Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Мазмұны
Кіріспе
Ақуыз құрылымын болжау сынағы
Protein structure prediction challenge
Структураны болжаудың сыни бағасы (CASP), кейде ақуыз құрылымын болжаудың сыни бағасы деп аталады, 1994 жылдан бері екі жылда бір рет өткізілетін, бүкіл әлемді қамтитын ақуыз құрылымын болжау эксперименті. CASP зерттеу топтарына өздерінің құрылымды болжау әдістерін объективті түрде сынау мүмкіндігін береді және зерттеу қауымдастығы мен бағдарламалық жасақтама қолданушыларына ақуыз құрылымын модельдеудегі соңғы жетістіктерді тәуелсіз бағалауды ұсынады. CASP-тің басты мақсаты – ақуыздың үш өлшемді құрылымын оның аминоқышқылдық тізбегінен анықтау әдістерін дамытуға көмектесу болғанымен, көптеген адамдар бұл экспериментті осы ғылым саласындағы «әлем чемпионаттары» деп санайды. CASP-ке әлемнің түкпір-түкпірінен 100-ден астам зерттеу тобы тұрақты түрде қатысады, және топтардың барлығы дерлік айлар бойы басқа зерттеулерін тоқтата тұрып, экспериментке серверлерін дайындауға және егжей-тегжейлі болжамдар жасауға күш салады.
Critical Assessment of Structure Prediction (CASP), sometimes called Critical Assessment of Protein Structure Prediction, is a community wide, worldwide experiment for protein structure prediction taking place every two years since 1994. CASP provides research groups with an opportunity to objectively test their structure prediction methods and delivers an independent assessment of the state of the art in protein structure modeling to the research community and software users. Even though the primary goal of CASP is to help advance the methods of identifying protein three dimensional structure from its amino acid sequence many view the experiment more as a “world championship” in this field of science. More than 100 research groups from all over the world participate in CASP on a regular basis and it is not uncommon for entire groups to suspend their other research for months while they focus on getting their servers ready for the experiment and on performing the detailed predictions.
Нысаналы ақуыздарды таңдау
Прогноз жасаушыларға ақуыз құрылымы туралы артықшылық беретін алдын ала ақпарат болмауы үшін экспериментті қос соқыр әдіспен жүргізу маңызды: болжаушылар, ұйымдастырушылар және бағалаушылар болжамдар жасалған кезде нысана ақуыздардың құрылымын білмеуі керек. Құрылымды болжау үшін таңдалған нысаналар – рентгендік кристаллография немесе ЯМР спектроскопиясы арқылы жақында ғана шешілген, немесе құрылымдық геномика орталықтарының бірімен шешілген және Белоктар банкінде сақталған құрылымдар болып табылады. Егер берілген тізбек белгілі құрылымы бар ақуыз тізбегімен (шаблон деп аталады) ортақ тектен шыққандығы анықталса, үшіншілік құрылымды болжау үшін салыстырмалы ақуыз модельдеуі қолданылуы мүмкін. Шаблонды тізбектерді салыстыру әдістері (мысалы, BLAST немесе HHsearch) немесе ақуызды жіктеу әдістері арқылы табуға болады, соңғысы алыс байланысты шаблонды табуда тиімдірек. Әйтпесе, de novo ақуыз құрылымын болжау (мысалы, Rosetta) қажет, ол бұрынғысына қарағанда сенімділігі төмен, бірақ кейде дұрыс бүктелу модельдерін (әдетте, 100-150 аминқышқылынан кем ақуыздар үшін) бере алады. Жаңа бүктелулер нысаналардың арасында сирек кездеседі, бұл осы санатты қажетті деңгейден төмендетеді.
In order to ensure that no predictor can have prior information about a protein's structure that would put them at an advantage, it is important that the experiment be conducted in a double blind fashion: Neither predictors nor the organizers and assessors know the structures of the target proteins at the time when predictions are made. Targets for structure prediction are either structures soon to be solved by X ray crystallography or NMR spectroscopy, or structures that have just been solved (mainly by one of the structural genomics centers) and are kept on hold by the Protein Data Bank. If the given sequence is found to be related by common descent to a protein sequence of known structure (called a template), comparative protein modeling may be used to predict the tertiary structure. Templates can be found using sequence alignment methods (e. g. BLAST or HHsearch) or protein threading methods, which are better in finding distantly related templates. Otherwise, de novo protein structure prediction must be applied (e. g. Rosetta), which is much less reliable but can sometimes yield models with the correct fold (usually, for proteins less than 100 150 amino acids). Truly new folds are becoming quite rare among the targets, making that category smaller than desirable.
АльфаҚолға
2018 жылдың желтоқсан айында DeepMind жасаған жасанды интеллект бағдарламасы AlphaFold CASP13 жеңісімен танымал болды. 2020 жылдың қарашасында AlphaFold-тың жақсартылған 2-ші нұсқасы CASP14-те жеңіске жетті. CASP-тің негізін қалаушылардың бірі Джон Моулттың сөзіне сәйкес, AlphaFold орташа қиындық деңгейіндегі ақуыз мақсаттарының болжау дәлдігі бойынша 100 балдық шкала бойынша шамамен 90 балл алды. AlphaFold 2021 жылы ашық дереккөздік код ретінде қолжетімді болды, ал 2022 жылғы CASP15-те DeepMind қатыспағанмен, жоғары рейтингтегі командалардың көпшілігі AlphaFold немесе оның өңделген нұсқаларын пайдаланды.
In December 2018, CASP13 made headlines when it was won by AlphaFold, an artificial intelligence program created by DeepMind. In November 2020, an improved version 2 of AlphaFold won CASP14. According to one of CASP co founders John Moult, AlphaFold scored around 90 on a 100 point scale of prediction accuracy for moderately difficult protein targets. AlphaFold was made open source in 2021, and in CASP15 in 2022, while DeepMind did not enter, virtually all of the high ranking teams used AlphaFold or modifications of AlphaFold.