұқымдастарының бактерияларынан анықталды. Коллагеназа бактериялық шабуыл кезінде инвазия кезінде хосттың коллагендік кедергісін бұзу үшін қолданылады. Кейде ауруханаларда Vibrio бактериясы күйілген жерлер мен жаралардан өлі тіндерді жою үшін қолданылады. Clostridium histolyticum - газ гангренасын тудыратын патоген; дегенмен оқшауланған коллагеназа төсек жараларын емдеуде қолданылады. Clostridium perfringens ген өнімінің негізгі құрылымын талдау фермент 86 қалдықтармен шығарылатынын көрсетті, олар болжамды сигнал тізбесін қамтиды. Бұл аралықта коллагеназа субстраттарына тән амин қышқылдарының кезектілігі PLGP кездеседі. Осылайша, бұл реттілік коллагеназаның өзіндік өңдеуіне қатысы болуы мүмкін.
This group of metallopeptidases constitutes the MEROPS peptidase family M9, subfamilies M9A and M9B (microbial collagenase, clan MA(E)). The protein fold of the peptidase domain for members of this family resembles that of thermolysin, the type example for clan MA and the predicted active site residues for members of this family and thermolysin occur in the motif HEXXH. Microbial collagenases have been identified from bacteria of both the Vibrio and Clostridium genera. Collagenase is used during bacterial attack to degrade the collagen barrier of the host during invasion. Vibrio bacteria are sometimes used in hospitals to remove dead tissue from burns and ulcers. Clostridium histolyticum is a pathogen that causes gas gangrene; nevertheless, the isolated collagenase has been used to treat bed sores. Collagen cleavage occurs at an in Vibrio bacteria and at bonds in Clostridium collagenases. Analysis of the primary structure of the gene product from Clostridium perfringens has revealed that the enzyme is produced with a stretch of 86 residues that contain a putative signal sequence. Within this stretch is found PLGP, an amino acid sequence typical of collagenase substrates. This sequence may thus be implicated in self processing of the collagenase.