Трансмембраналық протеиндер отбасы: Протеородопсин және оның түрлері
Proteorhodopsin
Протеородопсин: трансмембранды ақуыздар отбасы, теңіз бактерияларында кездеседі. Жарық энергиясын пайдаланып, протондарды тасымалдайды. Көру функциялары зерттеледі.
Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Мазмұны
Кіріспе
Трансмембраналық белоктар отбасы
Family of transmembrane proteins
Протеордопсин (сонымен қатар pRhodopsin деп те аталады) – ретиналды жарық арқылы қызмет ету үшін хромофор ретінде пайдаланатын трансмембраналық белоктар отбасы, бұл жағдайда протондық сорғы. Протеордопсин теңіз планктонындағы бактериялар, археялар және эукариоттарда (протеяларда) кездеседі, бірақ алғаш рет бактерияларда табылды. Оның атауы ежелгі грек құдайы Протей (Πρωτεύς) есімінен шыққан, Гомер оны "Теңіздің қариясы" деп атаған, сондай-ақ "гүл" деген мағына беретін Ῥόδος (rhódon) және "көру" деген мағынадағы ὄψις (opsis) сөздерінен құралған, себебі оның түсі қызғылт. Отбасының кейбір мүшелері, гомологты родопсинге ұқсас пигменттер, яғни бактериородопсин (олардың 800-ден астам түрі бар) опсиндер сияқты сенсорлық функцияларды атқарады, бұл визуалды фототрансдукция үшін маңызды. Осы сенсорлық функциялардың көп бөлігі әлі белгісіз, мысалы, адамның торлы қабатындағы нейропсиннің қызметі. Отбасы мүшелері жасыл және көк түсті жарық сияқты әртүрлі сіңіру спектрлеріне ие екені белгілі.
Proteorhodopsin (also known as pRhodopsin) is a family of transmembrane proteins that use retinal as a chromophore for light mediated functionality, in this case, a proton pump. pRhodopsin is found in marine planktonic bacteria, archaea and eukaryotes (protae), but was first discovered in bacteria. Its name is derived from proteobacteria (now called Pseudomonadota) that were named after Ancient Greek Πρωτεύς (Proteus), an early sea god mentioned by Homer as "Old Man of the Sea", Ῥόδος (rhódon) for "rose", due to its pinkish color, and ὄψις (opsis) for "sight". Some members of the family, Homologous rhodopsin like pigments, i. e. bacteriorhodopsin (of which there are more than 800 types) have Sensory Functions like opsins, integral for visual phototransduction. Many of these sensory functions are unknown – for example, the function of Neuropsin in the human retina. Members are known to have different absorption spectra including green and blue visible light.
Тарих
Протеордопсин (PR немесе pRhodopsin) алғаш рет 2000 жылы бұрын өсірілмеген теңіз гаммапротеобактерияларынан алынған бактериялық жасанды хромосома ішінде табылды, олар риботиптік метагеномдық деректерімен ғана белгілі, SAR86 деп аталады. Грам-оң және грам-теріс гаммапротеобактериялардың көптеген түрлері осы ақуызды өндіретіні анықталды. Содан кейін, протеордопсинның түрлерінің гендері Жерорта теңізі, Қызыл теңіз, Саргасс теңізі, Жапон теңізі және Солтүстік теңізден алынған сынамаларда табылды.
Proteorhodopsin (PR or pRhodopsin) was first discovered in 2000 within a bacterial artificial chromosome from previously uncultivated marine Gammaproteobacteria, still only referred to by their ribotype metagenomic data, SAR86. More species of Gammaproteobacteria, both Gram positive and Gram negative, were found to express the protein. Subsequently, genes of proteorhodopsin variants have been identified in samples from the Mediterranean, Red Seas, the Sargasso Sea, and Sea of Japan, and the North Sea.
Таксономия
Протеордопсин ұқсас ретинилиденді ақуыздар тұқымдасына жатады, ең жақын туыстасы археялық гомологтары – галородопсин және бактериородопсин. Сенсорлы родопсинды Франц Кристиан Болл 1876 жылы ашқан. Бактериородопсин 1971 жылы табылып, 1973 жылы аталды және қазіргі кезде тек археяларда ғана кездеседі, бактерияларда емес. Галородопсин алғаш рет 1977 жылы ашылып, аталды. Бактериородопсин мен галородопсин тек археяларда ғана кездеседі, ал протеордопсин бактериялар, археялар және эукариоттарда таралған. Протеордопсин жеті трансмембраналық α спиральді бөліседі, олар жетінші спиральдегі (G спираль) лизин қалдығына Шифф негізі механизмі арқылы ковалентті байланысқан ретиналды қамтиды. Бактериородопсин, протеордопсин сияқты, жарық энергиясын пайдаланатын протондық сорғы болып табылады. Сенсорлық родопсин – көру қабілетіне қатысатын G-жұптасқан ақуыз.
Proteorhodopsin belongs to a family of similar retinylidene proteins, most similar to its archaeal homologues halorhodopsin and bacteriorhodopsin. Sensory rhodopsin was discovered by Franz Christian Boll in 1876. Bacteriorhodopsin was discovered in 1971 and named in 1973 and is currently only known to exist in archaea, not bacteria. Halorhodopsin was first discovered and named in 1977. Bacteriorhodopsin and Halorhodopsin both only exist in archaea whereas proteorhodopsin spans bacteria, archaea, and eukaryotes. Proteorhodopsin shares seven transmembrane α helices retinal covalently linked by a Schiff base mechanism to a lysine residue in the seventh helix (helix G). Bacteriorhodopsin, like proteorhodopsin, is a light driven proton pump. Sensory rhodopsin is a G coupled protein involved in sight.
Лиганд
Родопсин галопротеиндер тобы ретинал лигандын бөліседі, ол А витаминінің көптеген түрлерінің бірі. Ретинал – етқоректі диетадан немесе каротин жолы арқылы (β каротин 15,15'-монооксигеназа) алынатын конъюгацияланған полиқанықпаған хромофор (полиен).
The Rhodopsin haloprotein family shares the ligand retinal, one of the many types of Vitamin A. Retinal is a conjugated poly unsaturated chromophore (polyene), obtained from carnivorous diet or by the carotene pathway (β carotene 15,15' monoxygenase).
Функция
Протеорходопсин Жер мұхиттарында жарық энергиясымен жұмыс істейтін H⁺ сорғысы ретінде бактериореходопсинге ұқсас механизм арқылы қызмет етеді. Бактериореходопсин сияқты, протеорходопсиннің ретинальдық хромофоры апопротеинге Лис231 аминоқышқылының тұсындағы протонды Шиф базасы арқылы ковалентті байланысқан. Фотолизделмеген протеорходопсиннің ретинальдық хромофорының конфигурациясы көбінесе толық транс түрінде болады. Толық протеорходопсинге негізделген фотожүйелер E. coli бактериясында табылып, экспрессияланды, бұл оларға сыртқы ретиналь немесе прекурсорлардың қажеті болмай АТФ генерациясы үшін қосымша жарық арқылы туындайтын энергия градиентін жасау мүмкіндігін берді; PR генімен бірге, тағы бес белок фотопигмент биосинтезіне қатысатын жол үшін кодтайды.
Proteorhodopsin functions throughout the Earth's oceans as a light driven H+ pump, by a mechanism similar to that of bacteriorhodopsin. As in bacteriorhodopsin, the retinal chromophore of proteorhodopsin is covalently bound to the apoprotein via a protonated Schiff base at Lys231. The configuration of the retinal chromophore in unphotolyzed proteorhodopsin is predominantly all trans Complete proteorhodopsin based photosystems have been discovered and expressed in E. coli, giving them additional light mediated energy gradient capability for ATP generation without external need for retinal or precursors; with the PR, gene five other proteins code for the photopigment biosynthetic pathway.
Генетикалық инженерия
Егер протеордопсин гені E. coli бактериясына енгізілсе және осы өзгертілген бактерияларға ретинал берілсе, олар пигментті жасуша мембранасына қосып, жарық болғанда H+ иондарын сорғылайды. Қара күлгіш түс жарық сіңіру нәтижесінде өзгерген колонияларды көрсетеді. Протондық градиенттер басқа мембраналық ақуыз құрылымдарын қуаттандыруға немесе көпіршік тәрізді органелланы қышқылдандыруға қолданылуы мүмкін. Бұдан әрі, протеордопсинмен туындаған протондық градиент АТФ синтезі үшін пайдаланылуы мүмкін екені көрсетілді.
If the gene for proteorhodopsin is inserted into E. coli and retinal is given to these modified bacteria, then they will incorporate the pigment into their cell membrane and will pump H+ in the presence of light. A deep purple is representative of clearly transformed colonies, due to light absorption. Proton gradients can be used to power other membrane protein structures or used to acidify a vesicle type organelle. It was further demonstrated that the proton gradient generated by proteorhodopsin could be used to generate ATP.