Введение

Белок млекопитающих, обнаруженный у Homo sapiens.

Трансферрины – это гликопротеины, встречающиеся у позвоночных, которые связывают и, следовательно, обеспечивают транспорт железа (Fe) в плазме крови. Они производятся в печени и содержат участки связывания для двух ионов Fe3+. Человеческий трансферрин кодируется геном TF и синтезируется в виде 76 кДа гликопротеина. Гликопротеины трансферрина прочно, но обратимо связывают железо. Хотя содержание железа, связанного с трансферрином, составляет менее 0,1% (4 мг) от общего количества железа в организме, оно формирует наиболее важный пул железа с самой высокой скоростью обновления (25 мг/24 ч). Молекулярная масса трансферрина составляет около 80 кДа, и он содержит два специфических участка высокоаффинного связывания Fe(III). Аффинность трансферрина к Fe(III) чрезвычайно высока (константа ассоциации составляет 1020 М−1 при pH 7,4), но постепенно снижается при уменьшении pH ниже нейтрального значения. Трансферрины способны связываться не только с железом, но и с различными ионами металлов. Эти гликопротеины находятся в различных жидкостях организма позвоночных. У некоторых беспозвоночных имеются белки, выполняющие функцию трансферрина, обнаруженного в гемолимфе. Трансферрин, не связанный с железом, известен как "апотрансферрин" (см. также апопротеин).

Возникновение и функция

Трансферрины – это гликопротеины, которые часто встречаются в биологических жидкостях позвоночных. Когда трансферриновый белок, насыщенный железом, встречает трансферриновый рецептор на поверхности клетки, например, эритроидных предшественников в костном мозге, он связывается с ним и транспортируется в клетку в везикуле посредством рецептор-опосредованного эндоцитоза. pH везикулы снижается водородными ионными насосами (АТФазами) примерно до 5,5, что приводит к высвобождению ионов железа из трансферрина. Основная роль трансферрина заключается в доставке железа из мест всасывания в двенадцатиперстной кишке и макрофагов белых кровяных клеток ко всем тканям. Трансферрин играет ключевую роль в областях, где происходит эритропоэз и активное деление клеток.

Иммунная система

Трансферрин также связан с врожденной иммунной системой. Он обнаруживается в слизистой оболочке и связывает железо, тем самым создавая среду с низким содержанием свободного железа, что затрудняет выживание бактерий в процессе, известном как депривация железа. Уровень трансферрина снижается при воспалении.

Роль в болезни

У пациентов с железодефицитной анемией, во время беременности и при применении пероральных контрацептивов часто наблюдается повышенный уровень трансферрина в плазме, что отражает увеличение экспрессии белка трансферрина. При повышении уровня трансферрина в плазме происходит взаимное снижение процента насыщения трансферрина железом и соответствующее увеличение общей железосвязывающей способности (ОЖСЖ) при дефиците железа. Снижение уровня трансферрина в плазме может возникать при заболеваниях, связанных с перегрузкой железом, и при белковом истощении. Отсутствие трансферрина является результатом редкого генетического заболевания, известного как атрансферринемия, состояния, характеризующегося анемией и гемосидерозом сердца и печени, приводящим к сердечной недостаточности и множеству других осложнений, а также к синдрому H63D. Исследования показывают, что насыщение трансферрина (концентрация железа в сыворотке крови, деленная на общую железосвязывающую способность) более 60% у мужчин и более 50% у женщин с точностью около 95% указывает на нарушение метаболизма железа (наследственный гемохроматоз, гетерозиготы и гомозиготы). Это помогает в ранней диагностике наследственного гемохроматоза, особенно когда уровень ферритина в сыворотке крови остается низким. Избыток железа при наследственном гемохроматозе преимущественно откладывается в паренхимальных клетках, накопление в ретикулоэндотелиальных клетках происходит на поздних стадиях заболевания. Это отличается от перегрузки железом при переливаниях, когда отложение железа происходит сначала в ретикулоэндотелиальных клетках, а затем в паренхимальных клетках. Это объясняет, почему при наследственном гемохроматозе уровень ферритина остается относительно низким, а насыщение трансферрина высоким. Показано, что трансферрин и его рецептор уменьшают количество опухолевых клеток, когда рецептор используется для привлечения антител. Благодаря этой функциональности предполагается, что наночастицы, выступающие в качестве носителей лекарств и связанные с гликопротеинами трансферрина, могут проникать через гематоэнцефалический барьер, позволяя этим веществам достигать пораженных клеток мозга. Достижения в области использования наночастиц, конъюгированных с трансферрином, могут привести к неинвазивной доставке лекарств в мозг с потенциальными терапевтическими последствиями для заболеваний центральной нервной системы (ЦНС), таких как болезнь Альцгеймера или болезнь Паркинсона.

Другие эффекты

Дефицит углеводов в трансферрине повышается в крови при чрезмерном употреблении этанола и может отслеживаться с помощью лабораторных анализов. Трансферрин является белком острой фазы и снижается при воспалении, онкологических заболеваниях и некоторых болезнях (в отличие от других белков острой фазы, например, С-реактивного белка, который повышается при остром воспалении).

Патология

Трансферринемия связана с дефицитом трансферрина. При нефротическом синдроме потеря трансферрина с мочой, наряду с другими белками сыворотки, такими как тироксинсвязывающий глобулин, гаммаглобулин и антитромбин III, может приводить к развитию железорезистентной микроцитарной анемии.

Справочные диапазоны

Примерный референсный диапазон для трансферрина составляет 204–360 мг/дл. Результаты лабораторных исследований всегда следует интерпретировать с использованием референсного диапазона, указанного лабораторией, проводившей анализ. Повышенный уровень трансферрина может свидетельствовать о железодефицитной анемии. Для уточнения любых отклонений уровни железа в сыворотке и общая железосвязывающая способность (TIBC) используются в комплексе с трансферрином. См. раздел «Интерпретация TIBC». Низкий уровень трансферрина, скорее всего, указывает на недостаточное питание.

Взаимодействия

Было показано, что трансферрин взаимодействует с инсулиноподобным фактором роста 2 и IGFBP3. Транскрипционная регуляция трансферрина усиливается ретиноевой кислотой.

Связанные белки

Члены семейства включают серотрансферрин (или сидерофилин, обычно называемый просто трансферрином); лактотрансферрин (лактоферрин); трансферрин, содержащийся в молоке; овутрансферрин яичного белка (кональбумин); и меланотрансферрин, связанный с мембраной.