Сравнивайте с английским: нажмите на абзац — оригинал откроется в окне. Кнопка EN под абзацем показывает его прямо в тексте.
Введение
Камелеон - это искусственный белок на основе варианта зеленого флуоресцентного белка, используемого для визуализации уровня кальция в живых клетках. Это генетически закодированный кальциевый датчик, созданный Роджером Й. Цзиеном и его коллегами. Название является смесью CaM (общая аббревиатура кальмодулина) и хамелеона, чтобы указать на тот факт, что сенсорный белок претерпевает изменение конформации и излучает на измененной длине волны при связывании кальция с элементом кальмодулина Камелеона. Камелеон был первым генетически закодированным датчиком кальция, который можно было использовать для рациометрических измерений, и первым, который был использован в трансгенном животном для записи активности в нейронах и мышечных клетках. Камелеон и другие генетически закодированные индикаторы кальция (GECI) нашли много применений в нейробиологии и других областях биологии, включая понимание механизмов клеточной сигнализации путем проведения экспериментов по измерению активности Ca2+ с эндоплазматическим сетчатком (ER). Он был создан путем слияния BFP, кальмодулина, кальмодулина связывающего пептида M13 и EGFP.
Cameleon is an engineered protein based on variant of green fluorescent protein used to visualize calcium levels in living cells. It is a genetically encoded calcium sensor created by Roger Y. Tsien and coworkers. The name is a conflation of CaM (the common abbreviation of calmodulin) and chameleon to indicate the fact that the sensor protein undergoes a conformation change and radiates at an altered wavelength upon calcium binding to the calmodulin element of the Cameleon. Cameleon was the first genetically encoded calcium sensor that could be used for ratiometric measurements and the first to be used in a transgenic animal to record activity in neurons and muscle cells. Cameleon and other genetically encoded calcium indicators (GECIs) have found many applications in neuroscience and other fields of biology, including understanding the mechanisms of cell signaling by conducting time resolved Ca2+ activity measurement experiments with endoplasmic reticulum (ER) enzymes. It was created by fusing BFP, calmodulin, calmodulin binding peptide M13 and EGFP.
Механизм
ДНК, кодирующая синтезный белок камелеонов, должна быть либо стабильно, либо временно введена в клетку, представляющую интерес. Белок, созданный клеткой в соответствии с этой информацией ДНК, затем служит флуоресцентным индикатором концентрации кальция. В присутствии кальция Ca2+ связывается с M13, что позволяет кальмодулину обернуться вокруг домена M13. Это приближает два варианта белков GFP друг к другу, что повышает эффективность FRET между ними. Исследование спектральной резолюции времени, проведенное на передаче резонансной энергии Хабучи и др. В 2002 году было выявлено 3 различных конформации кальмодулина, зависящих от связывания с Ca2+. Исследование показало, что механизм межконверсии конформации остается неясным, но данные предоставили оценки констант скорости, эффективности передачи энергии и расстояний донорского акцептора в свободных от Ca2+ и связанных с Ca2+ белках YC3.1 камелеонов.
The DNA encoding cameleon fusion protein must be either stably or transiently introduced into the cell of interest. Protein made by the cell according to this DNA information then serves as a fluorescent indicator of calcium concentration. In the presence of calcium, Ca2+ binds to M13, which enables calmodulin to wrap around the M13 domain. This brings the two GFP variant proteins closer to each other, which increases FRET efficiency between them. A time resolved spectroscopy study done on resonance energy transfer by Habuchi et al. in 2002 suggested the existence of 3 different calmodulin conformations that were dependent on Ca2+ binding. The study concluded that the mechanism of conformation interconversion remains unclear, but the data provided estimates of rate constants, energy transfer efficiency, and donor acceptor distances in Ca2+ free and Ca2+ bound YC3.1 cameleon proteins.