Введение
Бета-геликс - это тандема протеинов повторяющаяся структура, образованная ассоциацией параллельных бета-листов в спиралеобразном рисунке с двумя или тремя лицами. Бета-спираль - это тип соленоидного белкового домена. Структура стабилизируется межцепочечными водородными связями, белко-белковыми взаимодействиями и иногда связанными ионами металлов. Идентифицированы как левые, так и правые бета-вертушки. Эти структуры отличаются от складки желе-роллов, другой структуры белка, иногда известной как "двойная нить бета-хеликс". Первая бета-спираль была обнаружена в ферменте пектат-лиазе, который содержит семиповоротную спираль длиной 34 Å (3,4 нм). Белки хвостового шипа фага P22, компонент бактериофага P22, имеет 13 поворотов и в своем собранном гомотримере имеет длину 200 Å (20 нм). Его внутреннее пространство плотно заполнено без центральных поров и содержит как гидрофобные остатки, так и заряженные остатки, нейтрализованные солевыми мостами. Как пектат-лиаза, так и белки хвостового шипа P22 содержат правые спирали; левые версии были замечены в ферментах, таких как UDP N ацетилглюкозамин ацилтрансфераза и археальная карбонагидраза. Другие белки, содержащие бета-вертковки, включают антифризные белки из жука Tenebrio molitor (правый) и из червяка смородины, Choristoneura fumiferana (левый), где регулярно расположенные треонины на β-вертках связываются с поверхностью кристаллов льда и ингибируют их рост. Бета-спираль может эффективно связываться друг с другом, либо лицом к лицу (сочетание лиц их треугольных призмов), либо с конца на конец (образование водородных связей). Следовательно, β-вертков можно использовать в качестве "тегов" для индукции других белков к ассоциации, аналогично скрученным сегментам катушки. Было показано, что члены семейства повторяющихся пятипептидов обладают четырехугольной бета-спиральной структурой.