Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Мазмұны
Кіріспе
Ақуыздың биологиялық базасы
Biological database of proteins
infobox biodatabase|title=SCOPe|pmid=24304899|description=SCOP кеңейтілген|url=https://scop. berkeley. edu|author=Naomi K. Fox, Steven E. Brenner, and John Marc Chandonia|version=2.07 (2018 жылғы наурыз; 87 224 құрылымда 276 231 домен 4919 отбасыға жіктелген) Бұл деректер базасын 2010 жылы жабылғанға дейін Алексей Г. Мурзин және оның әріптестері Ақуыз инженериясы орталығында, ал кейін Англияның Кембридж қаласындағы Молекулалық биология зертханасында ұстады. SCOP 1.75 бойынша жұмыс 2014 жылы тоқтатылды. Содан бері Беркли университетінің SCOPe тобы деректер базасын үйлесімді түрде жаңарту үшін автоматтандырылған және қолмен әдістерді біріктіре отырып жауапты болып келеді. 2019 жылғы ең соңғы нұсқасы – SCOPe 2.07 (2018 жылғы наурыз). 2020 жылдың басында Ақуыздардың жаңа құрылымдық жіктелуінің 2-ші нұсқасы (SCOP2) дерекқоры жарияланды. Жаңа жаңартуда базаның жақсартылған схемасы, жаңа API және жаңартылған веб-интерфейс болды. Бұл Кембридж тобының SCOP 1.75-тен бергі ең маңызды жаңартуы болып табылады және SCOP 2 прототипінің жетістіктеріне негізделген.
infobox biodatabase|title=SCOPe|pmid=24304899|description=SCOP extended|url=https://scop. berkeley. edu|author=Naomi K. Fox, Steven E. Brenner, and John Marc Chandonia|version=2.07 (March 2018; 276,231 domains in 87,224 structures classed as 4,919 families) It was maintained by Alexey G. Murzin and his colleagues in the Centre for Protein Engineering until its closure in 2010 and subsequently at the Laboratory of Molecular Biology in Cambridge, England. The work on SCOP 1.75 has been discontinued in 2014. Since then SCOPe team from UC Berkeley has been responsible for updating the database in a compatible manner, with a combination of automated and manual methods. as of 2019, the latest release is SCOPe 2.07 (March 2018). The new Structural Classification of Proteins version 2 (SCOP2) database was released at the beginning of 2020. The new update featured an improved database schema, a new API and modernised web interface. This was the most significant update by the Cambridge group since SCOP 1.75 and builds on the advances in schema from the SCOP 2 prototype.
Иерархиялық ұйым
Белок құрылымдарының көзі – Белок дерекқоры. Құрылымды жіктеу бірлігі – белок домені. SCOP авторларының «домен» дегені, шағын белоктардың және көптеген орташа өлшемді белоктардың тек бір доменнен тұратыны, ал α2β2 құрылымы бар адам гемоглобиніне екі SCOP домені – α және β суббірліктеріне жеке-жеке тағайындалғаны арқылы түсіндіріледі. SCOP-та домендердің пішіндері «қаттамалар» деп аталады. Бір қаттамаға жататын домендердің негізгі екінші құрылымдары, бірдей топологиялық байланыстармен бірдей орналасуда болады. SCOP 1.75 нұсқасында 1195 қаттама берілген. Әрбір қаттаманың қысқаша сипаттамасы келтірілген. Мысалы, «глобинге ұқсас» қаттамасы: негізгі бөлігі – 6 спираль; бүктелген жапырақ, жартылай ашық деп сипатталады. Доменнің қандай қаттамаға жататыны бағдарламалық жасақтама арқылы емес, көзбен тексеру арқылы анықталады. SCOP 1.75 нұсқасының деңгейлері төмендегідей: Сынып: Қаттама түрлері, мысалы, бета-парақтар. Қаттама: Сынып ішіндегі домендердің әртүрлі пішіндері. Суперотбасы: Бір қаттамадағы домендер кем дегенде алыс ортақ ата-тегі бар суперотбасыларға топтастырылады. Отбасы: Суперотбасыдағы домендер ортақ ата-тегі бар отбасыларға топтастырылады. Белок домені: Отбасылардағы домендер негізінен бір белок болып табылатын белок домендеріне топтастырылады. Түрлер: «Белок домендері» домендері түрлерге сәйкес топтастырылады. Домен: белоктың бір бөлігі. Жасырағы белоктар үшін, ол толық белок болуы мүмкін.
The source of protein structures is the Protein Data Bank. The unit of classification of structure in SCOP is the protein domain. What the SCOP authors mean by "domain" is suggested by their statement that small proteins and most medium sized ones have just one domain, and by the observation that human hemoglobin, which has an α2β2 structure, is assigned two SCOP domains, one for the α and one for the β subunit. The shapes of domains are called "folds" in SCOP. Domains belonging to the same fold have the same major secondary structures in the same arrangement with the same topological connections. 1195 folds are given in SCOP version 1.75. Short descriptions of each fold are given. For example, the "globin like" fold is described as core: 6 helices; folded leaf, partly opened. The fold to which a domain belongs is determined by inspection, rather than by software. The levels of SCOP version 1.75 are as follows. Class: Types of folds, e. g., beta sheets. Fold: The different shapes of domains within a class. Superfamily: The domains in a fold are grouped into superfamilies, which have at least a distant common ancestor. Family: The domains in a superfamily are grouped into families, which have a more recent common ancestor. Protein domain: The domains in families are grouped into protein domains, which are essentially the same protein. Species: The domains in "protein domains" are grouped according to species. Domain: part of a protein. For simple proteins, it can be the entire protein.
Қиылыстар
Әр сыныпта бірнеше ерекше бүгілулер кездеседі. Бұл жіктеу деңгейі ұқсас үшіншілік құрылымды білдіреді, бірақ қажетті түрде эволюциялық байланысты емес. Мысалы, "Барлық α протеиндері" класы >280 ерекше бүгілуді қамтиды, оның ішінде: глобинге ұқсас (негізгі бөлігі: 6 спираль; бүктелген жапырақ, жартылай ашық), ұзын альфа спиралі (2 спираль; антипараллель спираль, солға бұрылған) және I типті докерин домендері (электрондық қолдан бөлек екі кальций байланыстыратын цикл спираль мотивтерінің тізбекті қайталануы).
Each class contains a number of distinct folds. This classification level indicates similar tertiary structure, but not necessarily evolutionary relatedness. For example, the "All α proteins" class contains >280 distinct folds, including: Globin like (core: 6 helices; folded leaf, partly opened), long alpha hairpin (2 helices; antiparallel hairpin, left handed twist) and Type I dockerin domains (tandem repeat of two calcium binding loop helix motifs, distinct from the EF hand).
Үлкен отбасылар
Қаптамадағы домендер одан әрі суперотбасыларға жіктеледі. Бұл – эволюциялық байланыстылығын көрсету үшін құрылымдық ұқсастығы жеткілікті және ортақ ата-тегін бөлісетін ақуыздардың ең ірі тобы. Дегенмен, бұл ата-тек қалың екендігі болжанады, себебі бір суперотбасының әртүрлі мүшелерінің аминқышқылдық тізбектерінде ұқсастық деңгейі төмен. Мысалы, "Глобинге ұқсас" қаптаманың екі суперотбасы бар: Глобин суперотбасы және альфа-спиральді ферредоксин суперотбасы (құрамында екі Fe4S4 кластері бар).
Domains within a fold are further classified into superfamilies. This is a largest grouping of proteins for which structural similarity is sufficient to indicate evolutionary relatedness and therefore share a common ancestor. However, this ancestor is presumed to be distant, because the different members of a superfamily have low sequence identities. For example, the two superfamilies of the "Globin like" fold are: the Globin superfamily and alpha helical ferredoxin superfamily (contains two Fe4 S4 clusters).
PDB-ге кіру домендері
"TaxId" - бұл таксономиялық идентификациялық нөмір және ақуызға жататын түр туралы толық ақпарат беретін NCBI таксономиялық шолғышына сілтеме жасайды. Түр немесе изоформаға басу арқылы домендердің тізімі ашылады. Мысалы, "Адамның (Homo sapiens) альфа тізбегіндегі гемоглобин" ақуызының >190 шешілген белок құрылымы бар, мысалы 2dn3 (cmo-мен кешенде) және 2dn1 (hem, mbn, oxy-мен кешенде). PDB нөмірлерін басу молекуланың құрылымын көрсетуге тиіс, бірақ қазіргі уақытта сілтемелер жұмыс істемейді (SCOP жүйесіне дейін сілтемелер жұмыс істеді).
A "TaxId" is the taxonomy ID number and links to the NCBI taxonomy browser, which provides more information about the species to which the protein belongs. Clicking on a species or isoform brings up a list of domains. For example, the "Hemoglobin, alpha chain from Human (Homo sapiens)" protein has >190 solved protein structures, such as 2dn3 (complexed with cmo), and 2dn1 (complexed with hem, mbn, oxy). Clicking on the PDB numbers is supposed to display the structure of the molecule, but the links are currently broken (links work in pre SCOP).
Басқа сыныптау жүйелерімен салыстыру
SCOP классификациясы CATH-тің жартылай автоматты классификациясына қарағанда қолмен қабылданатын шешімдерге көбірек тәуелді. Адамның тәжірибесі белгілі бір белоктар эволюциялық тұрғыдан байланысты екенін және оларды бір суперотбасына жатқызу керек пе, әлде олардың ұқсастығы құрылымдық шектеулердің салдары ма және олар бір ғана бүктеуге жата ма, дегенді анықтау үшін қолданылады. Тағы бір деректер қоры – FSSP, толығымен автоматты түрде жасалады (тұрақты автоматты жаңартулармен қоса), бірақ классификация ұсынбайды, бұл пайдаланушыға жекелеген белок құрылымдарының жұптық салыстырулары негізінде құрылымдық байланыстардың маңыздылығы туралы өз қорытындысын шығаруға мүмкіндік береді.
SCOP classification is more dependent on manual decisions than the semi automatic classification by CATH, its chief rival. Human expertise is used to decide whether certain proteins are evolutionary related and therefore should be assigned to the same superfamily, or their similarity is a result of structural constraints and therefore they belong to the same fold. Another database, FSSP, is purely automatically generated (including regular automatic updates) but offers no classification, allowing the user to draw their own conclusion as to the significance of structural relationships based on the pairwise comparisons of individual protein structures.
SCOP-тың мұрагерлері
2009 жылға қарай бастапқы SCOP дерекқоры 38 000 PDB жазбасын қатаң иерархиялық құрылымға қолмен жіктеді. Белок құрылымы туралы жарияланымдардың қарқыны артқан сайын, жіктеудің шектеулі автоматтандырылуы қадамдаса алмай, толық емес деректер жиынтығына әкелді. Белоктардың құрылымдық жіктелуі кеңейтілген (SCOPe) дерекқоры 2012 жылы осы иерархиялық жүйенің әлдеқайда жоғары деңгейде автоматтандырылуымен жарық көрді және SCOP 1.75 нұсқасымен толық үйлесімді. 2014 жылы SCOPe-ге құрылымды дәл анықтау үшін қолмен түзету қайта енгізілді. 2015 жылдың ақпанына дейін SCOPe 2.05 барлық PDB жазбаларының 110 000-нан 71 000-ын жіктеді. SCOP2 прототипі – белоктардың құрылымдық жіктелуі және жіктеу жүйесінің бета нұсқасы, ол белок құрылымының эволюциясына тән эволюциялық күрделілікті арттыруға бағытталған. Сондықтан бұл қарапайым иерархия емес, ақуыз суперотбасыларын байланыстыратын бағытталған ациклдық график желісі, ол циклдық ауыстырулар, домендік бірігу және домендік ыдырау сияқты құрылымдық және эволюциялық қатынастарды көрсетеді. Осының салдарынан домендер қатаң шекаралармен бөлінбейді, керісінше, олардың ең ұқсас басқа құрылымдармен байланысы арқылы анықталады. Прототип SCOP 2 нұсқасының дерекқорын әзірлеу үшін пайдаланылды. SCOP 2 нұсқасы 2020 жылдың қаңтарында жарық көрді, онда 5134 отбасы және 2485 суперотбасы бар, бұл SCOP 1.75-тегі 3902 отбасымен және 1962 суперотбасымен салыстырғанда көп. Жіктеу деңгейлері 504 000-нан астам ақуыз құрылымын көрсететін 41 000-нан астам қайталамасыз домендерді ұйымдастырады. 2014 жылы жарық көрген Эволюциялық белок домендерінің жіктелуі (ECOD) дерекқоры SCOP 1.75 нұсқасының SCOPe кеңейтуіне ұқсас. SCOPe-ден айырмашылығы, ол класс-бүктеме-суперотбасы-отбасы иерархиясын архитектура-X гомология-топология-отбасы (A XHTF) топтамасына қайта атайды, соңғы деңгей көбінесе Pfam арқылы анықталады және санатталмаған тізбектер үшін HHsearch кластерлеуімен толықтырылады. ECOD үш мұрагердің ішіндегі ең жақсы PDB қамтуын қамтамасыз етеді: ол барлық PDB құрылымдарын қамтиды және екі апта сайын жаңартылады. Pfam-ға тікелей карталау Pfam кураторларына пайдалы болды, олар "клан" топтастыруын толықтыру үшін гомология деңгейі санатын пайдаланады.
By 2009, the original SCOP database manually classified 38,000 PDB entries into a strictly hierarchical structure. With the accelerating pace of protein structure publications, the limited automation of classification could not keep up, leading to a non comprehensive dataset. The Structural Classification of Proteins extended (SCOPe) database was released in 2012 with far greater automation of the same hierarchical system and is full backwards compatible with SCOP version 1.75. In 2014, manual curation was reintroduced into SCOPe to maintain accurate structure assignment. As of February 2015, SCOPe 2.05 classified 71,000 of the 110,000 total PDB entries. SCOP2 prototype was a beta version of Structural classification of proteins and classification system that aimed to more the evolutionary complexity inherent in protein structure evolution. It is therefore not a simple hierarchy, but a directed acyclic graph network connecting protein superfamilies representing structural and evolutionary relationships such as circular permutations, domain fusion and domain decay. Consequently, domains are not separated by strict fixed boundaries, but rather are defined by their relationships to the most similar other structures. The prototype was used for the development of the SCOP version 2 database. The SCOP version 2, release January 2020, contains 5134 families and 2485 superfamilies compared to 3902 families and 1962 superfamilies in SCOP 1.75. The classification levels organise more than 41 000 non redundant domains that represent more than 504 000 protein structures. The Evolutionary Classification of Protein Domains (ECOD) database released in 2014 is a similar to SCOPe expansion of SCOP version 1.75. Unlike the compatible SCOPe, it renames the class fold superfamily family hierarchy into an architecture X homology topology family (A XHTF) grouping, with the last level mostly defined by Pfam and supplemented by HHsearch clustering for uncategorized sequences. ECOD has the best PDB coverage of all three successors: it covers every PDB structure, and is updated biweekly. The direct mapping to Pfam has proven useful to Pfam curators who use the homology level category to supplement their "clan" grouping.