Бактериялардың қамшы протеині: Флагеллин құрылымы мен қызметі
Flagellin
Бактериялық флагеллин – бактериялардың қозғалуына жауапты маңызды құрылымдық белок. Флагеллин гендері (flaA, fliC, fljB) және оның құрамы туралы ақпарат.
Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Кіріспе
Бактериялық ақуыз
Bacterial protein
Флагеллиндер – қамшылы бактерияларда кездесетін ақуыздар тұқымы, олар бактериялық қамшының жіпшесін құру үшін қуыс цилиндрге жиналады. Флагелиннің орташа массасы шамамен 40 000 дальтонды құрайды. Флагеллиндер бактериялық қамшының негізгі құрауышы болып табылады және бактериялық қозғалмалылықта маңызды рөл атқарады. Флагелинді кодтайтын ген әртүрлі бактерия түрлерінде әртүрлі атаулармен белгіленеді, мысалы, flaA (мысалы, Helicobacter pylori), fliC, fljB. Ол жіпшенің ортасы арқылы ұшына дейін тасымалданады, онда ол өздігінен жіпшенің бір бөлігіне полимерленеді. E. coli-де тасымалдау кезінде флагельдік секреция шапероны FliS оны жазады. Жіпше он бір кішірек "протофиламенттерден" тұрады, олардың тоғызы L түріндегі флагелиннен, ал қалған екеуі R түріндегі флагелиннен тұрады. Флагелиннің спиральді N және C ұштары флагелин ақуызының ішкі ядросын құрайды және флагелиннің жіпшеге полимерлену қабілетіне жауап береді. Ортаңғы қалдықтар флагельдік жіпшенің сыртқы бетін құрайды. Ақуыздың ұштары барлық бактериялық флагелиндерде шамамен бірдей болғанымен, ортаңғы бөлігі айтарлықтай өзгеріп, кейбір түрлерде болмауы мүмкін. Флагелин домендері спиральді ядродан (D0/D1) сыртқа қарай (D2, ) нөмірленеді; аминқышқылдық тізбек бойынша қарағанда, D0/D1 екі ұшында пайда болады. Флагелинге ұқсас құрылымдық ақуыздар қамшының басқа бөліктерінде де кездеседі, мысалы, ілгек (flgE; ), негізіндегі таяқ және жоғарғы жағындағы қақпақ. E. coli (және туысқан) флагеллиннің ортаңғы бөлігі, D3, бета-жапырақ бүктелісін көрсетеді және флагельдік тұрақтылықты сақтауға көмектеседі.
Flagellins are a family of proteins present in flagellated bacteria which arrange themselves in a hollow cylinder to form the filament in a bacterial flagellum. Flagellin has a mass on average of about 40,000 daltons. Flagellins are the principal component of bacterial flagella that have a crucial role in bacterial motility. The gene that encodes for flagellin has a different name in different bacterial species such as flaA (Helicobacter pylori for example), fliC, fljB. It is transported through the center of the filament to the tip where it polymerases spontaneously into a part of the filament. In E. coli it is unfolded by the flagellar secretion chaperone FliS during transport. The filament is made up of eleven smaller "protofilaments", nine of which contains flagellin in the L type shape and the other two in the R type shape. The helical N and C termini of flagellin form the inner core of the flagellin protein, and is responsible for flagellin's ability to polymerize into a filament. The middle residues make up the outer surface of the flagellar filament. While the termini of the protein are quite similar among all bacterial flagellins, the middle portion is wildly variable and can be absent in some species. The flagellin domains are numbered from the helical core (D0/D1) to the outside (D2, ); when viewed from the amino acid sequence, D0/D1 appears on the two termini. Flagellin like structural proteins are found in other portions of the flagellum, such as the hook (flgE; ), the rod at the base, and the cap at the top. The middle part of E. coli (and related) flagellin, D3, displays a beta folium fold and appears to maintain flagellar stability.
Өсімдіктерде
Сонымен қатар, флагелиннің консервацияланған N-терминалды бөлігінің 22 аминқышқылдық тізбегі (flg22) өсімдіктердің қорғаныс механизмдерін белсендіретіні белгілі. Арабидопсис талианада флагелиннің қабылдануы FLS2 (FLAGELLIN SENSING 2) сияқты рецептор арқылы жүзеге асырылады. flg22 анықталғаннан кейін FLS2 жылдам BAK1 (BRI1-ге байланысты киназа 1) белдеуіне байланысып, олардың киназа домендерінің өзара трансфосфорилдануы арқылы сигнал беруді бастайды. Флагелин де, УФ-С да гомологтық рекомбинацияны арттыру үшін ұқсас әрекет етеді, бұл туралы Molinier және авторлар тобы 2006 жылы көрсеткен. Бұл соматикалық әсерден өзге, олар мұның өсімдіктің келесі буындарына да таралатынын анықтады. Митогенге белсендірілген протеинкиназалар (MAPK) төменгі деңгейдегі сигнал беру молекулалары ретінде әрекет етеді, нәтижесінде PAMP-тің (патогенге байланысты молекулалық үлгі) тудырған иммунитеті пайда болады, онда flg22 әсерінен 900-ден астам геннің экспрессиясы жоғары немесе төмен реттеледі. Синтетикалық flg22 пептидімен алдын ала стимуляция бактериялық шабуылға қарсы тұруды күшейтеді.
In addition, a 22 amino acid sequence (flg22) of the conserved N terminal part of flagellin is known to activate plant defence mechanisms. Flagellin perception in Arabidopsis thaliana functions via the receptor like kinase FLS2 (FLAGELLIN SENSING 2). Upon flg22 detection, FLS2 quickly binds to BAK1 (BRI1 associated kinase 1) to initiate signalling by reciprocal transphosphorylation of their kinase domains. Both flagellin and UV C act similarly to increase homologous recombination, as demonstrated by Molinier et al 2006. Beyond this somatic effect, they found this to extend to subsequent generations of the plant. Mitogen activated protein kinases (MAPK) acts as downstream signalling compounds, leading ultimately to PAMP triggered immunity in which more than 900 genes are up /down regulated upon flg22 treatment. Pre stimulation with a synthetic flg22 peptide led to enhanced resistance against bacterial invaders.