Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Мазмұны
Кіріспе
Қосылыстар класы
Class of compounds
Протеогликандар – көп мөлшерде гликозильденген ақуыздар. Негізгі протеогликан бірлігі ковалентті байланысқан бір немесе бірнеше гликозаминогликан (GAG) тізбектері бар "негізгі ақуызды" құрайды. Бекітілу нүктесі – гликозаминогликан тетрасахаридтік көпір арқылы қосылған серин (Ser) қалдығы (мысалы, хондроитин сульфаты GlcA Gal Gal Xyl PROTEIN). Ser қалдықтары әдетте Ser Gly X Gly реттілігінде болады (мұнда X пролиннен басқа кез келген аминқышқыл қалдығы болуы мүмкін), бірақ осы реттіліктегі әрбір ақуызға гликозаминогликан қосылған емес. Тізбектер – сульфат және урон қышқылы топтарының болуына байланысты физиологиялық жағдайларда теріс зарядталған ұзын, сызықтық көмірсу полимерлері. Протеогликандар дәнекер тінінде кездеседі.
Proteoglycans are proteins that are heavily glycosylated. The basic proteoglycan unit consists of a "core protein" with one or more covalently attached glycosaminoglycan (GAG) chain(s). The point of attachment is a serine (Ser) residue to which the glycosaminoglycan is joined through a tetrasaccharide bridge (e. g. chondroitin sulfate GlcA Gal Gal Xyl PROTEIN). The Ser residue is generally in the sequence Ser Gly X Gly (where X can be any amino acid residue but proline), although not every protein with this sequence has an attached glycosaminoglycan. The chains are long, linear carbohydrate polymers that are negatively charged under physiological conditions due to the occurrence of sulfate and uronic acid groups. Proteoglycans occur in connective tissue.
Функция
Протеогликандар жануарлардың жасушадан тыс матрицасының маңызды құрамдас бөлігі болып табылады, ол организмдегі жасушалар арасындағы "толтырғыш" зат. Олар мұнда басқа протеогликандармен, гиалуронанмен және коллаген сияқты талшықты матрицалық ақуыздармен ірі кешендер құрайды. Протеогликандар мен коллагеннің үйлесімі шеміршек құрайды, ол әдетте жоғары дәрежеде гидратацияланған (негізінен протеогликандардың гликозаминогликан тізбектеріндегі теріс зарядталған сульфаттардың әсерінен). Олар сондай-ақ катиондарды (мысалы, натрий, калий және кальций) және суды байланыстыруға, сондай-ақ матрица арқылы молекулалардың қозғалысын реттеуге қатысады. Дәлелдер сонымен қатар олардың матрицадағы ақуыздар мен сигналдық молекулалардың белсенділігі мен тұрақтылығына әсер ететінін көрсетеді. Протеогликандардың жеке функцияларын ақуыздық өзегіне немесе оған қосылған GAG тізбегіне байланыстыруға болады. Олар сондай-ақ жоғары қысымға төтеп беретін гидратациялық гельді құрастыру арқылы майлаушы ретінде де қызмет ете алады.
Proteoglycans are a major component of the animal extracellular matrix, the "filler" substance existing between cells in an organism. Here they form large complexes, both to other proteoglycans, to hyaluronan, and to fibrous matrix proteins, such as collagen. The combination of proteoglycans and collagen form cartilage, a sturdy tissue that is usually heavily hydrated (mostly due to the negatively charged sulfates in the glycosaminoglycan chains of the proteoglycans). They are also involved in binding cations (such as sodium, potassium and calcium) and water, and also regulating the movement of molecules through the matrix. Evidence also shows they can affect the activity and stability of proteins and signalling molecules within the matrix. Individual functions of proteoglycans can be attributed to either the protein core or the attached GAG chain. They can also serve as lubricants, by creating a hydrating gel that helps withstand high pressure.
Синтез
Протеогликандардың ақуыз компоненті рибосомалар арқылы синтезделеді және қабықшалы эндоплазмалық ретикулумның люменіне транслокацияланады. Протеогликанның гликозильдеуі Гольги аппаратында көптеген ферменттік қадамдар арқылы жүзеге асады. Біріншіден, полисахаридтердің өсуіне бастаушы ретінде қызмет ететін арнайы тетрасахарид негізгі ақуыздың серин жақ тізбегіне қосылады. Содан кейін гликозилтрансфераза арқылы қанттар біртіндеп қосылады. Аяқталған протеогликан секреторлық везикулалар арқылы тіндердің клеткадан тыс матрицасына экспортталады.
The protein component of proteoglycans is synthesized by ribosomes and translocated into the lumen of the rough endoplasmic reticulum. Glycosylation of the proteoglycan occurs in the Golgi apparatus in multiple enzymatic steps. First, a special link tetrasaccharide is attached to a serine side chain on the core protein to serve as a primer for polysaccharide growth. Then sugars are added one at a time by glycosyl transferase. The completed proteoglycan is then exported in secretory vesicles to the extracellular matrix of the tissue.
Клиникалық маңызы
Протеогликандарды ыдырата алмау – мукополисахаридоз деп аталатын генетикалық аурулар тобының мәндік белгісі болып табылады. Гликозаминогликандарды әдетте ыдырататын нақты лизосомалық ферменттердің әрекетсіздігі клеткалар ішінде протеогликандардың жиналуына себеп болады. Бұл, ыдыратылмаған протеогликан түріне байланысты, түрлі ауру симптомдарына алып келеді. Галактозил трансфераза B4GALT7 генін кодтайтын гендегі мутациялар декорин және бигликан протеогликандарының гликозаминогликан тізбектерімен толық алмасуын азайтады және Элерс-Данлос синдромының спондилодиспластикалық түрін тудырады.
An inability to break down the proteoglycans is characteristic of a group of genetic disorders, called mucopolysaccharidoses. The inactivity of specific lysosomal enzymes that normally degrade glycosaminoglycans leads to the accumulation of proteoglycans within cells. This leads to a variety of disease symptoms, depending upon the type of proteoglycan that is not degraded. Mutations in the gene encoding the galactosyltransferase B4GALT7 result in a reduced substitution of the proteoglycans decorin and biglycan with glycosaminoglycan chains, and cause a spondylodysplastic form of Ehlers–Danlos syndrome.