Сравнивайте с английским: нажмите на абзац — оригинал откроется в окне. Кнопка EN под абзацем показывает его прямо в тексте.
Введение
Бактериальные белки
Bacterial protein
Флагеллины – это семейство белков, присутствующих в бактериях, имеющих жгутики, которые выстраиваются в полый цилиндр, формируя нить жгутика. Масса флагеллина в среднем составляет около 40 000 дальтон. Флагеллины являются основным компонентом бактериальных жгутиков и играют решающую роль в бактериальной подвижности. Ген, кодирующий флагеллин, имеет разные названия у разных видов бактерий, например, flaA (у Helicobacter pylori), fliC, fljB. Он транспортируется через центр нити к её кончику, где спонтанно полимеризуется, становясь частью нити. У E. coli он разворачивается во время транспортировки флагелярным шапероном FliS. Нить состоит из одиннадцати меньших "протофиламентов", девять из которых содержат флагеллин в L-образной форме, а два других – в R-образной форме. Спиральные N- и C-концы флагеллина формируют внутреннее ядро белка флагеллина и отвечают за его способность полимеризоваться в нить. Средние остатки формируют внешнюю поверхность жгутиковой нити. Хотя концы белка довольно схожи у всех бактериальных флагеллинов, средняя часть сильно варьируется и может отсутствовать у некоторых видов. Домены флагеллина нумеруются от спирального ядра (D0/D1) к внешней стороне (D2, …); при анализе аминокислотной последовательности D0/D1 располагаются на обоих концах. Белки, структурно подобные флагеллину, встречаются и в других частях жгутика, таких как крючок (flgE; …), стержень у основания и колпачок на вершине. Средняя часть флагеллина E. coli (и родственных видов), D3, имеет бета-листовую структуру и, по-видимому, поддерживает стабильность жгутика.
Flagellins are a family of proteins present in flagellated bacteria which arrange themselves in a hollow cylinder to form the filament in a bacterial flagellum. Flagellin has a mass on average of about 40,000 daltons. Flagellins are the principal component of bacterial flagella that have a crucial role in bacterial motility. The gene that encodes for flagellin has a different name in different bacterial species such as flaA (Helicobacter pylori for example), fliC, fljB. It is transported through the center of the filament to the tip where it polymerases spontaneously into a part of the filament. In E. coli it is unfolded by the flagellar secretion chaperone FliS during transport. The filament is made up of eleven smaller "protofilaments", nine of which contains flagellin in the L type shape and the other two in the R type shape. The helical N and C termini of flagellin form the inner core of the flagellin protein, and is responsible for flagellin's ability to polymerize into a filament. The middle residues make up the outer surface of the flagellar filament. While the termini of the protein are quite similar among all bacterial flagellins, the middle portion is wildly variable and can be absent in some species. The flagellin domains are numbered from the helical core (D0/D1) to the outside (D2, ); when viewed from the amino acid sequence, D0/D1 appears on the two termini. Flagellin like structural proteins are found in other portions of the flagellum, such as the hook (flgE; ), the rod at the base, and the cap at the top. The middle part of E. coli (and related) flagellin, D3, displays a beta folium fold and appears to maintain flagellar stability.
В растениях
Кроме того, известно, что последовательность из 22 аминокислот (flg22) консервативной N-концевой части флагеллина активирует защитные механизмы растений. Восприятие флагеллина у Arabidopsis thaliana осуществляется через киназу, подобную рецептору, FLS2 (FLAGELLIN SENSING 2). При обнаружении flg22, FLS2 быстро связывается с BAK1 (BRI1-ассоциированная киназа 1) для инициирования передачи сигнала посредством взаимной трансфосфорилирования их киназных доменов. Как флагеллин, так и УФ-С действуют сходным образом, увеличивая гомологичную рекомбинацию, что было продемонстрировано Molinier et al. в 2006 году. Помимо этого соматического эффекта, они обнаружили, что он распространяется и на последующие поколения растений. Митоген-активированные протеинкиназы (MAPK) выступают в качестве нисходящих сигнальных молекул, в конечном итоге приводящих к иммунитету, индуцированному PAMP, при котором более 900 генов повышают или понижают свою экспрессию под воздействием flg22. Предварительная стимуляция синтетическим пептидом flg22 привела к усилению устойчивости к бактериальным вторженцам.
In addition, a 22 amino acid sequence (flg22) of the conserved N terminal part of flagellin is known to activate plant defence mechanisms. Flagellin perception in Arabidopsis thaliana functions via the receptor like kinase FLS2 (FLAGELLIN SENSING 2). Upon flg22 detection, FLS2 quickly binds to BAK1 (BRI1 associated kinase 1) to initiate signalling by reciprocal transphosphorylation of their kinase domains. Both flagellin and UV C act similarly to increase homologous recombination, as demonstrated by Molinier et al 2006. Beyond this somatic effect, they found this to extend to subsequent generations of the plant. Mitogen activated protein kinases (MAPK) acts as downstream signalling compounds, leading ultimately to PAMP triggered immunity in which more than 900 genes are up /down regulated upon flg22 treatment. Pre stimulation with a synthetic flg22 peptide led to enhanced resistance against bacterial invaders.