Тройная спираль коллагена: структура и стабилизация
Collagen helix
Тройная спираль коллагена: структура, аминокислотный состав (глицин, пролин, гидроксипролин) и роль в формировании фибрилл и волокон. Молекулярная биология.
Сравнивайте с английским: нажмите на абзац — оригинал откроется в окне. Кнопка EN под абзацем показывает его прямо в тексте.
Введение
Основная белковая структура волокнистого коллагена
Main protein structure of fibrous collagen
В молекулярной биологии коллагеновая тройная спираль, или спираль типа 2, является основной вторичной структурой различных типов волокнистого коллагена, включая коллаген типа I. В 1954 году Рамачандран и Карта (13, 14) предложили структуру коллагеновой тройной спирали на основе данных дифракции волокон. Она состоит из тройной спирали, образованной повторяющейся последовательностью аминокислот глицин X Y, где X и Y часто представляют собой пролин или гидроксипролин. Коллаген, свернутый в тройную спираль, известен как тропоколлаген. Коллагеновые тройные спирали часто объединяются в фибриллы, которые, в свою очередь, формируют более крупные волокна, как, например, в сухожилиях.
In molecular biology, the collagen triple helix or type 2 helix is the main secondary structure of various types of fibrous collagen, including type I collagen. In 1954, Ramachandran & Kartha (13, 14) advanced a structure for the collagen triple helix on the basis of fiber diffraction data. It consists of a triple helix made of the repetitious amino acid sequence glycine X Y, where X and Y are frequently proline or hydroxyproline. Collagen folded into a triple helix is known as tropocollagen. Collagen triple helices are often bundled into fibrils which themselves form larger fibres, as in tendons.
Структура
Глицин, пролин и гидроксипролин должны занимать строго определенные позиции с правильной конфигурацией. Например, гидроксипролин в Y-положении повышает термическую стабильность тройной спирали, но не в X-положении. Термическая стабилизация также снижается, если гидроксильная группа имеет неправильную конфигурацию. Из-за высокого содержания глицина и пролина коллаген не способен формировать регулярные α-спиральную и β-листную структуры. Три левозакрученные спиральные нити скручиваются, образуя правозакрученную тройную спираль. В коллагеновой тройной спирали 3,3 остатка на оборот. Каждая из трех цепей стабилизируется стерическим отталкиванием, обусловленным пирролидиновыми кольцами остатков пролина и гидроксипролина. Пирролидиновые кольца не мешают друг другу, когда полипептидная цепь принимает эту расширенную спиральную форму, которая значительно более открыта, чем плотно свернутая форма α-спирали. Три цепи связаны между собой водородными связями. Донорами водородных связей являются пептидные NH-группы остатков глицина, а акцепторами – CO-группы остатков на других цепях. OH-группа гидроксипролина не участвует в образовании водородных связей, но стабилизирует транс-изомер пролина посредством стереоэлектронных эффектов, тем самым стабилизируя всю тройную спираль. Шаг коллагеновой спирали (суперспирали) составляет 2,9 Å (0,29 нм) на остаток. Центр коллагеновой тройной спирали очень мал и гидрофобен, и каждый третий остаток спирали должен контактировать с центром. Из-за крайне малого и тесного пространства в центре, только небольшой атом водорода в боковой цепи глицина способен взаимодействовать с ним. Этот контакт невозможен даже при наличии аминокислотного остатка, отличного от глицина, немного большего по размеру.
Glycine, proline, and hydroxyproline must be in their designated positions with the correct configuration. For example, hydroxyproline in the Y position increases the thermal stability of the triple helix, but not when it is located in the X position. The thermal stabilization is also hindered when the hydroxyl group has the wrong configuration. Due to the high abundance of glycine and proline contents, collagen fails to form a regular α helix and β sheet structure. Three left handed helical strands twist to form a right handed triple helix. A collagen triple helix has 3.3 residues per turn. Each of the three chains is stabilized by the steric repulsion due to the pyrrolidine rings of proline and hydroxyproline residues. The pyrrolidine rings keep out of each other's way when the polypeptide chain assumes this extended helical form, which is much more open than the tightly coiled form of the alpha helix. The three chains are hydrogen bonded to each other. The hydrogen bond donors are the peptide NH groups of glycine residues. The hydrogen bond acceptors are the CO groups of residues on the other chains. The OH group of hydroxyproline does not participate in hydrogen bonding but stabilises the trans isomer of proline by stereoelectronic effects, therefore stabilizing the entire triple helix. The rise of the collagen helix (superhelix) is 2.9 Å (0.29 nm) per residue. The center of the collagen triple helix is very small and hydrophobic, and every third residue of the helix must have contact with the center. Due to the very tiny and tight space at the center, only the small hydrogen of the glycine side chain is capable of interacting with the center. This contact is impossible even when a slightly bigger amino acid residue is present other than glycine.