Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Мазмұны
Кіріспе
dnaQ – Escherichia coli бактериясында ДНК полимераза III-нің ε кішібірлігін кодтайтын ген. ε кішібірлігі – ДНК полимераза кешеніндегі үш негізгі белоктың бірі. Ол репликация кезінде қате енгізілген нуклеотидтерді жоятын 3’→5’ ДНК-бағытталған түзету экзонуклеазасы ретінде жұмыс істейді. dnaQ mutD деп те аталады.
dnaQ is the gene encoding the ε subunit of DNA polymerase III in Escherichia coli. The ε subunit is one of three core proteins in the DNA polymerase complex. It functions as a 3’→5’ DNA directed proofreading exonuclease that removes incorrectly incorporated bases during replication. dnaQ may also be referred to as mutD.
Биологиялық рөлі
dnaQ геніндегі қате мутациялар SOS ДНК жөндеу механизмін іске қосады. Каталитикалық орталығындағы маңызды аминқышқылының мутациялануы функцияның толық жоғалуына алып келеді. ε суббөлімшесінің артық өрбуі УФ сәулесіне ұшырағанда мутациялардың жиілігін азайтады, бұл эпсилон суббөлімшесінің ДНК-ны өңдеуде және SOS ДНК жөндеуін бастаудың алдын алуда маңызды рөл атқаратынын көрсетеді. ε суббөлімшесінің E. coli бактериясының өсу қарқынына да әсер ететіні дәлелденді. dnaQ генін үнсіздендіру өсудің айтарлықтай төмендеуімен байланысты.
Missense mutations in the dnaQ gene lead to the induction of the SOS DNA repair mechanism. Mutating the essential amino acid in the catalytic center of the ε subunit leads to complete loss of function. Overexpression of the ε subunit decreases the incidence of mutations with exposure to UV, proving that the epsilon subunit has an essential function in DNA editing and preventing the initiation of SOS DNA repair. The ε subunit has also been proven to have some impact on the growth rate of E. coli. Silencing of the dnaQ gene is correlated to significantly reduced growth.
Өзара әрекеттесулер
Е-бөлімше толық полимераза кешенінде θ-бөлімшемен тұрақтандырылады. Ген екі функционалдық доменді кодтайды: ген өнімінің N-ұшы θ-кішібірлігіне байланысып, экзонуклеаза функциясын орындайды, ал C-ұшы полимераза белсенділігіне жауапты α-кішібірлігіне байланысады. 22 қалдықтан тұратын Q-линкер пептиді анықталды, ол α-кішібірлігін ε-кішібірлігіне байланыстырады, бұл α:ε кешенін басқа, шектеулі көп доменді түзетуші полимеразалардан ерекшелендіретін икемділікті қамтамасыз етеді. Мутацияны тудыратын жасушаларда мутация жылдамдығының айтарлықтай жоғарылауымен байланысты, мутацияны тудыратын глицин тРНК-сы мен өзара әрекеттесу бар. Зарядталмаған MutA тРНК-сы dnaQ мРНК-сының 5'-ұшындағы аймаққа толықтырылады. Бұл оған dnaQ транскриптісінің ыдырауын бағыттайтын және осылайша, суббөлімше мөлшерінің азаюына және мутация жиілігінің артуына әкелетін антисенс мРНК ретінде әрекет етуге мүмкіндік береді. Соңғы кезде тРНК-ның маңызды глутамат қалдықтарын глицинмен алмастыруға бағыттауы, бұрыс ε-бөлімшелерге алып келіп, мутациялар санын арттыруы мүмкін екендігі ұсынылды. T4 бактериофагтары және ақаулы dnaQ гендері бар E. coli-мен жүргізілген зерттеулер, mutA тРНК-сы dnaQ генінің транскрипциясына әсер етпеуі мүмкін, бірақ ген өнімінің трансляциясына әсер етуі мүмкін екенін көрсетеді.
The ε subunit is stabilized by the θ subunit within the complete polymerase complex. The gene encodes two functional domains: the N terminus of the gene product binds the θ subunit and carries out the exonuclease function and the C terminus binds the α subunit responsible for polymerase activity. A Q linker peptide of 22 residues has been identified that links the α subunit to the ε subunit, conferring flexibility that sets the α:ε complex apart from other more restricted multi domain proofreading polymerases. There is interaction between the missense suppressor glycine tRNA encoded by the mutA gene that is correlated to significantly increased mutation rate in cells that express the gene. The uncharged MutA tRNA possesses complementarity to a region in the 5' end of the dnaQ mRNA. This allows it to act as an antisense mRNA that directs the degradation of the dnaQ transcript and thus, a lower abundance of the subunit and increased frequency of mutation. More recently, it was suggested that the tRNA directs replacement of essential glutamate residues with glycine, leading to aberrant ε subunits and resulting in an increase in mutations. Studies with T4 bacteriophage and E. coli with defective dnaQ genes give evidence that the mutA tRNA may not have any effect on the transcription of the dnaQ gene but may affect the translation of the gene product.