Введение
Аминокислота Треонин (символ Thr или T) — аминокислота, используемая в биосинтезе белков. Она содержит α-аминогруппу (которая находится в протонированной форме −NH при растворении в воде), карбоксильную группу (которая находится в депротонированной форме −COO− при растворении в воде) и боковую цепь, содержащую гидроксильную группу, что делает её полярной, незаряженной аминокислотой. Треонин является незаменимой аминокислотой для человека, то есть организм не способен синтезировать её самостоятельно: её необходимо получать с пищей. В бактериях, таких как E. coli, треонин синтезируется из аспартата. Он кодируется всеми кодонами, начинающимися с AC (ACU, ACC, ACA и ACG). Боковые цепи треонина часто образуют водородные связи; наиболее распространенные небольшие мотивы, формирующиеся при этом, основаны на взаимодействии с серином: ST-повороты, ST-мотивы (часто в начале альфа-спиралей) и ST-стабилизаторы (обычно в середине альфа-спиралей).
Threonine (symbol Thr or T) is an amino acid that is used in the biosynthesis of proteins. It contains an α amino group (which is in the protonated −NH form when dissolved in water), a carboxyl group (which is in the deprotonated −COO− form when dissolved in water), and a side chain containing a hydroxyl group, making it a polar, uncharged amino acid. It is essential in humans, meaning the body cannot synthesize it: it must be obtained from the diet. Threonine is synthesized from aspartate in bacteria such as E. coli. It is encoded by all the codons starting AC (ACU, ACC, ACA, and ACG). Threonine sidechains are often hydrogen bonded; the most common small motifs formed are based on interactions with serine: ST turns, ST motifs (often at the beginning of alpha helices) and ST staples (usually at the middle of alpha helices).
Модификации
Треониновый остаток подвержен многочисленным посттрансляционным модификациям. Гидроксильная боковая цепь может подвергаться O-связанному гликозилированию. Кроме того, остатки треонина подвергаются фосфорилированию под действием треониновой киназы. В фосфорилированной форме его можно называть фосфотреонином. Фосфотреонин имеет три потенциальных центра координации (карбоксильная, аминная и фосфатная группы), и определение характера координации между фосфорилированными лигандами и ионами металлов, присутствующими в организме, важно для понимания функции фосфотреонина в биологических процессах.
История
Треонин был последней из 20 общепринятых протеиногенных аминокислот, которую открыли. Его открыл в 1936 году Уильям Камминг Роуз, работая совместно с Кертисом Мейером. Аминокислота получила название треонин из-за структурного сходства с треоновой кислотой, четырёхуглеводным моносахаридом с молекулярной формулой C4H8O5.
Исследование трионина как пищевой добавки у животных
Эффекты добавления треонина в рацион изучались на бройлерах. Треонин, незаменимая аминокислота, участвует в метаболизме жиров, синтезе белков, пролиферации и дифференцировке эмбриональных стволовых клеток, а также в поддержании здоровья и функционировании кишечника. Состояние здоровья животных и развитие заболеваний тесно связаны с потребностью в треонине и его метаболизмом. Адекватное количество треонина в рационе может способствовать уменьшению воспаления кишечника и нарушений энергетического обмена у животных. Тем не менее, поскольку эти эффекты связаны с регуляцией обмена веществ, необходимы дальнейшие исследования для подтверждения полученных результатов на различных моделях животных. Кроме того, требуется дополнительное изучение механизмов, посредством которых треонин регулирует динамическое равновесие функции кишечного барьера, иммунного ответа и состава кишечной микрофлоры.